ClpS es una N-reconocimiento en la vía de la regla del extremo N. [1] ClpS interactúa con sustratos proteicos que tienen un residuo hidrofóbico voluminoso (leucina, fenilalanina, tirosina y triptófano) en el extremo N. Luego, la proteasa ClpAP degrada el sustrato proteico. [2] [3]
En biología molecular, la proteína adaptadora de proteasa Clp dependiente de ATP ClpS es una proteína bacteriana . En el citosol bacteriano , la degradación de proteínas dependiente de ATP se realiza mediante varios pares diferentes de chaperona - proteasa , incluido ClpAP. ClpS influye directamente en la máquina ClpAP uniéndose al dominio N-terminal de la chaperona ClpA. La degradación de los sustratos de ClpAP, tanto las proteínas marcadas con SsrA como la propia ClpA, es inhibida específicamente por ClpS. "ClpS modifica la especificidad del sustrato de ClpA , redirigiendo potencialmente la degradación por ClpAP hacia proteínas agregadas ". [4]
ClpS es una pequeña proteína alfa/beta que consta de tres hélices alfa conectadas a tres cadenas beta antiparalelas . [5] La proteína tiene forma globular, con una capa curva de tres hélices alfa antiparalelas sobre una lámina beta antiparalela retorcida . La dimerización de ClpS puede ocurrir a través de su dominio N-terminal. Esta región N-terminal corta y extendida en ClpS es seguida por la cadena beta central de siete residuos, que está flanqueada por otras dos cadenas beta en una pequeña hoja beta.