stringtranslate.com

Ribulosa 1,5-bisfosfato

La ribulosa 1,5-bisfosfato ( RuBP ) es una sustancia orgánica que participa en la fotosíntesis , en particular como principal aceptor de CO2 en las plantas. [1] : 2  Es un anión incoloro, un éster de fosfato doble de la cetopentosa ( azúcar que contiene cetona con cinco átomos de carbono ) llamada ribulosa . Las sales de RuBP se pueden aislar, pero su función biológica crucial ocurre en solución. [2] La RuBP se produce no solo en plantas sino en todos los dominios de la vida , incluidas Archaea , Bacteria y Eukarya . [3]

Historia

La RuBP fue descubierta originalmente por Andrew Benson en 1951 mientras trabajaba en el laboratorio de Melvin Calvin en la Universidad de California en Berkeley. [4] [5] Calvin, que se encontraba fuera del laboratorio en el momento del descubrimiento y no figuraba como coautor, eliminó de manera controvertida el nombre completo de la molécula del título del artículo inicial, identificándola únicamente como "ribulosa". [4] [6] En ese momento, la molécula se conocía como ribulosa difosfato (RDP o RuDP), pero el prefijo di- se cambió a bis- para enfatizar la no adyacencia de los dos grupos fosfato. [4] [5] [7]

Papel en la fotosíntesis y el ciclo de Calvin-Benson

La enzima ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa-oxigenasa ( rubisco ) cataliza la reacción entre RuBP y dióxido de carbono . El producto es el intermediario altamente inestable de seis carbonos conocido como 3-ceto-2-carboxiarabinitol 1,5-bisfosfato, o 2'-carboxi-3-ceto-D-arabinitol 1,5-bisfosfato (CKABP). [8] Este intermediario β-cetoácido de seis carbonos se hidrata en otro intermediario de seis carbonos en forma de gem-diol . [9] Este intermediario luego se escinde en dos moléculas de 3-fosfoglicerato (3-PGA) que se utiliza en varias vías metabólicas y se convierte en glucosa. [10] [11]

En el ciclo de Calvin-Benson , la RuBP es un producto de la fosforilación de la ribulosa-5-fosfato (producida por el gliceraldehído 3-fosfato ) por ATP . [11] [12]

El ciclo de Calvin-Benson que muestra el papel de la ribulosa-1,5-bisfosfato.

Interacciones con rubisco

La RuBP actúa como un inhibidor enzimático de la enzima rubisco, que regula la actividad neta de fijación de carbono. [ 13] [14] [15] Cuando la RuBP se une a un sitio activo de la rubisco, se bloquea la capacidad de activarse a través de la carbamilación con CO2 y Mg2 + . La funcionalidad de la rubisco activasa implica la eliminación de la RuBP y otras moléculas inhibidoras unidas para volver a habilitar la carbamilación en el sitio activo. [1] : 5 

Papel en la fotorrespiración

La Rubisco también cataliza la RuBP con oxígeno ( O
2
) en una interacción llamada fotorrespiración , un proceso que es más frecuente a altas temperaturas. [16] [17] Durante la fotorrespiración, RuBP se combina con O
2
para convertirse en 3-PGA y ácido fosfoglicólico. [18] [19] [20] Al igual que el ciclo de Calvin-Benson, la vía fotorrespiratoria se ha destacado por su ineficiencia enzimática [19] [20] aunque esta caracterización de la cinética enzimática de la rubisco ha sido cuestionada. [21] Debido a la carboxilación mejorada de RuBP y la oxigenación reducida de la rubisco derivada de la mayor concentración de CO 2 en la vaina del haz , las tasas de fotorrespiración disminuyen en las plantas C 4 . [1] : 103  De manera similar, la fotorrespiración está limitada en la fotosíntesis CAM debido a retrasos cinéticos en la activación enzimática, nuevamente derivados de la relación entre dióxido de carbono y oxígeno. [22]

Medición

El RuBP se puede medir isotópicamente a través de la conversión de 14 CO 2 y RuBP en gliceraldehído 3-fosfato . [23] Luego, el G3P se puede medir utilizando un ensayo óptico enzimático . [23] [24] [a] Dada la abundancia de RuBP en muestras biológicas, una dificultad añadida es distinguir reservorios particulares del sustrato, como el RuBP interno a un cloroplasto frente al externo. Un enfoque para resolver esto es mediante inferencia sustractiva, o midiendo el RuBP total de un sistema, eliminando un reservorio (por ejemplo, mediante centrifugación), volviendo a medir el RuBP total y utilizando la diferencia para inferir la concentración en el repositorio dado. [25]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc Leegood, RC; Sharkey, TD; von Caemmerer, S., eds. (2000). Fotosíntesis: fisiología y metabolismo. Avances en la fotosíntesis. Vol. 9. Kluwer Academic Publishers. doi :10.1007/0-306-48137-5. ISBN 978-0-7923-6143-5.
  2. ^ Nelson, DL; Cox, MM (2000). Lehninger, Principios de bioquímica (3.ª ed.). Nueva York: Worth Publishing. ISBN 1-57259-153-6.
  3. ^ Tabita, FR (1999). "Ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa microbiana: una perspectiva diferente". Photosynthesis Research . 60 : 1–28. doi :10.1023/A:1006211417981. S2CID  21975329.
  4. ^ abc Sharkey, TD (2018). "Descubrimiento del ciclo canónico de Calvin-Benson" (PDF) . Photosynthesis Research . 140 (2): 235–252. doi :10.1007/s11120-018-0600-2. OSTI  1607740. PMID  30374727. S2CID  53092349.
  5. ^ ab Benson, AA (1951). "Identificación de ribulosa en productos de la fotosíntesis de C14O2". Revista de la Sociedad Química Americana . 73 (6): 2971–2972. doi :10.1021/ja01150a545.
  6. ^ Benson, AA (2005). "Siguiendo el camino del carbono en la fotosíntesis: una historia personal". En Govindjee; Beatty, JT; Gest, H.; Allen, JF (eds.). Descubrimientos en la fotosíntesis . Avances en la fotosíntesis y la respiración. Vol. 20. págs. 795–813. doi :10.1007/1-4020-3324-9_71. ISBN 978-1-4020-3324-7.
  7. ^ Wildman, SG (2002). "En el camino desde la proteína Fracción I hasta la Rubisco (ribulosa bisfosfato carboxilasa-oxigenasa)" (PDF) . Photosynthesis Research . 73 (1–3): 243–250. doi :10.1023/A:1020467601966. PMID  16245127. S2CID  7622999.
  8. ^ Lorimer, GH; Andrews, TJ; et al. (1986). "2´-carboxi-3-ceto-D-arabinitol 1,5-bisfosfato, el intermedio de seis carbonos de la reacción de la ribulosa bisfosfato carboxilasa". Phil. Trans. R. Soc. Lond. B . 313 (1162): 397–407. Bibcode :1986RSPTB.313..397L. doi :10.1098/rstb.1986.0046.
  9. ^ Mauser, H.; King, WA; Gready, JE; Andrews, TJ (2001). "Fijación de CO2 por Rubisco: disección computacional de los pasos clave de la carboxilación, la hidratación y la escisión del enlace C−C". J. Am. Chem. Soc . 123 (44): 10821–10829. doi :10.1021/ja011362p. PMID  11686683.
  10. ^ Kaiser, GE "Reacciones independientes de la luz". Biol 230: Microbiología . The Community College of Baltimore County, Campus Catonsville . Consultado el 7 de mayo de 2021 .
  11. ^ ab Hatch, MD; Slack, CR (1970). "Vías de fijación fotosintética de CO2". Revisión anual de fisiología vegetal . 21 : 141–162. doi :10.1146/annurev.pp.21.060170.001041.
  12. ^ Bartee, L.; Shriner, W.; Creech, C. (2017). "Las reacciones independientes de la luz (también conocidas como el ciclo de Calvin)". Principios de biología. Recursos educativos abiertos de Oregon. ISBN 978-1-63635-041-7.
  13. ^ Jordan, DB; Chollet, R. (1983). "Inhibición de la ribulosa bisfosfato carboxilasa por el sustrato ribulosa 1,5-bisfosfato". Journal of Biological Chemistry . 258 (22): 13752–13758. doi : 10.1016/S0021-9258(17)43982-2 . PMID  6417133.
  14. ^ Spreitzer, RJ; Salvucci, ME (2002). "Rubisco: Estructura, interacciones reguladoras y posibilidades para una mejor enzima". Revisión anual de biología vegetal . 53 : 449–475. doi :10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233. PMID  12221984.
  15. ^ Taylor, Thomas C.; Andersson, Inger (1997). "La estructura del complejo entre la rubisco y su sustrato natural ribulosa 1,5-bisfosfato". Journal of Molecular Biology . 265 (4): 432–444. doi :10.1006/jmbi.1996.0738. PMID  9034362.
  16. ^ Leegood, RC; Edwards, GE (2004). "Metabolismo del carbono y fotorrespiración: dependencia de la temperatura en relación con otros factores ambientales". En Baker, NR (ed.). Fotosíntesis y medio ambiente . Avances en fotosíntesis y respiración. Vol. 5. Kluwer Academic Publishers. págs. 191–221. doi :10.1007/0-306-48135-9_7. ISBN 978-0-7923-4316-5.
  17. ^ Keys, AJ; Sampaio, EVSB; et al. (1977). "Efecto de la temperatura en la fotosíntesis y la fotorrespiración de las hojas de trigo". Journal of Experimental Botany . 28 (3): 525–533. doi :10.1093/jxb/28.3.525.
  18. ^ Sharkey, TD (1988). "Estimación de la tasa de fotorrespiración en hojas". Physiologia Plantarum . 73 (1): 147–152. doi :10.1111/j.1399-3054.1988.tb09205.x.
  19. ^ ab Kebeish, R.; Niessen, M.; et al. (2007). "La derivación fotorrespiratoria cloroplástica aumenta la fotosíntesis y la producción de biomasa en Arabidopsis thaliana ". Nature Biotechnology . 25 (5): 593–599. doi :10.1038/nbt1299. PMID  17435746. S2CID  22879451.
  20. ^ ab Leegood, RC; Lea, PJ; et al. (1995). "La regulación y control de la fotorrespiración". Journal of Experimental Botany . 46 : 1397–1414. doi :10.1093/jxb/46.special_issue.1397. JSTOR  23694986.
  21. ^ Bathellier, C.; Tcherkez, G.; et al. (2018). "La rubisco no es tan mala". Planta, célula y medio ambiente . 41 (4): 705–716. doi :10.1111/pce.13149. hdl : 1885/231026 . PMID  29359811. S2CID  3718311.
  22. ^ Niewiadomska, E.; Borland, AM (2008). "Metabolismo ácido de las crasuláceas: ¿causa o consecuencia del estrés oxidativo en las plantas?". En Lüttge, U.; Beyschlag, W.; Murata, J. (eds.). Progreso en botánica . Vol. 69. págs. 247–266. doi :10.1007/978-3-540-72954-9_10. ISBN . 978-3-540-72954-9.
  23. ^ ab Latzko, E.; Gibbs, M. (1972). "Medición de los intermediarios del ciclo fotosintético de reducción del carbono, utilizando métodos enzimáticos". Fotosíntesis y fijación del nitrógeno, parte B. Métodos en enzimología. Vol. 24. Academic Press. págs. 261–268. doi :10.1016/0076-6879(72)24073-3. ISBN 9780121818876. ISSN  0076-6879. PMID  4670193.
  24. ^ Latzko, E.; Gibbs, M. (1969). "Nivel de intermediarios fotosintéticos en cloroplastos aislados de espinaca". Fisiología vegetal . 44 (3): 396–402. doi :10.1104/pp.44.3.396. PMC 396097 . PMID  16657074. 
  25. ^ Sicher, RC; Bahr, JT; Jensen, RG (1979). "Medición de ribulosa 1,5-bisfosfato de cloroplastos de espinaca". Fisiología vegetal . 64 (5): 876–879. doi :10.1104/pp.64.5.876. PMC 543382 . PMID  16661073. 
  1. ^ Tenga en cuenta que G3P es un azúcar de 3 carbonos, por lo que su abundancia debería ser el doble que la de RuBP de 6 carbonos, después de tener en cuenta las tasas de catálisis enzimática.