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Receptor de calcitonina

El receptor de calcitonina ( CT ) es un receptor acoplado a la proteína G que se une a la hormona peptídica calcitonina y está involucrado en el mantenimiento de la homeostasis del calcio , [5] particularmente con respecto a la formación y el metabolismo óseo. [6] [7] [8]

La CT actúa activando las proteínas G G s y G q que suelen encontrarse en los osteoclastos, en las células del riñón y en las células de varias regiones del cerebro. [9] También puede afectar los ovarios en las mujeres y los testículos en los hombres.

La función de la proteína receptora CT se modifica a través de su interacción con las proteínas modificadoras de la actividad del receptor (RAMP), formando los receptores de amilina multiméricos AMY 1 (CT + RAMP1), AMY 2 (CT + RAMP2) y AMY 3 (CT + RAMP3). [10]

Los estudios preclínicos han sugerido que los agonistas duales del receptor de amilina y calcitonina pueden ser más eficaces que los agonistas del receptor de amilina para la obesidad y la diabetes tipo II . [11]

Interacciones

Estructura del complejo receptor de calcitonina humana-G s . El receptor de calcitonina transmembrana (azul) está unido a la calcitonina humana (rojo) y al complejo G s (amarillo). PDB : 7TYO

Se ha demostrado que el receptor de calcitonina interactúa con la apolipoproteína B [12] [13] y LRP1 . [14]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000004948 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000023964 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Purdue BW, Tilakaratne N, Sexton PM (2002). "Farmacología molecular del receptor de calcitonina". Receptores y canales . 8 (3–4): 243–255. doi :10.1080/10606820213681. PMID  12529940.
  6. ^ Chambers TJ, Magnus CJ (enero de 1982). "La calcitonina altera el comportamiento de los osteoclastos aislados". The Journal of Pathology . 136 (1): 27–39. doi :10.1002/path.1711360104. PMID  7057295. S2CID  8395420.
  7. ^ Dacquin R, Davey RA, Laplace C, Levasseur R, Morris HA, Goldring SR, et al. (febrero de 2004). "La amilina inhibe la resorción ósea mientras que el receptor de calcitonina controla la formación ósea in vivo". The Journal of Cell Biology . 164 (4): 509–514. doi :10.1083/jcb.200312135. PMC 2171986 . PMID  14970190. 
  8. ^ Davey RA, Turner AG, McManus JF, Chiu WS, Tjahyono F, Moore AJ, et al. (agosto de 2008). "El receptor de calcitonina desempeña un papel fisiológico para proteger contra la hipercalcemia en ratones". Journal of Bone and Mineral Research . 23 (8): 1182–1193. doi :10.1359/jbmr.080310. PMC 2680171 . PMID  18627265. 
  9. ^ senselab Archivado el 28 de febrero de 2009 en Wayback Machine.
  10. ^ "Receptores de calcitonina: Introducción". Base de datos de receptores y canales iónicos de la IUPHAR . Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica. Archivado desde el original el 2016-03-03 . Consultado el 2008-12-12 .
  11. ^ Sonne N, Karsdal MA, Henriksen K (abril de 2021). "Agonistas mono y duales de los receptores de amilina, calcitonina y CGRP y su potencial en enfermedades metabólicas". Metabolismo molecular . 46 : 101109. doi : 10.1016/j.molmet.2020.101109 . PMC 8085567 . PMID  33166741. 
  12. ^ Zhang J, Herscovitz H (febrero de 2003). "La apolipoproteína B lipidada naciente se transporta al Golgi como un intermediario plegado de forma incompleta, como se ha comprobado por su asociación con la red de chaperonas moleculares del retículo endoplásmico, GRP94, ERp72, BiP, calreticulina y ciclofilina B". The Journal of Biological Chemistry . 278 (9): 7459–7468. doi : 10.1074/jbc.M207976200 . PMID  12397072.
  13. ^ Linnik KM, Herscovitz H (agosto de 1998). "Varias chaperonas moleculares interactúan con la apolipoproteína B durante su maduración. La red de chaperonas residentes en el retículo endoplásmico (ERp72, GRP94, calreticulina y BiP) interactúa con la apolipoproteína B independientemente de su estado de lipidación". The Journal of Biological Chemistry . 273 (33): 21368–21373. doi : 10.1074/jbc.273.33.21368 . PMID  9694898.
  14. ^ Orr AW, Pedraza CE, Pallero MA, Elzie CA, Goicoechea S, Strickland DK, et al. (junio de 2003). "La proteína relacionada con el receptor de lipoproteína de baja densidad es un correceptor de calreticulina que señala el desmontaje de la adhesión focal". The Journal of Cell Biology . 161 (6): 1179–1189. doi :10.1083/jcb.200302069. PMC 2172996 . PMID  12821648. 

Lectura adicional

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