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Nisina

La nisina es un péptido antibacteriano policíclico producido por la bacteria Lactococcus lactis que se utiliza como conservante de alimentos . Tiene 34 residuos de aminoácidos , incluidos los aminoácidos poco comunes lantionina (Lan), metillantionina (MeLan), dideshidroalanina (Dha) y ácido dideshidroaminobutírico (Dhb). Estos aminoácidos inusuales se introducen mediante modificación postraduccional del péptido precursor. [1] En estas reacciones, un 57-mer sintetizado ribosomalmente se convierte en el péptido final. Los aminoácidos insaturados se originan a partir de serina y treonina , y la adición catalizada por enzimas de residuos de cisteína a los aminoácidos dideshidro da como resultado los múltiples (5) puentes tioéter .

La subtilina y la epidermina están relacionadas con la nisina. Todas son miembros de una clase de moléculas conocidas como lantibióticos .

En la industria alimentaria, la nisina se obtiene del cultivo de L. lactis en sustratos naturales, como la dextrosa , y no se sintetiza químicamente.

Fue aislado originalmente a fines de la década de 1930 y producido desde la década de 1950 como Nisaplin a partir de fuentes naturales por Aplin y Barrett en laboratorios de Beaminster en Dorset (ahora propiedad de International Flavors & Fragrances ), y aprobado como aditivo para uso alimentario en los EE. UU. a fines de la década de 1960. [2]

Propiedades

Aunque la mayoría de las bacteriocinas generalmente inhiben solo especies estrechamente relacionadas, la nisina es un ejemplo raro de una bacteriocina de "amplio espectro" eficaz contra muchos organismos grampositivos , incluidas las bacterias del ácido láctico (comúnmente asociadas con evitar el deterioro de los alimentos), Listeria monocytogenes (un patógeno conocido), Staphylococcus aureus , Bacillus cereus , Clostridium botulinum , etc. [3] También es particularmente eficaz contra las esporas. Las bacterias gramnegativas están protegidas por su membrana externa, pero pueden volverse susceptibles a la acción de la nisina después de un choque térmico o cuando esto se combina con el quelante EDTA . Cuando se usa en combinación con EDTA, la nisina puede inhibir E. coli O157:H7 y Salmonella enterica . [3] La nisina, como bacteriocina de clase I, es muy estable a pH ácidos y es más estable al calor a pH más bajos. [3] El modo de acción de la nisina contra patógenos como Listeria monocytogenes es disipar el potencial de membrana y el gradiente de pH. [3]

La nisina es soluble en agua y eficaz en concentraciones cercanas al rango de partes por mil millones. La concentración de nisina se puede medir utilizando diversas técnicas, como la cromatografía o un simple bioensayo de difusión en agar . [4]

Aplicaciones

Producción de alimentos

La nisina se utiliza en quesos procesados , carnes, bebidas, etc. durante la producción para extender la vida útil al suprimir el deterioro por bacterias grampositivas y patógenas. [ cita requerida ] En los alimentos, es común usar nisina en niveles que varían de ~1 a 25 ppm, según el tipo de alimento y la aprobación regulatoria. Como aditivo alimentario , la nisina tiene un número E de E234.

Otro

Debido a su espectro de actividad naturalmente selectivo, también se emplea como agente selectivo en medios microbiológicos para aislar bacterias gramnegativas, levaduras y mohos.

La nisina también se ha utilizado en aplicaciones de envasado de alimentos y puede servir como conservante mediante la liberación controlada sobre la superficie del alimento desde el envase de polímero. [5]

En combinación con miconazol , se ha estudiado como posible tratamiento para infecciones por Clostridioides difficile . [ cita requerida ]

Lectura adicional

Referencias

  1. ^ https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2493449/
  2. ^ ageconsearch.umn.edu/bitstream/90779/2/CP%2001%2005%20Nisin%20Report.pdf
  3. ^ abcd Y, H. Chen; Hoover, DG (2003). "Bacteriocinas y sus aplicaciones alimentarias". Revisiones exhaustivas en ciencia alimentaria y seguridad alimentaria . 2 (3): 82–100. doi :10.1111/j.1541-4337.2003.tb00016.x. ISSN  1541-4337. PMID  33451234.
  4. ^ Chandrasekar, Vaishnavi (2015). "Modelado del desarrollo de zonas de inhibición en un bioensayo de difusión en agar". Ciencia de los alimentos y nutrición . 3 (5): 394–403. doi :10.1002/fsn3.232. PMC 4576963 . PMID  26405525. 
  5. ^ Chandrasekar, Vaishnavi (2017). "Cinética de liberación de nisina a partir de películas de complejos de quitosano y alginato". Revista de ciencia alimentaria . 81 (10): E2503–E2510. doi :10.1111/1750-3841.13443. PMID  27635864.

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