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Pseudolisina

La pseudolisina ( EC 3.4.24.26, elastasa de Pseudomonas , metaloproteinasa neutra de Pseudomonas aeruginosa ) es una enzima . [1] [2] [3] [4] [5] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

Hidrólisis de proteínas, incluidas la elastina , los colágenos de tipo III y IV, la fibronectina y la inmunoglobulina A , generalmente con un grupo hidrofóbico voluminoso en P1'. El patrón de escisión de la cadena de insulina B es idéntico al de la termolisina , pero la especificidad difiere en otros aspectos.

Esta enzima pertenece a la familia de las peptidasas M4 (familia de las termolisinas).

Referencias

  1. ^ Morihara K, Tsuzuki H (1975). "Elastasa de Pseudomonas aeruginosa: cromatografía de afinidad y algunas propiedades como proteinasa metaloneutra". Agric. Biol. Chem . 39 : 1123–1128. doi : 10.1271/bbb1961.39.1123 .
  2. ^ Nishino N, Powers JC (abril de 1980). "Elastasa de Pseudomonas aeruginosa. Desarrollo de un nuevo sustrato, inhibidores y un ligando de afinidad". The Journal of Biological Chemistry . 255 (8): 3482–6. PMID  6767718.
  3. ^ Dreyfus LA, Iglewski BH (marzo de 1986). "Purificación y caracterización de una proteasa extracelular de Legionella pneumophila". Infección e inmunidad . 51 (3): 736–43. PMC 260959 . PMID  3512431. 
  4. ^ Bever RA, Iglewski BH (septiembre de 1988). "Caracterización molecular y secuencia de nucleótidos del gen estructural de la elastasa de Pseudomonas aeruginosa". Journal of Bacteriology . 170 (9): 4309–14. PMC 211443 . PMID  2842313. 
  5. ^ Black WJ, Quinn FD, Tompkins LS (mayo de 1990). "La metaloproteasa de zinc de Legionella pneumophila es estructural y funcionalmente homóloga a la elastasa de Pseudomonas aeruginosa". Journal of Bacteriology . 172 (5): 2608–13. PMID  2110146.

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