En anatomía , una cristalina es una proteína estructural soluble en agua que se encuentra en el cristalino y la córnea del ojo y que explica la transparencia de la estructura. [1] También se ha identificado en otros lugares como el corazón y en tumores de cáncer de mama agresivos. [2] [3] Dado que se ha demostrado que la lesión del cristalino puede promover la regeneración nerviosa, [4] la cristalina ha sido un área de investigación neuronal. Hasta ahora, se ha demostrado que la cristalina β b2 (crybb2) puede ser un factor promotor de neuritas . [5]
La función principal de las cristalinas, al menos en el cristalino del ojo, es probablemente aumentar el índice de refracción sin obstruir la luz. Sin embargo, ésta no es su única función. Ha quedado claro que las cristalinas pueden tener varias funciones metabólicas y reguladoras, tanto dentro del cristalino como en otras partes del cuerpo. [6] Más proteínas que contienen dominios de βγ-cristalina ahora se han caracterizado como proteínas de unión a calcio con un motivo clave griego como un nuevo motivo de unión a calcio. [7]
Algunas cristalinas son enzimas activas , mientras que otras carecen de actividad pero muestran homología con otras enzimas. [8] [9] Las cristalinas de diferentes grupos de organismos están relacionadas con una gran cantidad de proteínas diferentes, estando las de aves y reptiles relacionadas con la lactato deshidrogenasa y la argininosuccinato liasa , las de los mamíferos con la alcohol deshidrogenasa y la quinona reductasa , y las de cefalópodos a glutatión S-transferasa y aldehído deshidrogenasa . Si estas cristalinas son productos de un accidente fortuito de la evolución, en el sentido de que estas enzimas particulares resultaron ser transparentes y altamente solubles, o si estas diversas actividades enzimáticas son parte de la maquinaria protectora del cristalino, es un tema de investigación activo. [10] El reclutamiento de una proteína que originalmente evolucionó con una función para cumplir una segunda función no relacionada es un ejemplo de exaptación . [11]
Las cristalinas del cristalino del ojo de los vertebrados se clasifican en tres tipos principales: cristalinas alfa, beta y gamma. Estas distinciones se basan en el orden en que eluyen de una columna de cromatografía de filtración en gel . También se denominan cristalinas ubicuas. Las cristalinas beta y gamma (como CRYGC ) son similares en secuencia, estructura y topología de dominios y, por lo tanto, se han agrupado como una superfamilia de proteínas llamada cristalinas βγ. La familia de las cristalinas α y las cristalinas βγ componen la principal familia de proteínas presentes en el cristalino. Ocurren en todas las clases de vertebrados (aunque las cristalinas gamma son bajas o están ausentes en los lentes de las aves); y la delta-cristalina se encuentra exclusivamente en reptiles y aves. [12] [13]
Además de estas cristalinas, existen otras cristalinas específicas de taxones que sólo se encuentran en el cristalino de algunos organismos; estos incluyen cristalinas delta, épsilon, tau e iota. Por ejemplo, las cristalinas alfa, beta y delta se encuentran en los lentes de aves y reptiles, y las familias alfa, beta y gamma se encuentran en los lentes de todos los demás vertebrados.
La alfacristalina se presenta como agregados grandes, que comprenden dos tipos de subunidades relacionadas (A y B) que son muy similares a las proteínas de choque térmico pequeñas (15-30 kDa) ( sHsps ), particularmente en sus mitades C-terminales. La relación entre estas familias es de duplicación y divergencia genética clásica, de la pequeña familia HSP, lo que permite la adaptación a funciones novedosas. La divergencia probablemente ocurrió antes de la evolución del cristalino, ya que la alfacristalina se encontró en pequeñas cantidades en los tejidos fuera del cristalino. [12]
La alfacristalina tiene propiedades similares a las de las chaperonas , incluida la capacidad de prevenir la precipitación de proteínas desnaturalizadas y aumentar la tolerancia celular al estrés. [14] Se ha sugerido que estas funciones son importantes para el mantenimiento de la transparencia del cristalino y la prevención de cataratas . [15] Esto está respaldado por la observación de que las mutaciones de alfa-cristalina muestran una asociación con la formación de cataratas.
El dominio N-terminal de la alfa-cristalina no es necesario para la dimerización o la actividad chaperona, pero parece ser necesario para la formación de agregados de orden superior. [16] [17]
Las cristalinas beta y gamma forman una familia separada. [18] [19] Estructuralmente, las cristalinas beta y gamma están compuestas de dos dominios similares que, a su vez, están compuestos cada uno de dos motivos similares con los dos dominios conectados por un péptido conector corto . Cada motivo, que tiene unos cuarenta residuos de aminoácidos de largo, está plegado en un patrón distintivo de clave griega . Sin embargo, la cristalina beta es un oligómero , compuesto por un grupo complejo de moléculas, mientras que la cristalina gamma es un monómero más simple . [20]
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