Las plasmepsinas son una clase de al menos 10 enzimas ( EC 3.4.23.38 y EC 3.4.23.39) producidas por el parásito Plasmodium falciparum . Existen diez isoformas diferentes de estas proteínas y diez genes que las codifican respectivamente en Plasmodium (Plm I, II, III, IV, V, VI, VII, IX, X y HAP). Se ha sugerido que la familia de las plasmepsinas es más pequeña en otras especies de Plasmodium humanas . La expresión de Plm I, II, IV, V, IX, X y HAP ocurre en el ciclo eritrocítico, y la expresión de Plm VI, VII, VIII ocurre en el ciclo exoeritrocítico. Debido a su actividad degradante de la hemoglobina, son una causa importante de síntomas en los enfermos de malaria . En consecuencia, esta familia de enzimas es un objetivo potencial para los fármacos antipalúdicos.
Las plasmepsinas son proteasas del ácido aspártico , lo que significa que su sitio activo contiene dos residuos de ácido aspártico . Estos dos residuos de ácido aspártico actúan respectivamente como donador y aceptor de protones, catalizando la hidrólisis del enlace peptídico en las proteínas .
Hay cuatro tipos de plasmepsinas, estrechamente relacionadas pero que varían en la especificidad del sitio de escisión. Las plasmepsinas I y II escinden la hemoglobina entre los residuos fenilalanina 33 y leucina 34 de la subunidad α-globina.
El nombre plasmepsina puede provenir de Plasmodium (el organismo) y pepsina (una proteasa de ácido aspártico común con estructura molecular similar).
El equivalente enzimático más cercano (no patógeno) en humanos es la enzima beta-secretasa .