La urocanasa [1] (también conocida como imidazolonapropionato hidrolasa o urocanato hidratasa ) es la enzima ( EC 4.2.1.49 4.2.1.49) que cataliza el segundo paso en la degradación de la histidina, la hidratación del urocanato en imidazolonapropionato.
La urocanasa está codificada por el gen UROC1, ubicado en el tercer cromosoma en los humanos. [2] La proteína en sí está compuesta por 676 aminoácidos que luego se pliegan, produciendo el producto final que tiene 2 subunidades idénticas, lo que convierte a la enzima en un homodímero.
Para catalizar la hidrólisis del urocanato en la vía catabólica de la L-histidina, la enzima utiliza sus dos grupos NAD+ (nicotinamida y dinucleótido de adenina). Los grupos NAD+ actúan como electrófilos, uniéndose al carbono superior del urocanato, lo que conduce a la reorganización sigmatrópica de la molécula de urocanato. [3] Esta reorganización permite la adición de una molécula de agua, convirtiendo el urocanato en 4,5-dihidro-4-oxo-5-imidazolpropanoato. [4]
La deficiencia hereditaria de urocanasa conduce a niveles elevados de ácido urocánico en la orina, una condición conocida como aciduria urocánica .
La urocanasa se encuentra en algunas bacterias (gen hutU), en el hígado de muchos vertebrados y también se ha encontrado en la planta Trifolium repens (trébol blanco). La urocanasa es una proteína de unos 60 Kd, se une fuertemente al NAD + y lo utiliza como cofactor electrófilo. Se ha descubierto que una cisteína conservada es importante para el mecanismo catalítico y podría estar implicada en la unión del NAD + .
