El motivo Kelch es una región de la secuencia proteica que se encuentra ampliamente presente en proteínas de bacterias y eucariotas . [2] Este motivo de secuencia está compuesto por unos 50 residuos de aminoácidos que forman una estructura de "cuchilla" de cuatro cadenas de lámina beta . Este motivo de secuencia se encuentra en entre cinco y ocho copias en tándem por proteína que se pliegan para formar una estructura de solenoide circular más grande llamada dominio de hélice beta .
Proteínas que contienen motivos Kelch
El motivo Kelch se encuentra ampliamente presente en especies eucariotas y bacterianas. Cabe destacar que el genoma humano contiene alrededor de 100 proteínas que contienen el motivo Kelch. Dentro de las proteínas individuales, el motivo aparece varias veces. Por ejemplo, el motivo aparece 6 veces en la proteína reguladora de la cámara de huevos de Drosophila . El motivo también se encuentra en la proteína MIPP de ratón [3] y en varios virus de la viruela . Además, se han reconocido repeticiones de kelch en la alfa y beta-scruin, [4] [5] en la galactosa oxidasa del hongo Dactylium dendroides , [6] [7] y en la proteína NanM de Escherichia coli , una mutarotasa del ácido siálico . [8]
Estructura
La estructura de la galactosa oxidasa revela que el motivo repetido de la secuencia de Kelch corresponde a un motivo de lámina beta antiparalela de 4 cadenas que forma la unidad repetida en un pliegue estructural de superbarril conocido comúnmente como hélice beta. [9]
Función
Las funciones conocidas de las proteínas que contienen kelch son diversas:
- scruin es una proteína de reticulación de actina;
- La galactosa oxidasa cataliza la oxidación del grupo hidroxilo en la posición C6 en la D-galactosa;
- La neuraminidasa hidroliza los residuos de ácido siálico de las glicoproteínas;
- NanM es una mutarotasa de ácido siálico, involucrada en la utilización eficiente del ácido siálico por las bacterias;
- El kelch puede tener una función citoesquelética, ya que está localizado en los canales anulares ricos en actina que conectan las 15 células nodrizas con el ovocito en desarrollo en Drosophila. [4]
Véase también
Referencias
- ^ Ito N, Phillips SE, Stevens C, et al. (marzo de 1991). "Nuevo enlace tioéter revelado por una estructura cristalina de 1,7 A de la galactosa oxidasa". Nature . 350 (6313): 87–90. doi :10.1038/350087a0. PMID 2002850. S2CID 4345713.
- ^ Adams J, Kelso R, Cooley L (enero de 2000). "La superfamilia de proteínas con repetición Kelch: impulsores de la función celular". Trends Cell Biol . 10 (1): 17–24. doi :10.1016/S0962-8924(99)01673-6. PMID 10603472.
- ^ Xue F, Cooley L (1993). "Kelch codifica un componente de los puentes intercelulares en las cámaras de huevos de Drosophila". Cell . 72 (5): 681–693. doi : 10.1016/0092-8674(93)90397-9 . PMID 8453663.
- ^ ab Way M, Sanders M, Matsudaira P, Chafel M, Knight A, Tu YH (1995). "beta-Scruin, un homólogo de la proteína de reticulación de actina scruin, se localiza en la vesícula acrosómica del esperma de Limulus". J. Cell Sci . 108 (10): 3155–3162. doi :10.1242/jcs.108.10.3155. PMID 7593276.
- ^ Way M, Sakai J, Sanders M, Garcia C, Matsudaira P (1995). "Secuencia y organización de dominios de scruin, una proteína de reticulación de actina en el proceso acrosómico del esperma de Limulus". J. Cell Biol . 128 (1): 51–60. doi :10.1083/jcb.128.1.51. PMC 2120335. PMID 7822422 .
- ^ Doolittle RF, Bork P (1994). "El motivo kelch de Drosophila se deriva de un pliegue enzimático común". J. Mol. Biol . 236 (5): 1277–1282. doi :10.1016/0022-2836(94)90056-6. PMID 8126718.
- ^ Keen JN, Ito N, Phillips SE, Stevens C, Ogel ZB, McPherson MJ, Yadav KD, Knowles PF (1991). "Nuevo enlace tioéter revelado por una estructura cristalina de 1,7 A de la galactosa oxidasa". Nature . 350 (6313): 87–90. doi :10.1038/350087a0. PMID 2002850. S2CID 4345713.
- ^ Severi E, Müller A, Potts JR, Leech A, Williamson D, Wilson KS, Thomas GH (2008). "La mutarrotación del ácido siálico es catalizada por la proteína beta-propeller YjhT de Escherichia coli". J. Biol. Chem . 283 (8): 4841–4849. doi : 10.1074/jbc.m707822200 . PMID 18063573.
- ^ Ito N, Phillips SE, Yadav KD, Knowles PF (1994). "Estructura cristalina de una enzima de radicales libres, la galactosa oxidasa". J. Mol. Biol . 238 (5): 794–814. doi :10.1006/jmbi.1994.1335. PMID 8182749.
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