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Familia de transportadores de potasio

La familia K + Transporter (Trk) es miembro de la superfamilia de canales iónicos dependientes de voltaje (VIC). Las proteínas de la familia Trk se derivan de bacterias, levaduras y plantas Gram negativas y Gram positivas.

Homología

El árbol filogenético revela que las proteínas se agrupan según la filogenia del organismo fuente con

  1. las proteínas Trk de bacterias Gram negativas,
  2. las proteínas Ktr bacterianas Gram negativas y Gram positivas,
  3. las proteínas de la levadura y
  4. las proteínas vegetales comprenden cuatro grupos distintos. [1]

S. cerevisiae posee al menos dos parálogos, transportadores de K + de alta y baja afinidad . El patrón de plegado observado en las proteínas Trk se asemeja a los canales de K + primitivos cuadruplicados de la superfamilia VIC (TC #1.A.1) en lugar de los típicos 12 portadores de TMS. [2] Se ha establecido homología entre las portadoras Trk y los canales de la familia VIC. [3]

Estructura

Los tamaños de los miembros de la familia Trk varían desde 423 residuos hasta 1235 residuos. Las proteínas bacterianas tienen 423-558 residuos, la proteína Triticum aestivum tiene 533 residuos y las proteínas de levadura varían entre 841 y 1241 residuos. Estas proteínas poseen 8 supuestas llaves de hélice α transmembrana (TMS). Se ha establecido una topología de 8 TMS con extremos N y C en el interior para AtHKT1 de A. thaliana . [4] y Trk2 de S. cerevisiae . [5] Este patrón de plegado se asemeja a los canales de K + primitivos cuadruplicados de la superfamilia VIC (TC #1.A.1) en lugar de los típicos 12 portadores de TMS. [2] Como se ha establecido homología entre las portadoras Trk y los canales de la familia VIC. [3] [6]

Función

Los miembros de la familia Trk regulan varios transportadores de K + en los tres dominios de la vida. Estas subunidades reguladoras generalmente se denominan subunidades de unión de nucleótidos/transporte de K + . [7] Los dominios TrkA pueden unirse a NAD + y NADH, posiblemente permitiendo que los transportadores de K + respondan al estado redox de la célula. La proporción de NADH/NAD + puede controlar la activación. Múltiples estructuras cristalinas de dos dominios KTN complejados con NAD + o NADH revelan que estos ligandos controlan el estado oligomérico (tetramérico) de KTN. Los resultados sugieren que KTN es inherentemente flexible y sufre un gran cambio conformacional a través de un movimiento de bisagra. [8] Los dominios KTN de los canales Kef interactúan dinámicamente con el transportador. La conformación KTN luego controla la actividad de la permeasa. [8]

Se cree que ambos sistemas de transporte de levadura funcionan mediante el transporte simultáneo de K + :H + , pero la proteína del trigo funciona mediante el transporte simultáneo de K + :Na + . Es posible que algunas de estas proteínas puedan funcionar mediante un mecanismo de tipo canal. Los residuos cargados positivamente en TMS8 de varios transportadores ktr/Trk/HKT probablemente se enfrentan al canal y bloquean un cambio conformacional que es esencial para la actividad del canal y al mismo tiempo permite el transporte activo secundario. [4]

La supuesta reacción de transporte generalizada catalizada por los miembros de la familia Trk es:

K + (fuera) + H + (fuera) ⇌ K + (entrada) + H + (entrada).

Referencias

  1. ^ Saier MH, Eng BH, Fard S, Garg J, Haggerty DA, Hutchinson WJ, Jack DL, Lai EC, Liu HJ, Nusinew DP, Omar AM, Pao SS, Paulsen IT, Quan JA, Sliwinski M, Tseng TT, Wachi S, Young GB (febrero de 1999). "Caracterización filogenética de nuevas familias de proteínas de transporte reveladas por análisis del genoma". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre Biomembranas . 1422 (1): 1–56. doi :10.1016/s0304-4157(98)00023-9. PMID  10082980.
  2. ^ ab Matsuda N, Kobayashi H, Katoh H, Ogawa T, Futatsugi L, Nakamura T, Bakker EP, Uozumi N (diciembre de 2004). "Sistema Ktr de absorción de K + dependiente de Na + de la cianobacteria Synechocystis sp. PCC 6803 y su papel en las primeras fases de la adaptación celular al shock hiperosmótico". La Revista de Química Biológica . 279 (52): 54952–62. doi : 10.1074/jbc.M407268200 . PMID  15459199.
  3. ^ ab Yu FH, Yarov-Yarovoy V, Gutman GA, Catterall WA (diciembre de 2005). "Descripción general de las relaciones moleculares en la superfamilia de canales iónicos dependientes de voltaje". Revisiones farmacológicas . 57 (4): 387–95. doi :10.1124/pr.57.4.13. PMID  16382097. S2CID  2643413.
  4. ^ ab Kato Y, Sakaguchi M, Mori Y, Saito K, Nakamura T, Bakker EP, Sato Y, Goshima S, Uozumi N (mayo de 2001). "Evidencia que respalda un modelo de topología transmembrana-poro-transmembrana de cuatro transmembranas para la proteína AtHKT1 que transloca Na + / K + de Arabidopsis thaliana, un miembro de la superfamilia de transportadores de K +". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 98 (11): 6488–93. Código bibliográfico : 2001PNAS...98.6488K. doi : 10.1073/pnas.101556598 . PMC 33495 . PMID  11344270. 
  5. ^ Zeng GF, Pypaert M, Slayman CL (enero de 2004). "El etiquetado de epítopos del portador de levadura K (+) Trk2p demuestra un plegamiento que es consistente con una estructura similar a un canal". La Revista de Química Biológica . 279 (4): 3003–13. doi : 10.1074/jbc.M309760200 . PMID  14570869.
  6. ^ "2.A.38 La familia K+ Transporter (Trk)". TCDB . Consultado el 16 de abril de 2016 .
  7. ^ Bateman A, Birney E, Durbin R, Eddy SR, Howe KL, Sonnhammer EL (enero de 2000). "La base de datos de familias de proteínas Pfam". Investigación de ácidos nucleicos . 28 (1): 263–6. doi :10.1093/nar/28.1.263. PMC 102420 . PMID  10592242. 
  8. ^ ab Roosild TP, Miller S, Booth IR, Choe S (junio de 2002). "Un mecanismo de regulación del flujo de potasio transmembrana a través de un interruptor conformacional mediado por ligando". Celúla . 109 (6): 781–91. doi : 10.1016/s0092-8674(02)00768-7 . PMID  12086676. S2CID  9265433.

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