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Ribulosa 1,5-bifosfato

La ribulosa 1,5-bisfosfato ( RuBP ) es una sustancia orgánica que participa en la fotosíntesis , en particular como principal aceptor de CO 2 en las plantas. [1] : 2  Es un anión incoloro, un éster doble fosfato de la cetopentosa ( azúcar que contiene cetonas con cinco átomos de carbono ) llamado ribulosa . Las sales de RuBP se pueden aislar, pero su función biológica crucial ocurre en solución. [2] La RuBP se produce no sólo en las plantas sino en todos los ámbitos de la vida , incluidas Archaea , Bacteria y Eukarya . [3]

Historia

RuBP fue descubierto originalmente por Andrew Benson en 1951 mientras trabajaba en el laboratorio de Melvin Calvin en UC Berkeley. [4] [5] Calvin, que había estado fuera del laboratorio en el momento del descubrimiento y no figuraba como coautor, eliminó polémicamente el nombre completo de la molécula del título del artículo inicial, identificándolo únicamente como "ribulosa". ". [4] [6] En ese momento, la molécula se conocía como ribulosa difosfato (RDP o RuDP), pero el prefijo di- se cambió a bis- para enfatizar la no adyacencia de los dos grupos fosfato. [4] [5] [7]

Papel en la fotosíntesis y el ciclo de Calvin-Benson

La enzima ribulosa-1,5-bifosfato carboxilasa-oxigenasa ( rubisco ) cataliza la reacción entre RuBP y dióxido de carbono . El producto es el intermedio altamente inestable de seis carbonos conocido como 3-ceto-2-carboxyarabinitol 1,5-bifosfato o 2'-carboxi-3-ceto-D-arabinitol 1,5-bisfosfato (CKABP). [8] Este intermedio β-cetoácido de seis carbonos se hidrata en otro intermedio de seis carbonos en forma de gemodiol . [9] Este intermediario luego se escinde en dos moléculas de 3-fosfoglicerato (3-PGA), que se utiliza en varias vías metabólicas y se convierte en glucosa. [10] [11]

En el ciclo de Calvin-Benson , la RuBP es producto de la fosforilación de ribulosa-5-fosfato (producida por gliceraldehído 3-fosfato ) por ATP . [11] [12]

El ciclo de Calvin-Benson muestra el papel de la ribulosa-1,5-bifosfato.

Interacciones con rubisco

RuBP actúa como inhibidor de la enzima rubisco, que regula la actividad neta de fijación de carbono. [13] [14] [15] Cuando RuBP se une a un sitio activo de rubisco, se bloquea la capacidad de activarse mediante carbamilación con CO 2 y Mg 2+ . La funcionalidad de la rubisco activasa implica eliminar RuBP y otras moléculas con enlaces inhibidores para volver a permitir la carbamilación en el sitio activo. [ 15 

Papel en la fotorrespiración

Rubisco también cataliza RuBP con oxígeno ( O
2) en una interacción llamada fotorrespiración , un proceso que es más frecuente a altas temperaturas. [16] [17] Durante la fotorrespiración, RuBP se combina con O
2para convertirse en 3-PGA y ácido fosfoglicólico. [18] [19] [20] Al igual que el ciclo de Calvin-Benson, la vía fotorrespiratoria se ha destacado por su ineficiencia enzimática [19] [20] aunque esta caracterización de la cinética enzimática del rubisco ha sido cuestionada. [21] Debido a una mayor carboxilación de RuBP y una disminución de la oxigenación de rubisco derivada del aumento de la concentración de CO 2 en la vaina del haz , las tasas de fotorrespiración disminuyen en las plantas C 4 . [1] : 103  De manera similar, la fotorrespiración está limitada en la fotosíntesis CAM debido a retrasos cinéticos en la activación de la enzima, nuevamente derivados de la proporción de dióxido de carbono a oxígeno. [22]

Medición

La RuBP se puede medir isotópicamente mediante la conversión de 14 CO 2 y RuBP en gliceraldehído 3-fosfato . [23] El G3P luego se puede medir usando un ensayo óptico enzimático . [23] [24] [a] Dada la abundancia de RuBP en muestras biológicas, una dificultad adicional es distinguir reservorios particulares del sustrato, como la RuBP interna de un cloroplasto frente a la externa. Un enfoque para resolver esto es mediante inferencia sustractiva, o midiendo la RuBP total de un sistema, retirando un depósito (por ejemplo, mediante centrifugación), volviendo a medir la RuBP total y usando la diferencia para inferir la concentración en el depósito dado. [25]

Ver también

Referencias

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  2. ^ Nelson, DL; Cox, MM (2000). Lehninger, Principios de bioquímica (3ª ed.). Nueva York: vale la pena publicar. ISBN 1-57259-153-6.
  3. ^ Tabita, FR (1999). "Ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa / oxigenasa microbiana: una perspectiva diferente". Investigación sobre la fotosíntesis . 60 : 1–28. doi :10.1023/A:1006211417981. S2CID  21975329.
  4. ^ abc Sharkey, TD (2018). "Descubrimiento del ciclo canónico de Calvin-Benson" (PDF) . Investigación sobre la fotosíntesis . 140 (2): 235–252. doi :10.1007/s11120-018-0600-2. OSTI  1607740. PMID  30374727. S2CID  53092349.
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  1. ^ Tenga en cuenta que el G3P es un azúcar de 3 carbonos, por lo que su abundancia debería ser el doble que la del RuBP de 6 carbonos, después de tener en cuenta las tasas de catálisis enzimática.