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Terminador de replicación de la familia Tus

Representación de la estructura cristalina de rayos X del complejo proteína Tus-Ter-ADN. (Representación en Jmol de las coordenadas de [1] Las cadenas de ADN se muestran en rosa y verde).

Tus , también conocida como sustancia de utilización terminal , es una proteína que se une a las secuencias terminadoras y actúa como una contrahelicasa cuando entra en contacto con una helicasa que avanza. [2] La proteína Tus unida detiene eficazmente el movimiento de la ADN polimerasa . [2] Tus ayuda a finalizar la replicación del ADN en procariotas . [2]

En E. coli , Tus se une a 10 sitios estrechamente relacionados codificados en el cromosoma . Cada sitio tiene 23 pares de bases. Los 10 sitios se denominan sitios Ter y se designan TerA , TerB , ..., TerJ . Estos sitios de unión son asimétricos, de modo que cuando un complejo Tus-Ter (proteína Tus unida a un sitio Ter) es encontrado por una horquilla de replicación desde una dirección, el complejo se disocia y la replicación continúa (permisivo). Pero cuando se encuentra desde la otra dirección, el complejo Tus-Ter proporciona una barrera cinética mucho más grande y detiene la replicación (no permisivo). Los múltiples sitios Ter en el cromosoma están orientados de modo que las dos horquillas de replicación que se mueven en direcciones opuestas se detienen en la región de terminación deseada. [3]

Bacillus subtilis utiliza la proteína terminadora de replicación (RTP) en lugar de Tus.

Dominios proteicos

La proteína Ter contiene dos dominios. El dominio N-terminal está compuesto por una hélice alfa , una lámina beta y tres bucles. El dominio C-terminal está formado por dos hélices alfa y una lámina beta . [4]

Lectura adicional

Referencias

  1. ^ ab Kamada, K.; Horiuchi, T.; Ohsumi, K.; Shimamoto, N.; Morikawa, K. (1996). "Estructura de una proteína terminadora de replicación complejada con ADN". Nature . 383 (6601): 598–603. Bibcode :1996Natur.383..598K. doi :10.1038/383598a0. PMID  8857533.
  2. ^ abc Slonczewski, Joan y John Watkins. Foster. Microbiología: una ciencia en evolución. Nueva York: WW Norton &, 2009. Impreso.
  3. ^ ab Mulcair, M.; Schaeffer, P.; Oakley, A.; Cross, H.; Neylon, C.; Hill, T.; Dixon, N. (2006). "Una ratonera molecular determina la polaridad de la terminación de la replicación del ADN en E. coli". Cell . 125 (7): 1309–1319. doi : 10.1016/j.cell.2006.04.040 . PMID  16814717.
  4. ^ Kamada K, Horiuchi T, Ohsumi K, Shimamoto N, Morikawa K (1996). "Estructura de una proteína terminadora de replicación complejada con ADN". Nature . 383 (6601): 598–603. Bibcode :1996Natur.383..598K. doi :10.1038/383598a0. PMID  8857533.
  5. ^ Neylon; Brown, SE; Kralicek, AV; Miles, CS; Love, CA; Dixon, NE (2000). "Interacción de la proteína terminadora de replicación de Escherichia coli (Tus) con el ADN: un modelo derivado de estudios de unión al ADN de proteínas mutantes por resonancia de plasmón de superficie" (PDF) . Bioquímica . 39 (39): 11989–11999. doi :10.1021/bi001174w. PMID  11009613.
  6. ^ Neylon, C.; Kralicek, AV; Hill, TM; Dixon, NE (2005). "Terminación de la replicación en Escherichia coli: Estructura y actividad antihelicasa del complejo Tus-Ter". Microbiology and Molecular Biology Reviews . 69 (3): 501–26. doi :10.1128/MMBR.69.3.501-526.2005. PMC 1197808 . PMID  16148308. 
  7. ^ Skokotas; Wrobleski, M.; Hill, TM (1994). "Aislamiento y caracterización de mutantes de Tus, la proteína de detención de la replicación de Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry . 269 (32): 20446–20455. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32013-6 . PMID  8051142.
  8. ^ Coskun-ari; Skokotas, A.; Moe, GR; Hill, TM (1994). "Características biofísicas de Tus, la proteína de detención de la replicación de Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry . 269 (6): 4027–4034. doi : 10.1016/S0021-9258(17)41737-6 . PMID  8307958.