Los fosfopéptidos son antígenos propios modificados que pueden inducir una respuesta inmune .
La fosforilación de proteínas es una modificación postraduccional muy importante y frecuente que puede afectar la localización y la estabilidad de una proteína, y su capacidad de dimerizarse o formar enlaces estables con otras sustancias. Es vital determinar qué aminoácido de la estructura primaria de la proteína se está fosforilando para comprender las funciones de un fosfopéptido. Esto se logra mediante el mapeo de fosfopéptidos, que implica la digestión de una proteína marcada radiactivamente, la separación de los productos de fosfopéptidos y, finalmente, el análisis mediante cromatografía líquida de alto rendimiento (HPLC) o espectrometría de masas. El análisis de fosfopéptidos puede proporcionar información sobre qué aminoácidos están fosforilados y cuántos sitios de la secuencia primaria están fosforilados. [1]
La fosforilación de los residuos de serina y treonina se conserva durante el procesamiento de antígenos de MHC de clase I y MHC de clase II . Por lo tanto, los fosfopéptidos se muestran en la superficie de las células. Como antígenos propios modificados, son potencialmente inmunogénicos en comparación con las proteínas propias no modificadas, ya que las células inmunes ( células T ) que los reconocen posiblemente no estén sujetas a mecanismos de tolerancia central . Esto puede contribuir a la capacidad potencial de los fosfopéptidos para servir como antígenos tumorales en el tratamiento del cáncer colorrectal . [2]