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IRS2

El sustrato 2 del receptor de insulina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen IRS2 . [5]

Función

Este gen codifica el sustrato 2 del receptor de insulina, una molécula de señalización citoplasmática que media los efectos de la insulina , el factor de crecimiento similar a la insulina 1 y otras citocinas al actuar como un adaptador molecular entre diversas tirosina quinasas del receptor y los efectores posteriores. El producto de este gen es fosforilado por la tirosina quinasa del receptor de insulina tras la estimulación del receptor, así como por una quinasa asociada al receptor de interleucina 4 en respuesta al tratamiento con IL4 . [6]

Los ratones que carecen de IRS2 tienen un fenotipo diabético [7] así como una reducción del 40% en la masa cerebral. [8]

Interacciones

Se ha demostrado que IRS2 interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000185950 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000038894 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Ogihara T, Isobe T, Ichimura T, Taoka M, Funaki M, Sakoda H, Onishi Y, Inukai K, Anai M, Fukushima Y, Kikuchi M, Yazaki Y, Oka Y, Asano T (octubre de 1997). "La proteína 14-3-3 se une al sustrato-1 del receptor de insulina, uno de cuyos sitios de unión está en el dominio de unión de la fosfotirosina". J Biol Chem . 272 ​​(40): 25267–74. doi : 10.1074/jbc.272.40.25267 . PMID  9312143.
  6. ^ "Gen Entrez: sustrato 2 del receptor de insulina IRS2".
  7. ^ Lin X, Taguchi A, Park S, Kushner JA, Li F, Li Y, White MF (octubre de 2004). "La desregulación del sustrato 2 del receptor de insulina en las células beta y el cerebro causa obesidad y diabetes". J. Clin. Invest . 114 (7): 908–16. doi :10.1172/JCI22217. PMC 518668 . PMID  15467829. 
  8. ^ Schubert M, Brazil DP, Burks DJ, Kushner JA, Ye J, Flint CL, Farhang-Fallah J, Dikkes P, Warot XM, Rio C, Corfas G, White MF (agosto de 2003). "La deficiencia del sustrato 2 del receptor de insulina afecta el crecimiento cerebral y promueve la fosforilación de tau". J. Neurosci . 23 (18): 7084–92. doi :10.1523/JNEUROSCI.23-18-07084.2003. PMC 6740672 . PMID  12904469. 
  9. ^ Sozzani P, Hasan L, Séguélas MH, Caput D, Ferrara P, Pipy B, Cambon C (marzo de 1998). "IL-13 induce la fosforilación de tirosina de la fosfolipasa C gamma-1 después de la asociación con IRS-2 en monocitos humanos: relación con el efecto inhibidor de IL-13 en la producción de ROI". Biochem. Biophys. Res. Commun . 244 (3): 665–70. doi :10.1006/bbrc.1998.8314. PMID  9535722.
  10. ^ Rui L, Yuan M, Frantz D, Shoelson S, White MF (noviembre de 2002). "SOCS-1 y SOCS-3 bloquean la señalización de insulina mediante la degradación mediada por ubiquitina de IRS1 e IRS2". J. Biol. Chem . 277 (44): 42394–8. doi : 10.1074/jbc.C200444200 . PMID  12228220.
  11. ^ Argetsinger LS, Norstedt G, Billestrup N, White MF, Carter-Su C (noviembre de 1996). "La hormona del crecimiento, el interferón gamma y el factor inhibidor de la leucemia utilizan el sustrato 2 del receptor de insulina en la señalización intracelular". J. Biol. Chem . 271 (46): 29415–21. doi : 10.1074/jbc.271.46.29415 . PMID  8910607.
  12. ^ Verdier F, Chrétien S, Billat C, Gisselbrecht S, Lacombe C, Mayeux P (octubre de 1997). "La eritropoyetina induce la fosforilación de tirosina del sustrato-2 del receptor de insulina. Una vía alternativa para la activación de la fosfatidilinositol 3-quinasa inducida por eritropoyetina". J. Biol. Chem . 272 ​​(42): 26173–8. doi : 10.1074/jbc.272.42.26173 . PMID  9334184.
  13. ^ Kim B, Cheng HL, Margolis B, Feldman EL (diciembre de 1998). "El sustrato 2 del receptor de insulina y Shc desempeñan diferentes funciones en la señalización del factor de crecimiento similar a la insulina I". J. Biol. Chem . 273 (51): 34543–50. doi : 10.1074/jbc.273.51.34543 . PMID  9852124.
  14. ^ Hamer I, Foti M, Emkey R, Cordier-Bussat M, Philippe J, De Meyts P, Maeder C, Kahn CR, Carpentier JL (mayo de 2002). "Una mutación de arginina a cisteína (252) en los receptores de insulina de un paciente con resistencia a la insulina grave inhibe la internalización del receptor pero preserva los eventos de señalización". Diabetologia . 45 (5): 657–67. doi : 10.1007/s00125-002-0798-5 . PMID  12107746.

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