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Toxina AB

Las toxinas AB son complejos proteicos de dos componentes secretados por varias bacterias patógenas , aunque existe una toxina AB formadora de poros que se encuentra en los huevos de un caracol . [1] Se pueden clasificar como toxinas de tipo III porque interfieren con la función celular interna. [2] Se denominan toxinas AB debido a sus componentes: el componente "A" suele ser la parte "activa" y el componente "B" suele ser la parte "de unión". [2] [3] La subunidad "A" posee actividad enzimática y se transfiere a la célula huésped después de un cambio conformacional en la subunidad "B" de transporte unida a la membrana . [4] Estas proteínas constan de dos polipéptidos independientes, que corresponden a las fracciones de la subunidad A/B . El componente enzimático (A) ingresa a la célula a través de endosomas producidos por la proteína de unión/translocación oligomérica (B) y evita la polimerización de actina a través de la ADP-ribosilación de la G-actina monomérica. [4] [5] [6]

Entre los ejemplos del componente "A" de una toxina AB se incluyen la toxina iota Ia de C. perfringens , [4] la toxina C2 CI de C. botulinum , [5] y la ADP-ribosiltransferasa de Clostridioides difficile . [6] Se han encontrado otras proteínas homólogas en Clostridium spiroforme . [5] [6]

Un ejemplo del componente B de una toxina AB es la proteína del antígeno protector (PA) de Bacillus anthracis . [4] B. anthracis secreta tres factores de toxina: el antígeno protector (PA), el factor de edema (EF) y el factor letal (LF). Cada uno es una proteína termolábil de ~80 kDa. El PA forma la parte "B" de la exotoxina y permite el paso de la fracción "A" (que consiste en EF o LF) a las células diana . La proteína PA forma la parte central de la toxina completa del ántrax y transloca la fracción A a las células huésped después de ensamblarse como un heptámero en la membrana . [7] [8]

La toxina de la difteria también es una toxina AB. Inhibe la síntesis de proteínas en la célula huésped a través de la ADP-ribosilación del factor de elongación eucariota 2 , que es un componente esencial para la síntesis de proteínas. La exotoxina A de Pseudomonas aeruginosa es otro ejemplo de una toxina AB que tiene como objetivo el factor de elongación eucariota 2.

Las toxinas AB5 suelen considerarse un tipo de toxina AB, caracterizada por pentámeros B. Con menos frecuencia, se utiliza el término "toxina AB" para enfatizar el carácter monomérico del componente B.

El mecanismo de acción bifásico de las toxinas AB es de particular interés en la investigación sobre terapias contra el cáncer . La idea general es modificar el componente B de las toxinas existentes para que se unan selectivamente a las células malignas . Este enfoque combina los resultados de la inmunoterapia contra el cáncer con la alta toxicidad de las toxinas AB, dando lugar a una nueva clase de fármacos proteínicos quiméricos , llamados inmunotoxinas . [9]

Véase también

Referencias

  1. ^ Giglio, ML; Ituarte, S.; Milesi, V.; Dreon, MS; Brola, TR; Caramelo, J.; Ip, JCH; Maté, S.; Qiu, JW; Otero, LH; Heras, H. (agosto de 2020). "Exaptación de dos proteínas inmunes antiguas en una nueva toxina formadora de poros dimérica en caracoles". Revista de biología estructural . 211 (2): 107531. doi :10.1016/j.jsb.2020.107531. hdl : 11336/143650 . PMID  32446810.
  2. ^ ab "Patogénesis bacteriana: factores bacterianos que dañan al huésped - Producción de exotoxinas - Toxinas AB". Archivado desde el original el 27 de julio de 2010. Consultado el 13 de diciembre de 2008 .
  3. ^ De Haan L, Hirst TR (2004). "Toxina del cólera: un paradigma para la interacción multifuncional de los mecanismos celulares (revisión)". Mol. Membr. Biol . 21 (2): 77–92. doi : 10.1080/09687680410001663267 . PMID:  15204437. S2CID  : 22270979.
  4. ^ abcd Perelle S, Gibert M, Boquet P, Popoff MR (diciembre de 1993). "Caracterización de los genes de la toxina iota de Clostridium perfringens y expresión en Escherichia coli". Infect. Inmun . 61 (12): 5147–56. doi : 10.1128/IAI.61.12.5147-5156.1993. PMC 281295. PMID  8225592. 
  5. ^ abc Fujii N, Kubota T, Shirakawa S, Kimura K, Ohishi I, Moriishi K, Isogai E, Isogai H (marzo de 1996). "Caracterización del gen del componente I de la toxina botulínica C2 y detección por PCR de su gen en especies de clostridios". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 220 (2): 353–9. doi :10.1006/bbrc.1996.0409. PMID  8645309.
  6. ^ abc Stubbs S, Rupnik M, Gibert M, Brazier J, Duerden B, Popoff M (mayo de 2000). "Producción de ADP-ribosiltransferasa específica de actina (toxina binaria) por cepas de Clostridium difficile". FEMS Microbiol. Lett . 186 (2): 307–12. doi : 10.1111/j.1574-6968.2000.tb09122.x . PMID  10802189.
  7. ^ Pezard C, Berche P, Mock M (octubre de 1991). "Contribución de componentes individuales de toxinas a la virulencia de Bacillus anthracis". Infect. Immun . 59 (10): 3472–7. doi :10.1128/IAI.59.10.3472-3477.1991. PMC 258908. PMID  1910002 . 
  8. ^ Welkos SL, Lowe JR, Eden-McCutchan F, Vodkin M, Leppla SH, Schmidt JJ (septiembre de 1988). "Secuencia y análisis del ADN que codifica el antígeno protector de Bacillus anthracis". Gene . 69 (2): 287–300. doi :10.1016/0378-1119(88)90439-8. PMID  3148491. Archivado desde el original el 23 de septiembre de 2017.
  9. ^ Zahaf N, Schmidt G (18 de julio de 2017). "Toxinas bacterianas para la terapia del cáncer". Toxins (Basel) . 9 (8): 236. doi : 10.3390/toxins9080236 . PMC: 5577570. PMID:  28788054 . 
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