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Activador del plasminógeno

Fibrinólisis

Los activadores del plasminógeno son serina proteasas que catalizan la activación de la plasmina a través de la escisión proteolítica de su forma zimógena , el plasminógeno . La plasmina es un factor importante en la fibrinólisis , la descomposición de los polímeros de fibrina formados durante la coagulación sanguínea. Hay dos activadores principales del plasminógeno: la uroquinasa (uPA) y el activador tisular del plasminógeno (tPA). Los activadores tisulares del plasminógeno se utilizan para tratar afecciones médicas relacionadas con la coagulación sanguínea, incluidos el accidente cerebrovascular embólico o trombótico, el infarto de miocardio y la embolia pulmonar. [1]

Los activadores del plasminógeno son inhibidos por el inhibidor del activador del plasminógeno-1 , el inhibidor del activador del plasminógeno-2 y el inhibidor de la proteína C.

Función

El plasminógeno, que se produce principalmente en el hígado, es la forma zimógena inactiva de la plasmina y circula en el plasma en una conformación cerrada que no puede activarse. La unión de los coágulos o las superficies celulares hace que su conformación cambie, lo que permite que sean activados por los activadores del plasminógeno. Los activadores del plasminógeno lo hacen al escindir el enlace peptídico R561/V562, lo que produce la proteína activa plasmina, que cataliza la degradación de los polímeros de fibrina que forman la estructura de los coágulos sanguíneos. [2]

Estructura tridimensional del tPA
Estructura tridimensional de uPA

Inhibición

El principal inhibidor del activador tisular del plasminógeno y de la uroquinasa es el inhibidor del activador del plasminógeno-1 (PAI-1). [3] El inhibidor del activador del plasminógeno-1 es una serina proteasa, sintetizada por las células endoteliales, que inhibe específicamente el activador tisular del plasminógeno (tPA) y la uroquinasa (uPA). El activador tisular del plasminógeno y la uroquinasa son los activadores del plasminógeno y dan lugar a la descomposición de los coágulos sanguíneos ( fibrinólisis ). [4]

También se han estudiado los niveles de PAI-1 en pacientes y su influencia en ciertas enfermedades. Se han encontrado niveles elevados de PAI-1 en suero en personas obesas. [5] Los niveles elevados de PAI-1 también parecen aumentar el riesgo de eventos aterotrombóticos y también pueden promover la enfermedad vascular. [6]

El inhibidor del activador del plasminógeno-2 (PAI-2) es una serina proteasa que inactiva el tPA y el uPA. El PAI-2 es producido por la placenta y solo se encuentra en grandes cantidades en la sangre durante el embarazo. [7]

Factores

El factor XIa y XIIa son dos factores principales que intervienen en el activador del plasminógeno. El factor XI (FXI) es una serina proteasa producida por el hígado y circula en su forma inactiva. [8] Se sabe que la deficiencia del factor XI causa hemofilia C. [ 9] El factor XIIa es otra proteína plasmática que participa en la activación del factor zimógeno, que se activa en el factor XIa. [10] Esta activación es importante para la cascada de la coagulación.

Aplicaciones

Debido a su contribución a la fibrinólisis, el activador tisular del plasminógeno se utiliza médicamente para tratar trastornos relacionados con coágulos sanguíneos, incluyendo accidente cerebrovascular trombótico o embólico , infarto de miocardio y embolia pulmonar . Se fabrica utilizando técnicas recombinantes y se vende como alteplasa, reteplasa y tenecteplasa. La alteplasa fue la primera de estas versiones en salir al mercado y tiene la misma estructura que el tPA. La reteplasa y la tenecteplasa recibieron la aprobación de la FDA después de la alteplasa y tienen estructuras no idénticas a las del tPA. [1] Se ha demostrado que estas formas recombinantes de tPA tienen una vida media más larga en la sangre y una mayor resistencia a la inhibición, lo que resulta en una mayor capacidad para tratar enfermedades trombolíticas. [11]

La uroquinasa se utiliza de manera similar en el campo médico, específicamente para el tratamiento de la embolia pulmonar. [12]

Función del activador del plasminógeno en el cáncer de mama

El inhibidor del activador del plasminógeno-1 no sólo funciona como inhibidor, sino que otras funciones del PAI-1 podrían sugerir que podría contribuir al cáncer. Las otras funciones del PAI-1 incluyen la desadhesión celular, la proliferación celular, la apoptosis y la señalización celular. Estas funciones podrían sugerir que la expresión del PAI-1 en el microambiente tumoral mejora la progresión de las células tumorales. La uroquinasa escinde el zimógeno plasminógeno en la serina proteasa plasmina. Los niveles elevados de uPA son un indicador de cáncer que podría encontrarse en el carcinoma de mama. La plasmina puede activar las metaloproteasas de la matriz (MMP) en la matriz extracelular (ECM). La activación de las MMP contribuye a la invasión y metástasis de las células tumorales mediante la degradación de los componentes de la ECM. [5]

Referencias

  1. ^ ab Rivera-Bou WL (15 de diciembre de 2016). «Terapia trombolítica». MedScape . Consultado el 28 de febrero de 2017 .
  2. ^ Law RH, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA, Steer D, Cowan A, Zhang Q, Lu BG, Pike RN, Smith AI, Coughlin PB, Whisstock JC (marzo de 2012). "La estructura cristalina de rayos X del plasminógeno humano de longitud completa". Cell Reports . 1 (3): 185–90. doi : 10.1016/j.celrep.2012.02.012 . PMID  22832192.
  3. ^ Declerck PJ, Gils A (junio de 2013). "Tres décadas de investigación sobre el inhibidor del activador del plasminógeno-1: una serpina multifacética". Seminarios sobre trombosis y hemostasia . 39 (4): 356–64. doi :10.1055/s-0033-1334487. PMID  23504606. S2CID  5190211.
  4. ^ Mimuro J (mayo de 1991). "[Inhibidor del activador del plasminógeno tipo 1: su papel en las reacciones biológicas]". [Rinsho Ketsueki] Revista japonesa de hematología clínica . 32 (5): 487–9. PMID  1870265.
  5. ^ ab Carter JC, Church FC (1 de enero de 2009). "Obesidad y cáncer de mama: los roles del receptor activado por el proliferador de peroxisomas γ y el inhibidor del activador del plasminógeno 1". PPAR Research . 2009 : 345320. doi : 10.1155/2009/345320 . PMC 2723729 . PMID  19672469. 
  6. ^ Vaughan DE (agosto de 2005). "PAI-1 y aterotrombosis". Revista de trombosis y hemostasia . 3 (8): 1879–83. doi : 10.1111/j.1538-7836.2005.01420.x . PMID  16102055. S2CID  6651339.
  7. ^ Mikus P, Urano T, Liljeström P, Ny T (diciembre de 1993). "El inhibidor del activador del plasminógeno tipo 2 (PAI-2) es una SERPIN que polimeriza espontáneamente. Caracterización bioquímica de las formas intracelulares y extracelulares recombinantes". Revista Europea de Bioquímica . 218 (3): 1071–82. doi :10.1111/j.1432-1033.1993.tb18467.x. PMID  7506655.
  8. ^ Wu W, Sinha D, Shikov S, Yip CK, Walz T, Billings PC, Lear JD, Walsh PN (julio de 2008). "La estructura del homodímero del factor XI es esencial para la activación proteolítica normal por el factor XIIa, la trombina y el factor XIa". The Journal of Biological Chemistry . 283 (27): 18655–64. doi : 10.1074/jbc.M802275200 . PMC 2441546 . PMID  18441012. 
  9. ^ Bolton-Maggs PH (junio de 1996). "Deficiencia del factor XI". Baillière's Clinical Haematology . 9 (2): 355–68. doi :10.1016/s0950-3536(96)80068-0. PMID  8800510.
  10. ^ Walsh PN (julio de 2001). "Funciones de las plaquetas y el factor XI en la iniciación de la coagulación sanguínea por trombina". Trombosis y hemostasia . 86 (1): 75–82. doi :10.1055/s-0037-1616203. PMID  11487044. S2CID  32572142.
  11. ^ Gurman P, Miranda OR, Nathan A, Washington C, Rosen Y, Elman NM (marzo de 2015). "Activadores tisulares del plasminógeno recombinantes (rtPA): una revisión". Farmacología clínica y terapéutica . 97 (3): 274–85. doi :10.1002/cpt.33. PMID  25670034. S2CID  19937661.
  12. ^ "ETIQUETA: KINLYTIC- uroquinasa inyectable, polvo liofilizado, para solución". DailyMed: Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . . 8 de junio de 2007.
  13. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000122194 – Ensembl , mayo de 2017
  14. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000059481 – Ensembl , mayo de 2017
  15. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  16. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .

Enlaces externos