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Motivo de unión a calmodulina IQ

El motivo de unión a calmodulina IQ es un motivo de secuencia de aminoácidos que contiene la siguiente secuencia:

El término "IQ" se refiere a los dos primeros aminoácidos del motivo: isoleucina (comúnmente) y glutamina (invariablemente).

Función

La calmodulina (CaM) es reconocida como un importante sensor de calcio (Ca 2+ ) y orquestador de eventos regulatorios a través de su interacción con un grupo diverso de proteínas celulares. Existen tres clases de motivos de reconocimiento para muchas de las proteínas de unión a CaM conocidas; el motivo IQ como consenso para la unión independiente de Ca 2+ y dos motivos relacionados para la unión dependiente de Ca 2+ , denominados 1-14 y 1-5-10 según la posición de los residuos hidrofóbicos conservados . [2]

Ejemplo

El dominio regulador de la miosina de vieira es un complejo proteico de tres cadenas que activa este motor en respuesta a la unión de Ca 2+ . Las interacciones de las cadenas laterales unen las dos cadenas ligeras en tándem con segmentos adyacentes de la cadena pesada que lleva el motivo de la secuencia IQ. El sitio de unión de Ca 2+ es un nuevo motivo de mano EF en la cadena ligera esencial y está estabilizado por enlaces que involucran la cadena pesada y ambas cadenas ligeras, lo que explica el requisito de las tres cadenas para la unión y regulación de Ca 2+ en el estado intacto. Molécula de miosina. [3]

Referencias

  1. ^ Houdusse A, Cohen C (enero de 1996). "Estructura del dominio regulatorio de la miosina de vieira con una resolución de 2 A: implicaciones para la regulación". Estructura . 4 (1): 21–32. doi : 10.1016/S0969-2126(96)00006-8 . PMID  8805510.
  2. ^ Rhoads AR, Friedberg F (abril de 1997). "Motivos de secuencia para el reconocimiento de calmodulina". FASEB J. 11 (5): 331–40. doi : 10.1096/fasebj.11.5.9141499 . PMID  9141499. S2CID  1877645.
  3. ^ Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (marzo de 1994). "Estructura del dominio regulador de la miosina de vieira con una resolución de 2,8 A". Naturaleza . 368 (6469): 306–12. Código Bib :1994Natur.368..306X. doi :10.1038/368306a0. PMID  8127365. S2CID  4279198.
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