Las proteínas que se unen a los nucleótidos cíclicos ( cAMP o cGMP ) comparten un dominio estructural de unos 120 residuos. La mejor estudiada de estas proteínas es el activador del gen del catabolito procariota (también conocido como proteína del receptor de cAMP ) (gen crp), donde se sabe que dicho dominio está compuesto por tres hélices alfa y una estructura distintiva de barril beta antiparalelo de ocho hebras. Hay seis aminoácidos invariantes en este dominio, tres de los cuales son residuos de glicina que se cree que son esenciales para el mantenimiento de la integridad estructural del barril beta. Las proteínas quinasas dependientes de cAMP y cGMP (cAPK y cGPK) contienen dos copias en tándem del dominio de unión al nucleótido cíclico. Las cAPK se componen de dos subunidades diferentes, una cadena catalítica y una cadena reguladora, que contiene ambas copias del dominio. Las cGPK son enzimas de cadena simple que incluyen las dos copias del dominio en su sección N-terminal. Los canales iónicos activados por nucleótidos cíclicos de los vertebrados también contienen este dominio. Se han caracterizado completamente dos de estos canales de cationes; uno se encuentra en las células bastón, donde desempeña un papel en la transducción de señales visuales.
CNBD1; CNGA1 ; CNGA2 ; CNGA3 ; CNGB1 ; CNGB3 ; HCN1 ; HCN2 ; HCN3 ; HCN4 ; KCNH1 ; KCNH2 ; KCNH3 ; KCNH4 ; KCNH5 ; KCNH6 ; KCNH7 ; KCNH8 ; PNPLA6 ; PNPLA7; PRKAR1A ; PRKAR1B ; PRKAR2A ; PRKAR2B ; PRKG1 ; PRKG2; RAPGEF2 ; RAPGEF3 ; RAPGEF4 ; RAPGEF6 ; RCNC2; SLC9A10 ; SLC9A11 ;