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Proteína A inducida por falta de hierro

La proteína A inducida por la inanición de hierro , también conocida como isiA , es una proteína relacionada con la fotosíntesis que contiene clorofila y que se encuentra en las cianobacterias . Pertenece a la familia de proteínas que se unen a la clorofila a/b y se ha demostrado que tiene un papel fotoprotector al prevenir el daño oxidativo a través de la disipación de energía. Originalmente se identificó como inanición de Fe, y por eso recibió el nombre de proteína A inducida por la inanición de hierro. Sin embargo, más recientemente se ha descubierto que la proteína responde a una variedad de condiciones de estrés, como la alta irradiancia. Puede agregarse con carotenoides y formar anillos alrededor de los complejos del centro de reacción PSI para ayudar en la disipación de energía fotoprotectora. [1]

Función de antena

IsiA funciona como una antena para el fotosistema I (PSI) en condiciones de limitación de hierro, cuando los ficobilisomas desaparecen. En el complejo (PSI)3(Isi3)18, la mayor parte de la energía recolectada probablemente sea utilizada por PSI; en otros supercomplejos que contienen PSI, una gran parte de la energía probablemente no se utilizará para la recolección de luz, sino que se disipará para proteger al organismo del daño de la luz. En condiciones de carencia de hierro, forma un complejo con trímeros de PSI, donde el trímero está rodeado por un anillo compuesto por 18 subunidades de isiA. [2] Cuando faltan las subunidades PsaF y PsaJ de PSI, el anillo está compuesto por 17 subunidades de isiA, lo que indica que cada subunidad de isiA tiene una interacción diferente con el trímero. Esto sugiere que el tamaño del complejo PSI determina la cantidad de unidades de isiA en el anillo circundante. En ausencia de PsaL, tiene tendencia a formar anillos incompletos con monómeros de PSI, lo que sugiere que PsaL ayuda a formar los anillos. También puede formar otros agregados de distintos tamaños según el nivel de privación de hierro.

Función fotoprotectora

Los agregados de IsiA que forman anillos multiméricos vacíos (sin PSI) también se acumulan y son muy abundantes en células con deficiencia de hierro a largo plazo. Cuando se aíslan, estos agregados se encuentran en un estado fuertemente extinguido, [3] lo que sugiere que son responsables de la disipación térmica de la energía absorbida. [4] IsiA también se sintetiza en células cultivadas bajo altas irradiaciones de luz, lo que las protege del fotodaño [5].

Véase también

Referencias

  1. ^ Berera R, van Stokkum IH, d'Haene S, Kennis JT, van Grondelle R, Dekker JP (marzo de 2009). "Un mecanismo de disipación de energía en cianobacterias". Revista Biofísica . 96 (6): 2261–7. Código Bib : 2009BpJ....96.2261B. doi :10.1016/j.bpj.2008.12.3905. PMC  2717300 . PMID  19289052.
  2. ^ Yeremenko N, Kouril R, Ihalainen JA, D'Haene S, van Oosterwijk N, Andrizhiyevskaya EG, Keegstra W, Dekker HL, Hagemann M, Boekema EJ, Matthijs HC, Dekker JP (agosto de 2004). "Organización supramolecular y función dual de la proteína de unión a clorofila IsiA en cianobacterias". Bioquímica . 43 (32): 10308–13. CiteSeerX 10.1.1.516.3974 . doi :10.1021/bi048772l. PMID  15301529. 
  3. ^ Ihalainen JA, D'Haene S, Yeremenko N, van Roon H, Arteni AA, Boekema EJ, van Grondelle R, Matthijs HC, Dekker JP (agosto de 2005). "Los agregados de la proteína de unión a clorofila IsiA (CP43') disipan energía en las cianobacterias" (PDF) . Bioquímica . 44 (32): 10846–53. doi :10.1021/bi0510680. PMID  16086587.
  4. ^ Wilson A, Boulay C, Wilde A, Kerfeld CA, Kirilovsky D (febrero de 2007). "Disipación de energía inducida por luz en cianobacterias privadas de hierro: funciones de las proteínas OCP e IsiA". The Plant Cell . 19 (2): 656–72. doi :10.1105/tpc.106.045351. PMC 1867334 . PMID  17307930. 
  5. ^ Havaux M, Guedeney G, Hagemann M, Yeremenko N, Matthijs HC, Jeanjean R (abril de 2005). "La proteína de unión a clorofila IsiA es inducible por luz intensa y protege a la cianobacteria Synechocystis PCC6803 del estrés fotooxidativo". FEBS Letters . 579 (11): 2289–93. doi : 10.1016/j.febslet.2005.03.021 . PMID  15848160. S2CID  23867079.

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