Los dominios sándwich beta y β que constan de 80 a 350 aminoácidos se encuentran comúnmente en las proteínas . Se caracterizan por tener dos láminas beta antiparalelas opuestas (láminas β). [1] El número de cadenas que se encuentran en dichos dominios puede diferir de una proteína a otra. Los dominios sándwich β se subdividen en una variedad de pliegues diferentes. El pliegue de tipo inmunoglobulina que se encuentra en los anticuerpos (pliegue Ig) consiste en una disposición tipo sándwich de 7 y 9 cadenas β antiparalelas dispuestas en dos láminas β con una topología de clave griega . [2] La topología en clave griega también se encuentra en Human Transtiretin . La topología de rollo de gelatina se encuentra en proteínas de unión a carbohidratos como la concanavalina A y varias lectinas , en el dominio de unión al colágeno de Staphylococcus aureus Adhesin y en módulos que se unen a la fibronectina como se encuentra en la tenascina (tercera repetición de fibronectina tipo III). El dominio de lectina tipo L es una variación del pliegue en rollo de gelatina. El dominio C2 en su versión típica (PKC-C2) es un sándwich β compuesto por 8 hebras beta (β-strands).