Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
La proteína de choque térmico de 70 kDa 1 , también denominada Hsp72, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen HSPA1A . [5] [6] Como miembro de la familia de la proteína de choque térmico 70 y una proteína chaperona , facilita el plegamiento adecuado de las proteínas recién traducidas y mal plegadas, así como estabiliza o degrada las proteínas mutantes. [5] [6] Además, Hsp72 también facilita la reparación del ADN. [7] Sus funciones contribuyen a los procesos biológicos que incluyen la transducción de señales , la apoptosis , la homeostasis de proteínas y el crecimiento y la diferenciación celular . [6] [8] Se ha asociado con una gran cantidad de cánceres , enfermedades neurodegenerativas , senescencia y envejecimiento celular y enfermedades inflamatorias como la diabetes mellitus tipo 2 y la artritis reumatoide . [9] [10] [8]
Estructura
Este gen sin intrones codifica una proteína de choque térmico de 70 kDa que es miembro de la familia de la proteína de choque térmico 70 (Hsp70). [5] Como proteína Hsp70, tiene un dominio de unión al sustrato de proteína C-terminal y un dominio de unión a ATP N-terminal . [11] [12] [13]
El dominio de unión al sustrato consta de dos subdominios, un subdominio sándwich β de dos capas (SBDβ) y un subdominio α-helicoidal (SBDα), que están conectados por el bucle Lα,β. SBDβ contiene el bolsillo de unión del péptido mientras que SBDα sirve como tapa para cubrir la hendidura de unión del sustrato. El dominio de unión de ATP consta de cuatro subdominios divididos en dos lóbulos por un bolsillo de unión de ATP/ADP central. Los dos dominios terminales están unidos entre sí por una región conservada denominada bucle LL,1, que es fundamental para la regulación alostérica . Se cree que la región no estructurada al final del extremo C es el sitio de acoplamiento para las co-chaperonas . [13]
Función
Esta proteína es un miembro de la familia Hsp70. Junto con otras proteínas de choque térmico, esta proteína estabiliza las proteínas existentes contra la agregación y media el plegamiento de las proteínas recién traducidas en el citosol y en los orgánulos. [5] Para plegar adecuadamente las proteínas no nativas, esta proteína interactúa con los segmentos peptídicos hidrofóbicos de las proteínas de una manera controlada por ATP. Aunque el mecanismo exacto aún no está claro, existen al menos dos modos de acción alternativos: partición cinética y desdoblamiento local. En la partición cinética, las Hsp70 se unen y liberan repetidamente sustratos en ciclos que mantienen bajas concentraciones de sustrato libre. Esto previene eficazmente la agregación al tiempo que permite que las moléculas libres se plieguen al estado nativo. En el desdoblamiento local, los ciclos de unión y liberación inducen un desdoblamiento localizado en el sustrato, lo que ayuda a superar las barreras cinéticas para el plegamiento al estado nativo. [6] En última instancia, su papel en el plegamiento de proteínas contribuye a su función en la transducción de señales, la apoptosis, la homeostasis de proteínas y el crecimiento y la diferenciación celular. [6] [8]
Además del proceso de plegamiento, transporte y degradación de proteínas, este miembro de Hsp70 puede preservar la función de las proteínas mutantes. No obstante, los efectos de estas mutaciones aún pueden manifestarse cuando las chaperonas Hsp70 se ven abrumadas durante condiciones de estrés. [6] Hsp72 también protege contra el daño del ADN y participa en la reparación del ADN, incluida la reparación por escisión de bases (BER) y la reparación por escisión de nucleótidos (NER). [7] Además, esta proteína mejora la inmunidad tumoral específica de antígeno al facilitar una presentación de antígeno más eficiente a las células T citotóxicas . [8] También está involucrado en la vía ubiquitina - proteasoma a través de la interacción con la proteína de unión al ARN del elemento rico en AU 1. El gen está ubicado en la región de clase III del complejo mayor de histocompatibilidad , en un grupo con dos genes estrechamente relacionados que codifican proteínas similares. [5] Finalmente, la Hsp72 puede proteger contra la homeostasis metabólica alterada al inducir la producción de citocinas proinflamatorias , factor de necrosis tumoral-α , interleucina 1β e interleucina-6 en las células inmunes , reduciendo así la inflamación y mejorando la oxidación del músculo esquelético . [9] [14] Aunque en niveles muy bajos en condiciones normales, la expresión de HSP72 aumenta enormemente bajo estrés, protegiendo eficazmente a las células de los efectos adversos en varios estados patológicos. [15]
Además de su papel en la reparación del ADN, Hsp72 también está directamente involucrado en la apoptosis dependiente de caspasa al unirse a Apaf-1 , inhibiendo así la activación de la procaspasa-9 y la liberación del citocromo c . [11] Además, se ha observado que Hsp72 inhibe la apoptosis al prevenir la liberación de SMAC/Diablo y unirse a XIAP para prevenir su degradación. [12] Hsp72 también está involucrado en la apoptosis independiente de caspasa, ya que también se une a AIFM1 . [11]
Importancia clínica
Las proteínas miembros de Hsp70 son constituyentes apoptóticos importantes. Durante un proceso embriológico normal , o durante una lesión celular (como una lesión por isquemia-reperfusión durante ataques cardíacos y accidentes cerebrovasculares ) o durante desarrollos y procesos en el cáncer , una célula apoptótica sufre cambios estructurales que incluyen encogimiento celular, formación de ampollas en la membrana plasmática, condensación nuclear y fragmentación del ADN y el núcleo . A esto le sigue la fragmentación en cuerpos apoptóticos que son rápidamente eliminados por los fagocitos , evitando así una respuesta inflamatoria . [16] Es un modo de muerte celular definido por cambios morfológicos, bioquímicos y moleculares característicos. Primero se describió como una "necrosis por encogimiento", y luego este término fue reemplazado por apoptosis para enfatizar su papel opuesto a la mitosis en la cinética tisular. En etapas posteriores de la apoptosis, toda la célula se fragmenta, formando una serie de cuerpos apoptóticos delimitados por la membrana plasmática que contienen elementos nucleares o citoplasmáticos. El aspecto ultraestructural de la necrosis es muy diferente, siendo sus principales características la hinchazón mitocondrial, la rotura de la membrana plasmática y la desintegración celular. La apoptosis se produce en muchos procesos fisiológicos y patológicos . Desempeña un papel importante durante el desarrollo embrionario como muerte celular programada y acompaña a una variedad de procesos involutivos normales en los que sirve como mecanismo para eliminar células "no deseadas".
Las proteínas miembro de Hsp70, incluida Hsp72, inhiben la apoptosis al actuar sobre la vía dependiente de la caspasa y contra agentes inductores de apoptosis como el factor de necrosis tumoral-α (TNFα), estaurosporina y doxorrubicina . Esta función conduce a su participación en muchos procesos patológicos, como la oncogénesis, la neurodegeneración y la senescencia. En particular, la sobreexpresión de HSP72 se ha relacionado con el desarrollo de algunos cánceres, como el carcinoma hepatocelular , los cánceres gástricos , los cánceres de colon , los cánceres de mama y los cánceres de pulmón , lo que llevó a su uso como marcador pronóstico para estos cánceres. [8] Los niveles elevados de Hsp70 en las células tumorales pueden aumentar la malignidad y la resistencia a la terapia al complejar, y por lo tanto, estabilizar, las proteínas y productos oncofetales y transportarlos a sitios intracelulares, promoviendo así la proliferación de células tumorales. [6] [8] Como resultado, las estrategias de vacunas tumorales para Hsp70 han tenido mucho éxito en modelos animales y han progresado a ensayos clínicos. [8] Un tratamiento, una vacuna recombinada Hsp72/AFP, provocó una inmunidad protectora robusta contra tumores que expresaban AFP en experimentos con ratones. Por lo tanto, la vacuna es prometedora para tratar el carcinoma hepatocelular. [8] Alternativamente, la sobreexpresión de Hsp70 puede mitigar el daño de la isquemia - reperfusión en el músculo cardíaco, así como el daño de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer , la enfermedad de Parkinson , la enfermedad de Huntington y las ataxias espinocerebelosas , y el envejecimiento y la senescencia celular, como se observó en centenarios sometidos a un desafío de choque térmico. [6] [17]
En la diabetes mellitus tipo 2 (T2DM), se ha demostrado que un activador de la Hsp72, una pequeña molécula, llamado BGP-15, mejora la sensibilidad a la insulina y la inflamación en un modelo de ratón resistente a la insulina, aumenta el volumen mitocondrial y mejora la homeostasis metabólica en un modelo de rata con T2DM. El BGP-15 ya ha pasado a la fase 2b de ensayos clínicos y hasta el momento no ha demostrado efectos secundarios. Aunque las primeras especulaciones consideraron que la expresión de Hsp72 podría estar afectando la sensibilidad a la insulina a través de una interacción directa con GLUT4, los estudios no pudieron verificar este vínculo. Los experimentos sí revelaron que la Hsp72 mejoraba la sensibilidad a la insulina al estimular la captación de glucosa durante una pinza hiperinsulínica-euglucémica en pacientes con T2DM. [9] Además, la Hsp72 se ha asociado con otra afección inflamatoria, la artritis reumatoide, y podría implementarse para ayudar a diagnosticar y controlar la actividad de la enfermedad en los pacientes. [10]
Interacciones
Se ha demostrado que HSPA1A interactúa con:
- XIAP , [12]
- Apaf-1 , [11]
- AIFM1 , [11] [18]
- Pregunta 1 , [19]
- BOLSA3 , [20] [21]
- Caseína quinasa 2 , [6]
- FANCC , [22] [23]
- GPR37 , [24]
- HSF1 , [25] [26]
- MSR1 , [27]
- PARQUE2 , [24]
- PARP1 , [7]
- STUB1 , [24] [28] y
- XRCC1 . [7]
Véase también
Referencias
- ^ abc ENSG00000204389, ENSG00000237724, ENSG00000235941, ENSG00000215328 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000234475, ENSG00000204389, ENSG00000237724, ENSG00000235941, ENSG00000215328 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000091971 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
- ^ abcde "Gen Entrez: proteína de choque térmico HSPA1A de 70 kDa 1A".
- ^ abcdefghi Mayer MP, Bukau B (marzo de 2005). "Chaperonas Hsp70: funciones celulares y mecanismo molecular". Ciencias de la vida celular y molecular . 62 (6): 670–684. doi :10.1007/s00018-004-4464-6. PMC 2773841 . PMID 15770419.
- ^ abcd Duan Y, Huang S, Yang J, Niu P, Gong Z, Liu X, Xin L, Currie RW, Wu T (marzo de 2014). "HspA1A facilita la reparación del ADN en células epiteliales bronquiales humanas expuestas a benzo[a]pireno e interactúa con la caseína quinasa 2". Estrés celular y chaperonas . 19 (2): 271–9. doi :10.1007/s12192-013-0454-7. PMC 3933616 . PMID 23979991.
- ^ abcdefgh Wang X, Wang Q, Lin H, Li S, Sun L, Yang Y (febrero de 2013). "HSP72 y gp96 en cánceres gastroenterológicos". Clinica Chimica Acta; Revista internacional de química clínica . 417 : 73–9. doi :10.1016/j.cca.2012.12.017. PMID 23266770.
- ^ abc Henstridge DC, Whitham M, Febbraio MA (noviembre de 2014). "Acompañamiento a la fiesta metabólica: el papel terapéutico emergente de las proteínas de choque térmico en la obesidad y la diabetes tipo 2". Metabolismo molecular . 3 (8): 781–93. doi :10.1016/j.molmet.2014.08.003. PMC 4216407 . PMID 25379403.
- ^ ab Najafizadeh SR, Ghazizadeh Z, Nargesi AA, Mahdavi M, Abtahi S, Mirmiranpour H, Nakhjavani M (marzo de 2015). "Análisis de las concentraciones séricas de la proteína de choque térmico 70 (HSPA1A) para el diagnóstico y el seguimiento de la actividad de la enfermedad en pacientes con artritis reumatoide". Estrés celular y chaperonas . 20 (3): 537–43. doi :10.1007/s12192-015-0578-z. PMC 4406931 . PMID 25739548.
- ^ abcde Ravagnan L, Gurbuxani S, Susin SA, Maisse C, Daugas E, Zamzami N, Mak T, Jäättelä M, Penninger JM, Garrido C, Kroemer G (septiembre de 2001). "La proteína de choque térmico 70 antagoniza el factor inductor de apoptosis". Nat. Biol celular . 3 (9): 839–43. doi :10.1038/ncb0901-839. PMID 11533664. S2CID 21164493.
- ^ abc Zhang B, Rong R, Li H, Peng X, Xiong L, Wang Y, Yu X, Mao H (2015). "La proteína de choque térmico 72 suprime la apoptosis al aumentar la estabilidad de la proteína inhibidora de la apoptosis ligada al cromosoma X en la lesión por isquemia/reperfusión renal". Mol Med Rep . 11 (3): 1793–9. doi :10.3892/mmr.2014.2939. PMC 4270332 . PMID 25394481.
- ^ ab Zhang P, Leu JI, Murphy ME, George DL, Marmorstein R (2014). "Estructura cristalina del dominio de unión al sustrato de la proteína de choque térmico humana inducible por estrés 70 en un complejo con sustrato peptídico". PLOS ONE . 9 (7): e103518. Bibcode :2014PLoSO...9j3518Z. doi : 10.1371/journal.pone.0103518 . PMC 4110032 . PMID 25058147.
- ^ Gibson OR, Dennis A, Parfitt T, Taylor L, Watt PW, Maxwell NS (mayo de 2014). "La concentración extracelular de Hsp72 se relaciona con un criterio endógeno mínimo durante la exposición aguda al calor y al ejercicio". Estrés celular y chaperonas . 19 (3): 389–400. doi :10.1007/s12192-013-0468-1. PMC 3982022 . PMID 24085588.
- ^ Ryu DS, Yang H, Lee SE, Park CS, Jin YH, Park YS (noviembre de 2013). "El crotonaldehído induce la expresión de la proteína de choque térmico 72 que media los efectos antiapoptóticos en las células endoteliales humanas". Toxicology Letters . 223 (2): 116–23. doi :10.1016/j.toxlet.2013.09.010. PMID 24070736.
- ^ Kerr JF, Wyllie AH, Currie AR (agosto de 1972). "Apoptosis: un fenómeno biológico básico con amplias implicaciones en la cinética tisular". British Journal of Cancer . 26 (4): 239–57. doi :10.1038/bjc.1972.33. PMC 2008650 . PMID 4561027.
- ^ Henstridge DC, Whitham M, Febbraio MA (2014). "Acompañamiento a la fiesta metabólica: el papel terapéutico emergente de las proteínas de choque térmico en la obesidad y la diabetes tipo 2". Mol Metab . 3 (8): 781–93. doi :10.1016/j.molmet.2014.08.003. PMC 4216407 . PMID 25379403.
- ^ Ruchalski K, Mao H, Singh SK, Wang Y, Mosser DD, Li F, Schwartz JH, Borkan SC (diciembre de 2003). "HSP72 inhibe la liberación del factor inductor de apoptosis en células epiteliales renales con ATP depletado". Am. J. Physiol., Cell Physiol . 285 (6): C1483–93. doi :10.1152/ajpcell.00049.2003. PMID 12930708.
- ^ Park HS, Cho SG, Kim CK, Hwang HS, Noh KT, Kim MS, Huh SH, Kim MJ, Ryoo K, Kim EK, Kang WJ, Lee JS, Seo JS, Ko YG, Kim S, Choi EJ (noviembre de 2002). "La proteína de choque térmico hsp72 es un regulador negativo de la quinasa 1 reguladora de la señal de apoptosis". Mol. Cell. Biol . 22 (22): 7721–30. doi :10.1128/mcb.22.22.7721-7730.2002. PMC 134722. PMID 12391142 .
- ^ Doong H, Price J, Kim YS, Gasbarre C, Probst J, Liotta LA, Blanchette J, Rizzo K, Kohn E (septiembre de 2000). "CAIR-1/BAG-3 forma un complejo ternario regulado por EGF con fosfolipasa C-gamma y Hsp70/Hsc70". Oncogene . 19 (38): 4385–95. doi :10.1038/sj.onc.1203797. PMID 10980614. S2CID 28684205.
- ^ Antoku K, Maser RS, Scully WJ, Delach SM, Johnson DE (septiembre de 2001). "Aislamiento de proteínas de unión a Bcl-2 que exhiben homología con BAG-1 y proteína supresora de dominios de muerte". Biochem. Biophys. Res. Commun . 286 (5): 1003–10. doi :10.1006/bbrc.2001.5512. PMID 11527400.
- ^ Pang Q, Christianson TA, Keeble W, Koretsky T, Bagby GC (diciembre de 2002). "La función antiapoptótica de Hsp70 en la vía de señalización de muerte mediada por la proteína quinasa dependiente del ARN bicatenario inducible por interferón requiere la proteína de anemia de Fanconi, FANCC". J. Biol. Chem . 277 (51): 49638–43. doi : 10.1074/jbc.M209386200 . PMID 12397061.
- ^ Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H, Gross HJ, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA (octubre de 2003). "Las pruebas de doble híbrido en levadura implican la participación de las proteínas de la anemia de Fanconi en la regulación de la transcripción, la señalización celular, el metabolismo oxidativo y el transporte celular". Exp. Cell Res . 289 (2): 211–21. doi :10.1016/s0014-4827(03)00261-1. PMID 14499622.
- ^ abc Imai Y, Soda M, Hatakeyama S, Akagi T, Hashikawa T, Nakayama KI, Takahashi R (julio de 2002). "CHIP está asociado con Parkin, un gen responsable de la enfermedad de Parkinson familiar, y mejora su actividad de ubiquitina ligasa". Mol. Cell . 10 (1): 55–67. doi : 10.1016/s1097-2765(02)00583-x . PMID 12150907.
- ^ Shi Y, Mosser DD, Morimoto RI (marzo de 1998). "Chaperonas moleculares como represores transcripcionales específicos de HSF1". Genes Dev . 12 (5): 654–66. doi :10.1101/gad.12.5.654. PMC 316571 . PMID 9499401.
- ^ Zhou X, Tron VA, Li G, Trotter MJ (agosto de 1998). "El factor de transcripción de choque térmico 1 regula la expresión de la proteína de choque térmico 72 en queratinocitos humanos expuestos a luz ultravioleta B". J. Invest. Dermatol . 111 (2): 194–8. doi : 10.1046/j.1523-1747.1998.00266.x . PMID 9699716.
- ^ Nakamura T, Hinagata J, Tanaka T, Imanishi T, Wada Y, Kodama T, Doi T (enero de 2002). "HSP90, HSP70 y GAPDH interactúan directamente con el dominio citoplasmático de los receptores eliminadores de macrófagos". Bioquímica. Biofísica. Res. Comunitario . 290 (2): 858–64. doi :10.1006/bbrc.2001.6271. PMID 11785981.
- ^ Ballinger CA, Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson LJ, Yin LY, Patterson C (junio de 1999). "Identificación de CHIP, una nueva proteína que contiene repeticiones de tetratricopéptidos que interactúa con proteínas de choque térmico y regula negativamente las funciones de chaperonas". Mol. Cell. Biol . 19 (6): 4535–45. doi :10.1128/mcb.19.6.4535. PMC 104411. PMID 10330192 .
Lectura adicional
- Andersen JL, Planelles V (2005). "El papel de Vpr en la patogénesis del VIH-1". Curr. HIV Res . 3 (1): 43–51. doi :10.2174/1570162052772988. PMID 15638722.
- Zhao RY, Elder RT (2005). "Infecciones virales y regulación del ciclo celular G2/M". Cell Res . 15 (3): 143–9. doi : 10.1038/sj.cr.7290279 . PMID 15780175.
- Zhao RY, Bukrinsky M, Elder RT (2005). "Respuestas celulares del huésped y la proteína viral R (Vpr) del VIH-1". Indian J. Med. Res . 121 (4): 270–86. PMID 15817944.
- Muthumani K, Choo AY, Premkumar A, Hwang DS, Thieu KP, Desai BM, Weiner DB (2006). "Muerte celular regulada por Vpr del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1 (VIH-1): perspectivas sobre el mecanismo". Cell Death Differ . 12 (Supl 1): 962–70. doi : 10.1038/sj.cdd.4401583 . PMID 15832179.
- Grosz MD, Womack JE, Skow LC (1993). "Conservación sinténica de los genes HSP70 en ganado y seres humanos". Genomics . 14 (4): 863–8. doi :10.1016/S0888-7543(05)80106-5. PMID 1478667.
- Veldscholte J, Berrevoets CA, Brinkmann AO, Grootegoed JA, Mulder E (1992). "Antiandrógenos y el receptor de andrógenos mutado de las células LNCaP: efectos diferenciales sobre la afinidad de unión, la interacción de proteínas de choque térmico y la activación de la transcripción". Bioquímica . 31 (8): 2393–9. doi :10.1021/bi00123a026. PMID 1540595.
- Abravaya K, Myers MP, Murphy SP, Morimoto RI (1992). "La proteína de choque térmico humana hsp70 interactúa con HSF, el factor de transcripción que regula la expresión del gen de choque térmico". Genes Dev . 6 (7): 1153–64. doi : 10.1101/gad.6.7.1153 . PMID 1628823.
- Milner CM, Campbell RD (1990). "Estructura y expresión de los tres genes HSP70 ligados al MHC". Inmunogenética . 32 (4): 242–51. doi :10.1007/BF00187095. PMID 1700760. S2CID 9531492.
- Sargent CA, Dunham I, Trowsdale J, Campbell RD (1989). "El complejo mayor de histocompatibilidad humano contiene genes para la proteína de choque térmico principal HSP70". Proc. Natl. Sci. USA . 86 (6): 1968–72. Bibcode :1989PNAS...86.1968S. doi : 10.1073/pnas.86.6.1968 . PMC 286826 . PMID 2538825.
- Wu B, Hunt C, Morimoto R (1985). "Estructura y expresión del gen humano que codifica la proteína de choque térmico principal HSP70". Mol. Cell. Biol . 5 (2): 330–41. doi :10.1128/MCB.5.2.330. PMC 366716. PMID 2858050 .
- Goate AM, Cooper DN, Hall C, Leung TK, Solomon E, Lim L (1987). "Localización de una secuencia del gen HSP 70 de choque térmico humano en el cromosoma 6 y detección de otros dos loci mediante análisis de polimorfismos de longitud de fragmentos de restricción e híbridos de células somáticas". Hum. Genet . 75 (2): 123–8. doi :10.1007/BF00591072. PMID 2880793. S2CID 33788452.
- Hickey E, Brandon SE, Sadis S, Smale G, Weber LA (1986). "Clonación molecular de secuencias que codifican las proteínas de choque térmico humanas y su expresión durante la hipertermia". Gene . 43 (1–2): 147–54. doi :10.1016/0378-1119(86)90018-1. PMID 3019832.
- Harrison GS, Drabkin HA, Kao FT, Hartz J, Hart IM, Chu EH, Wu BJ, Morimoto RI (1987). "Ubicación cromosómica de genes humanos que codifican la principal proteína de choque térmico HSP70" (PDF) . Somat. Molino celular. Genet . 13 (2): 119–30. doi :10.1007/BF01534692. hdl : 2027.42/45535 . PMID 3470951. S2CID 16069170.
- Drabent B, Genthe A, Benecke BJ (1987). "Transcripción in vitro de un gen de choque térmico hsp 70 humano mediante extractos preparados a partir de células humanas sometidas y no sometidas a choque térmico". Nucleic Acids Res . 14 (22): 8933–48. doi :10.1093/nar/14.22.8933. PMC 311921 . PMID 3786141.
- Hunt C, Morimoto RI (1985). "Características conservadas de los genes eucariotas hsp70 reveladas por comparación con la secuencia de nucleótidos de la hsp70 humana". Proc. Natl. Sci. USA . 82 (19): 6455–9. Bibcode :1985PNAS...82.6455H. doi : 10.1073/pnas.82.19.6455 . PMC 390735 . PMID 3931075.
- Liao J, Lowthert LA, Ghori N, Omary MB (1995). "Las proteínas de choque térmico de 70 kDa se asocian con filamentos intermedios glandulares de una manera dependiente de ATP". J. Biol. Chem . 270 (2): 915–22. doi : 10.1074/jbc.270.2.915 . PMID 7529764.
- Selkirk JK, Merrick BA, Stackhouse BL, He C (1995). "Múltiples isoformas de la proteína p53 y formación de complejos oligoméricos con las proteínas de choque térmico Hsp70 y Hsp90 en la línea celular del tumor mamario humano, T47D". Appl. Theor. Electrophor . 4 (1): 11–8. PMID 7811761.
- Furlini G, Vignoli M, Re MC, Gibellini D, Ramazzotti E, Zauli G, La Placa M (1994). "La interacción del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1 con la membrana de las células CD4+ induce la síntesis y translocación nuclear de la proteína de choque térmico de 70K". J. Gen. Virol . 75 (1): 193–9. doi : 10.1099/0022-1317-75-1-193 . PMID 7906708.
- Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Prapapanich V, Chen S, Toran EJ, Rimerman RA, Smith DF (1996). "Análisis mutacional de la proteína Hip que interactúa con hsp70". Mol. Cell. Biol . 16 (11): 6200–7. doi :10.1128/MCB.16.11.6200. PMC 231623. PMID 8887650 .
Enlaces externos
- Proteína HSPA1A+,+humana en los Encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P0DMV8 (proteína de choque térmico de 70 kDa 1A) en PDBe-KB .
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P0DMV9 (proteína de choque térmico de 70 kDa 1B) en PDBe-KB .