La superóxido reductasa es una enzima que cataliza la conversión del superóxido (O 2 − ), altamente reactivo y tóxico, en peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ), menos tóxico:
- rubredoxina reducida + O 2 − + 2 H + rubredoxina + H 2 O 2
- Fe2 + + O2 − + 2 H + Fe3 + + H2O2
El peróxido de hidrógeno , a su vez, se reduce a agua por acción de la rubreritrina . Los tres sustratos de esta enzima son la rubredoxina reducida, el superóxido y el H + , mientras que sus dos productos son la rubredoxina y el H2O2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente a aquellas que actúan sobre el superóxido como aceptor (única subclase identificada hasta la fecha). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es rubredoxina:superóxido oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen neelaredoxina y desulfoferrodoxina .
Estudios estructurales
A finales de 2007 [actualizar], se han resuelto 9 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1VZG, 1VZH, 1VZI, 1Y07, 2AMU, 2HVB, 2JI1, 2JI2 y 2JI3.
Referencias
Lectura adicional
- Jenney FE, Verhagen MF, Cui X, Adams MW (1999). "Microbios anaeróbicos: desintoxicación de oxígeno sin superóxido dismutasa". Science . 286 (5438): 306–9. doi :10.1126/science.286.5438.306. PMID 10514376.
- Yeh AP, Hu Y, Jenney FE, Adams MW, Rees DC (2000). "Estructuras de la superóxido reductasa de Pyrococcus furiosus en los estados oxidado y reducido". Bioquímica . 39 (10): 2499–508. doi :10.1021/bi992428k. PMID 10704199.
- Lombard M, Fontecave M, Touati D, Niviere V (2000). "Reacción de la desulfoferrodoxina de Desulfoarculus baarsii con el anión superóxido. Evidencia de una actividad de la superóxido reductasa". J. Biol. Chem . 275 (1): 115–21. arXiv : 1412.5038 . doi : 10.1074/jbc.275.1.115 . PMID 10617593. S2CID 7932649.
- Teixeira M; Saraiva, LM; Carita, J; Huber, H; Stetter, KO; Cabelli, D; Teixeira, M (2000). "Desintoxicación de oxígeno en la arqueona anaeróbica estricta Archaeoglobus fulgidus: eliminación de superóxido por neelaredoxina". Mol. Microbiol . 38 (2): 322–34. doi : 10.1046/j.1365-2958.2000.02121.x . PMID: 11069658. S2CID : 37827538.
