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Sintaxina

Las sintaxinas son una familia de proteínas Q-SNARE integradas en la membrana que participan en la exocitosis . [2]

Dominios

Las sintaxinas poseen un único dominio transmembrana C-terminal, un dominio SNARE (conocido como H3) y un dominio regulador N-terminal (Habc). La sintaxina 17 puede tener dos dominios transmembrana.

Función

Maquinaria molecular que impulsa la exocitosis en la liberación de neuromediadores. El complejo SNARE central está formado por cuatro hélices α a las que contribuyen la sinaptobrevina, la sintaxina y la SNAP-25; la sinaptotagmina actúa como sensor de Ca 2+ y regula íntimamente la compresión de la SNARE. [4]

La sintaxina in vitro por sí sola es suficiente para impulsar la fusión espontánea independiente del calcio de las vesículas sinápticas que contienen v-SNARE. [5]

Datos amperométricos más recientes y algo controvertidos sugieren que el dominio transmembrana de Syntaxin1A puede formar parte del poro de fusión de exocitosis. [6]

Vinculante

Las sintaxinas se unen a la sinaptotagmina de manera dependiente del calcio e interactúan con los canales de calcio y potasio dependientes del voltaje a través del dominio H3 C-terminal. La interacción directa entre la sintaxina y el canal es un mecanismo molecular adecuado para la proximidad entre la maquinaria de fusión y las puertas de entrada de Ca 2+ durante la despolarización de los botones axónicos presinápticos .

Se sabe que la familia de proteínas Sec1/Munc18 se une a la sintaxina y regula su maquinaria. Munc18-1 se une a la sintaxina 1A a través de dos sitios distintos denominados unión del extremo N y conformación "cerrada" que incorpora tanto el dominio central Habc como el dominio central SNARE. Se cree que la unión de Munc18-1 al extremo N de la sintaxina-1 facilita la interacción de la sintaxina-1 con otro SNARE, mientras que se cree que la unión a la conformación "cerrada" de la sintaxina-1 es inhibidora.

Datos publicados recientemente muestran que la sintaxina 1 empalmada alternativamente (STX1B), que carece del dominio transmembrana, se localiza en los núcleos. [7]

Genes

Los genes humanos que codifican las proteínas sintaxinas incluyen:

Véase también

Referencias

  1. ^ Fernandez I, Ubach J, Dulubova I, Zhang X, Südhof TC, Rizo J (septiembre de 1998). "Estructura tridimensional de un dominio N-terminal conservado evolutivamente de la sintaxina 1A". Cell . 94 (6): 841–9. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81742-0 . PMID  9753330.
  2. ^ Bennett MK, García-Arrarás JE, Elferink LA, Peterson K, Fleming AM, Hazuka CD, Scheller RH (septiembre de 1993). "La familia de receptores de transporte vesicular de sintaxina". Cell . 74 (5): 863–73. doi :10.1016/0092-8674(93)90466-4. PMID  7690687.
  3. ^ Lam AD, Tryoen-Toth P, Tsai B, Vitale N, Stuenkel EL (2008). "Los eventos de fusión catalizados por SNARE están regulados por interacciones lípido-sintaxina1A". Biología molecular de la célula . 19 (2): 485–97. doi :10.1091/mbc.E07-02-0148. PMC 2230580 . PMID  18003982. 
  4. ^ Georgiev DD, Glazebrook JF (2007). "Procesamiento subneuronal de información mediante ondas solitarias y procesos estocásticos". En Lyshevski SE (ed.). Manual de nanoelectrónica y electrónica molecular. Serie de nanoingeniería y microingeniería. CRC Press. págs. 17-1-17-41. ISBN 978-0-8493-8528-5.
  5. ^ Woodbury DJ, Rognlien K (2000). "La sintaxina t-SNARE es suficiente para la fusión espontánea de vesículas sinápticas con membranas planares". Cell Biology International . 24 (11): 809–18. doi :10.1006/cbir.2000.0631. PMID  11067766.
  6. ^ Han X, Wang CT, Bai J, Chapman ER, Jackson MB (abril de 2004). "Los segmentos transmembrana de sintaxina recubren el poro de fusión de la exocitosis desencadenada por Ca2+". Science . 304 (5668): 289–92. doi :10.1126/science.1095801. PMID  15016962.
  7. ^ Pereira S, Masacre A, Roll P, Vérine A, Etienne-Grimaldi MC, Poitelon Y, Robaglia-Schlupp A, Jamali S, Roeckel-Trevisiol N, Royer B, Pontarotti P, Lévêque C, Seagar M, Lévy N, Cau P, Szepetowski P (noviembre de 2008). "Localización nuclear de una nueva isoforma de sintaxina 1B humana". Gen.423 (2): 160–71. doi :10.1016/j.gene.2008.07.010. PMID  18691641.

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