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Proteína que interactúa con el receptor AH

La proteína que interactúa con el receptor AH ( AIP ), también conocida como proteína que interactúa con el receptor de hidrocarburos arilo , homólogo de inmunofilina ARA9 o proteína 2 asociada al VHB X ( XAP-2 ), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen AIP . [5] [6] [7] La ​​proteína es miembro de la familia FKBP .

Función

La AIP puede desempeñar un papel positivo en la señalización mediada por el receptor de hidrocarburos arilo, posiblemente influyendo en su receptividad al ligando y/o su orientación nuclear. AIP es el regulador celular negativo de la proteína X del virus de la hepatitis B (VHB). [5] Además, se sabe que suprime la señalización antiviral y la inducción del interferón tipo I al atacar al IRF7, un actor clave en las vías de señales antivirales. [8] AIP consta de un dominio similar a FKBP52 N-terminal y un dominio TPR C-terminal. [9]

Mutaciones y papel en la enfermedad.

Las mutaciones de AIP pueden ser la causa de una forma familiar de acromegalia , el adenoma pituitario familiar aislado (FIPA). Los somatotropinomas (es decir, adenomas hipofisarios productores de GH ), a veces asociados con prolactinomas , están presentes en la mayoría de los pacientes con mutación AIP. [10]

Interacciones

Se ha demostrado que AIP interactúa con el receptor de aril hidrocarburos , [7] [11] [12] el receptor alfa activado por proliferador de peroxisomas [13] y el translocador nuclear del receptor de aril hidrocarburos . [7] [14] Además, ha demostrado que AIP puede interactuar con IRF7 para ejercer su nueva función de regular negativamente las vías de señales antivirales. [8]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl lanzamiento 89: ENSG00000110711 - Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl lanzamiento 89: ENSMUSG00000024847 - Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia humana de PubMed:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed del ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ ab "Entrez Gene: proteína que interactúa con el receptor de hidrocarburos arilo AIP".
  6. ^ Kuzhandaivelu N, Cong YS, Inouye C, Yang WM, Seto E (diciembre de 1996). "XAP2, una nueva proteína asociada a X del virus de la hepatitis B que inhibe la transactivación de X". Ácidos nucleicos Res . 24 (23): 4741–50. doi : 10.1093/nar/24.23.4741. PMC 146319 . PMID  8972861. 
  7. ^ abc Carver LA, Bradfield CA (abril de 1997). "Interacción dependiente de ligando del receptor de aril hidrocarburo con un nuevo homólogo de inmunofilina in vivo". J. Biol. química . 272 (17): 11452–6. doi : 10.1074/jbc.272.17.11452 . PMID  9111057.
  8. ^ ab Zhou Q, Lavorgna A, Bowman M, Hiscott J, Harhaj EW (junio de 2015). "La proteína que interactúa con el receptor de hidrocarburos arilo se dirige a IRF7 para suprimir la señalización antiviral y la inducción de interferón tipo I". La Revista de Química Biológica . 290 (23): 14729–39. doi : 10.1074/jbc.M114.633065 . PMC 4505538 . PMID  25911105. 
  9. ^ Petrulis JR, Perdew GH (2002). "El papel de las proteínas chaperonas en el complejo central del receptor de aril hidrocarburos". Interacciones químico-biológicas . 141 (1–2): 25–40. Código Bib : 2002CBI...141...25P. doi :10.1016/S0009-2797(02)00064-9. PMID  12213383.
  10. ^ Occhi G, Trivellin G, Ceccato F, et al. (2010). "Prevalencia de mutaciones AIP en una gran serie de pacientes acromegálicos italianos esporádicos y evaluación del estado de CDKN1B en pacientes acromegálicos con neoplasia endocrina múltiple". EUR. J. Endocrinol . 163 (3): 369–376. doi : 10.1530/EJE-10-0327 . PMID  20530095.
  11. ^ Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (diciembre de 2000). "La localización subcelular del receptor de aril hidrocarburo está modulada por la proteína 2 asociada al virus de la hepatitis B, homóloga de inmunofilina". J. Biol. química . 275 (48): 37448–53. doi : 10.1074/jbc.M006873200 . PMID  10986286.
  12. ^ Ma Q, Whitlock JP (abril de 1997). "Una nueva proteína citoplasmática que interactúa con el receptor Ah, contiene motivos repetidos de tetratricopéptidos y aumenta la respuesta transcripcional a la 2,3,7,8-tetraclorodibenzo-p-dioxina". J. Biol. química . 272 (14): 8878–84. doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 . PID  9083006.
  13. ^ Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (febrero de 2003). "Evidencia de que el receptor alfa activado por el proliferador de peroxisomas forma un complejo con la proteína de choque térmico de 90 kDa y la proteína 2 asociada al virus de la hepatitis B X". J. Biol. química . 278 (7): 4467–73. doi : 10.1074/jbc.M211261200 . PMID  12482853.
  14. ^ Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (abril de 2001). "El complejo chaperona hsp90 regula la localización intracelular del receptor de dioxinas". Mol. Celúla. Biol . 21 (7): 2594–607. doi :10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC 86890 . PMID  11259606. 

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