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Plasmepsina

Las plasmepsinas son una clase de al menos 10 enzimas ( EC 3.4.23.38 y EC 3.4.23.39) producidas por el parásito Plasmodium falciparum . Existen diez isoformas diferentes de estas proteínas y diez genes que las codifican respectivamente en Plasmodium (Plm I, II, III, IV, V, VI, VII, IX, X y HAP). Se ha sugerido que la familia de las plasmepsinas es más pequeña en otras especies de Plasmodium humanas . La expresión de Plm I, II, IV, V, IX, X y HAP ocurre en el ciclo eritrocítico, y la expresión de Plm VI, VII, VIII, ocurre en el ciclo exoeritrocítico. A través de su actividad de degradación de la hemoglobina, son una causa importante de los síntomas en los pacientes con malaria . En consecuencia, esta familia de enzimas es un objetivo potencial para los medicamentos antipalúdicos.

Las plasmepsinas son proteasas de ácido aspártico , lo que significa que su sitio activo contiene dos residuos de ácido aspártico . Estos dos residuos de ácido aspártico actúan respectivamente como donadores y aceptores de protones, catalizando la hidrólisis del enlace peptídico en las proteínas .

Existen cuatro tipos de plasmepsinas, estrechamente relacionadas pero que varían en la especificidad del sitio de escisión. Las plasmepsinas I y II escinden la hemoglobina entre los residuos fenilalanina 33 y leucina 34 de la subunidad α-globina.

El nombre plasmepsina puede provenir de Plasmodium (el organismo) y pepsina (una proteasa de ácido aspártico común con una estructura molecular similar).

El equivalente enzimático más cercano (no patógeno) en humanos es la enzima beta-secretasa .

Referencias

  1. ^ Silva AM, Lee AY, Gulnik SV, Maier P, Collins J, Bhat TN, Collins PJ, Cachau RE, Luker KE, Gluzman IY, Francis SE, Oksman A, Goldberg DE, Erickson JW (septiembre de 1996). "Estructura e inhibición de la plasmepsina II, una enzima que degrada la hemoglobina de Plasmodium falciparum". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 93 (19): 10034–9. Bibcode :1996PNAS...9310034S. doi : 10.1073/pnas.93.19.10034 . PMC  38331 . PMID  8816746.

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