La palmitoil proteína hidrolasa/tioesterasa es una enzima (EC 3.1.2.22) que elimina los grupos acilo grasos unidos a tioésteres, como el palmitato, de los residuos de cisteína modificados en proteínas o péptidos durante la degradación lisosomal . Cataliza la reacción
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , específicamente a aquellas que actúan sobre enlaces tioéster . El nombre sistemático es palmitoil[proteína] hidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen palmitoil-proteína tioesterasa y palmitoil-(proteína) hidrolasa . Esta enzima participa en la elongación de los ácidos grasos en las mitocondrias.
Las lipofuscinosis neuronales ceroides (NCL) representan un grupo de encefalopatías que se presentan en 1 de cada 12.500 niños. Las mutaciones en el gen de la proteína palmitoil tioesterasa causan lipofuscinosis neuronal infantil ceroides. [1] La mutación más común produce acumulación intracelular del polipéptido y una actividad enzimática indetectable en el cerebro. La secuenciación directa de los ADNc derivados del ARN cerebral de pacientes con INCL ha demostrado una transversión de sentido erróneo de A a T en la posición de nucleótido 364, lo que da como resultado la sustitución de Trp por Arg en la posición 122 de la proteína (Arg 122 está inmediatamente adyacente a una secuencia de consenso de lipasa que contiene el supuesto sitio activo Ser de PPT). La aparición de esta y otras dos mutaciones independientes en el gen PPT sugiere firmemente que los defectos en este gen causan INCL.
Las proteínas humanas que contienen este dominio incluyen:
A finales de 2007, se han resuelto cuatro estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1EH5, 1EI9, 1EXW y 1PJA.
