stringtranslate.com

Péptido

Drosomicina , un ejemplo de péptido

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos . [1] [2] Un polipéptido es una cadena peptídica más larga, continua y no ramificada. [3] Los polipéptidos que tienen una masa molecular de 10 000 Da o más se denominan proteínas . [4] Las cadenas de menos de veinte aminoácidos se denominan oligopéptidos e incluyen dipéptidos , tripéptidos y tetrapéptidos .

Los péptidos se incluyen en las amplias clases químicas de polímeros y oligómeros biológicos , junto con los ácidos nucleicos , oligosacáridos , polisacáridos y otros.

Las proteínas están formadas por uno o más polipéptidos dispuestos de una manera biológicamente funcional, a menudo unidos a ligandos como coenzimas y cofactores , a otra proteína u otra macromolécula como ADN o ARN , o a conjuntos macromoleculares complejos . [5]

Los aminoácidos que se han incorporado a los péptidos se denominan residuos . Durante la formación de cada enlace amida se libera una molécula de agua . [6] Todos los péptidos, excepto los cíclicos, tienen un residuo N-terminal (grupo amina) y C-terminal (grupo carboxilo) al final del péptido (como se muestra para el tetrapéptido en la imagen).

Clasificación

Existen numerosos tipos de péptidos que se han clasificado según sus fuentes y funciones. Según el Handbook of Biologically Active Peptides (Manual de péptidos biológicamente activos) , algunos grupos de péptidos incluyen péptidos vegetales, péptidos bacterianos/ antibióticos , péptidos fúngicos, péptidos de invertebrados, péptidos de anfibios/piel, péptidos de veneno, péptidos cancerígenos/anticancerígenos, péptidos de vacunas, péptidos inmunes/inflamatorios, péptidos cerebrales, péptidos endocrinos , péptidos ingestivos, péptidos gastrointestinales, péptidos cardiovasculares, péptidos renales, péptidos respiratorios, péptidos opioides , péptidos neurotróficos y péptidos hematoencefálicos. [7]

Algunos péptidos ribosomales están sujetos a proteólisis . Estos funcionan, típicamente en organismos superiores, como hormonas y moléculas de señalización. Algunos microbios producen péptidos como antibióticos , como microcinas y bacteriocinas . [8]

Los péptidos frecuentemente presentan modificaciones postraduccionales como fosforilación , hidroxilación , sulfonación , palmitoilación , glicosilación y formación de disulfuro . En general, los péptidos son lineales, aunque se han observado estructuras en forma de lazo . [9] También se producen manipulaciones más exóticas, como la racemización de los L-aminoácidos a D-aminoácidos en el veneno del ornitorrinco . [10]

Los péptidos no ribosómicos son ensamblados por enzimas , no por el ribosoma. Un péptido no ribosómico común es el glutatión , un componente de las defensas antioxidantes de la mayoría de los organismos aeróbicos. [11] Otros péptidos no ribosómicos son más comunes en organismos unicelulares , plantas y hongos y son sintetizados porcomplejos enzimáticos modulares llamados sintetasas de péptidos no ribosómicos . [12]

Estos complejos suelen estar dispuestos de forma similar y pueden contener muchos módulos diferentes para realizar un conjunto diverso de manipulaciones químicas en el producto en desarrollo. [13] Estos péptidos suelen ser cíclicos y pueden tener estructuras cíclicas muy complejas, aunque también son comunes los péptidos no ribosómicos lineales. Dado que el sistema está estrechamente relacionado con la maquinaria para construir ácidos grasos y policétidos , a menudo se encuentran compuestos híbridos. La presencia de oxazoles o tiazoles a menudo indica que el compuesto se sintetizó de esta manera. [14]

Las peptonas se derivan de la leche o la carne de animales digeridas porproteólisis.[15]Además de contener pequeños péptidos, el material resultante incluye grasas, metales, sales, vitaminas y muchos otros compuestos biológicos. Las peptonas se utilizan en medios nutritivos para el crecimiento de bacterias y hongos.[16]

Los fragmentos de péptidos se refieren a fragmentos de proteínas que se utilizan para identificar o cuantificar la proteína de origen. [17] A menudo, estos son los productos de la degradación enzimática realizada en el laboratorio en una muestra controlada, pero también pueden ser muestras forenses o paleontológicas que han sido degradadas por efectos naturales. [18] [19]

Síntesis química

Tabla de aminoácidos
Síntesis de péptidos en fase sólida en una resina de amida de pista utilizando el aminoácido protegido con amina Fmoc -α

Interacciones proteína-péptido

Ejemplo de interacción entre una proteína (naranja) y un péptido (verde). Obtenido de Propedia: una base de datos de interacciones entre péptidos y proteínas. [20]

Los péptidos pueden interactuar con proteínas y otras macromoléculas. Son responsables de numerosas funciones importantes en las células humanas, como la señalización celular, y actúan como moduladores inmunológicos. [21] De hecho, los estudios han informado que entre el 15 y el 40 % de todas las interacciones proteína-proteína en las células humanas están mediadas por péptidos. [22] Además, se estima que al menos el 10 % del mercado farmacéutico se basa en productos peptídicos. [21]

Familias de ejemplo

Las familias de péptidos de esta sección son péptidos ribosomales, generalmente con actividad hormonal. Todos estos péptidos son sintetizados por las células como "propéptidos" o "proproteínas" más largos y se truncan antes de salir de la célula. Se liberan en el torrente sanguíneo donde realizan sus funciones de señalización.

Péptidos antimicrobianos

Péptidos de taquiquinina

Péptidos intestinales vasoactivos

Péptidos relacionados con el polipéptido pancreático

Péptidos opioides

Péptidos de calcitonina

Péptidos autoensamblables

Otros péptidos

Terminología

Longitud

Varios términos relacionados con los péptidos no tienen definiciones de longitud estrictas y a menudo hay superposición en su uso:

Número de aminoácidos

Un tripéptido (por ejemplo Val - Gly - Ala ) con el extremo amino marcado
en verde ( L-valina ) y el extremo carboxilo marcado en azul ( L-alanina )

Los péptidos y las proteínas a menudo se describen por el número de aminoácidos en su cadena, por ejemplo, una proteína con 158 aminoácidos puede describirse como una "proteína de 158 aminoácidos de longitud".Los péptidos de longitudes más cortas específicas se nombran utilizando prefijos multiplicadores numéricos de la IUPAC :

Las mismas palabras también se utilizan para describir un grupo de residuos en un polipéptido más grande ( por ejemplo , motivo RGD ).

Función

Véase también

Wikiquote tiene citas relacionadas con Péptido .

Referencias

  1. ^ Hamley, IW (septiembre de 2020). Introducción a la ciencia de los péptidos. Wiley. ISBN 978-1-119-69817-3.
  2. ^ Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005). Principios de bioquímica (4.ª ed.). Nueva York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
  3. ^ Saladin, K. (13 de enero de 2011). Anatomía y fisiología: la unidad de forma y función (6.ª ed.). McGraw-Hill. pág. 67. ISBN 978-0-07-337825-1.
  4. ^ IUPAC , Compendio de terminología química , 2.ª ed. (el "Libro de oro") (1997). Versión corregida en línea: (2006–) "proteínas". doi :10.1351/goldbook.P04898.
  5. ^ Ardejani, Maziar S.; Orner, Brendan P. (3 de mayo de 2013). "Obedezca las reglas de ensamblaje de péptidos". Science . 340 (6132): 561–562. Bibcode :2013Sci...340..561A. doi :10.1126/science.1237708. ISSN  0036-8075. PMID  23641105. S2CID  206548864.
  6. ^ IUPAC , Compendio de terminología química , 2.ª ed. (el "Libro de oro") (1997). Versión corregida en línea: (2006–) "residuo de aminoácido en un polipéptido". doi :10.1351/goldbook.A00279.
  7. ^ Abba J. Kastin, ed. (2013). Manual de péptidos biológicamente activos (2.ª ed.). Elsevier Science. ISBN 978-0-12-385095-9.
  8. ^ Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (agosto de 2007). "Microcinas, péptidos antibacterianos codificados por genes de enterobacterias". Natural Product Reports . 24 (4): 708–34. doi :10.1039/b516237h. PMID  17653356.
  9. ^ Pons M, Feliz M, Antònia Molins M, Giralt E (mayo de 1991). "Análisis conformacional de bacitracina A, un lazo natural". Biopolímeros . 31 (6): 605–12. doi :10.1002/bip.360310604. PMID  1932561. S2CID  10924338.
  10. ^ Torres AM, Menz I, Alewood PF, et al. (julio de 2002). "Residuos de aminoácidos D en el péptido natriurético de tipo C del veneno del mamífero Ornithorhynchus anatinus, el ornitorrinco australiano". FEBS Letters . 524 (1–3): 172–6. doi :10.1016/S0014-5793(02)03050-8. PMID  12135762. S2CID  3015474.
  11. ^ Meister A, Anderson ME; Anderson (1983). "Glutatión". Revista anual de bioquímica . 52 (1): 711–60. doi :10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID  6137189.
  12. ^ Hahn M, Stachelhaus T; Stachelhaus (noviembre de 2004). "La interacción selectiva entre las sintetasas de péptidos no ribosómicos se ve facilitada por dominios cortos de mediación de la comunicación". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (44): 15585–90. Bibcode :2004PNAS..10115585H. doi : 10.1073/pnas.0404932101 . PMC 524835 . PMID  15498872. 
  13. ^ Finking R, Marahiel MA; Marahiel (2004). "Biosíntesis de péptidos no ribosómicos1". Revisión anual de microbiología . 58 (1): 453–88. doi :10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. PMID  15487945.
  14. ^ Du L, Shen B; Shen (marzo de 2001). "Biosíntesis de productos naturales híbridos de péptidos y policétidos". Current Opinion in Drug Discovery & Development . 4 (2): 215–28. PMID  11378961.
  15. ^ "UsvPeptides: USVPeptides es una empresa farmacéutica líder en la India". USVPeptides .
  16. ^ Payne, JW; Rose, Anthony H.; Tempest, DW (27 de septiembre de 1974). "Péptidos y microorganismos". Advances in Microbial Physiology, volumen 13. Vol. 13. Oxford, Inglaterra: Elsevier Science. págs. 55–160. doi :10.1016/S0065-2911(08)60038-7. ISBN 978-0-08-057971-9. OCLC  1049559483. PMID  775944.
  17. ^ Hummel J, Niemann M, Wienkoop S, Schulze W, Steinhauser D, Selbig J, Walther D, Weckwerth W (2007). "ProMEX: una base de datos de referencia de espectros de masas para proteínas y sitios de fosforilación de proteínas". BMC Bioinformatics . 8 (1): 216. doi : 10.1186/1471-2105-8-216 . PMC 1920535 . PMID  17587460. 
  18. ^ Webster J, Oxley D; Oxley (2005). "Identificación de la masa de péptidos" . Chemical Genomics . Methods in Molecular Biology. Vol. 310. págs. 227–40. doi :10.1007/978-1-59259-948-6_16. ISBN. 978-1-58829-399-2. Número de identificación personal  16350956.
  19. ^ Marquet P, Lachâtre G; Lachâtre (octubre de 1999). "Cromatografía líquida-espectrometría de masas: potencial en toxicología forense y clínica". Journal of Chromatography B . 733 (1–2): 93–118. doi :10.1016/S0378-4347(99)00147-4. PMID  10572976.
  20. ^ "Propedia v2.3 - Base de datos de interacciones péptido-proteína". bioinfo.dcc.ufmg.br . Consultado el 28 de marzo de 2023 .
  21. ^ ab Martins, Pedro M.; Santos, Luciana H.; Mariano, Diego; Queiroz, Felipe C.; Bastos, Luana L.; Gómez, Isabela de S.; Fischer, Pedro HC; Rocha, Rafael EO; Silveira, Sabrina A.; de Lima, Leonardo HF; de Magalhães, Mariana TQ; Oliveira, María GA; de Melo-Minardi, Raquel C. (diciembre de 2021). "Propedia: una base de datos para la identificación de proteínas y péptidos basada en un algoritmo de agrupamiento híbrido". Bioinformática BMC . 22 (1): 1. doi : 10.1186/s12859-020-03881-z . ISSN  1471-2105. PMC 7776311 . PMID  33388027. 
  22. ^ Neduva, Victor; Linding, Rune; Su-Angrand, Isabelle; Stark, Alexander; Masi, Federico de; Gibson, Toby J; Lewis, Joe; Serrano, Luis; Russell, Robert B (15 de noviembre de 2005). Matthews, Rowena (ed.). "Descubrimiento sistemático de nuevos péptidos de reconocimiento que median redes de interacción de proteínas". PLOS Biology . 3 (12): e405. doi : 10.1371/journal.pbio.0030405 . ISSN  1545-7885. PMC 1283537 . PMID  16279839. 
  23. ^ Tao, Kai; Makam, Pandeeswar; Aizen, Ruth; Gazit, Ehud (17 de noviembre de 2017). "Semiconductores peptídicos autoensamblables". Science . 358 (6365): eaam9756. doi :10.1126/science.aam9756. PMC 5712217 . PMID  29146781. 
  24. ^ Tao, Kai; Levin, Aviad; Adler-Abramovich, Lihi; Gazit, Ehud (26 de abril de 2016). "Aminoácidos modificados con Fmoc y péptidos cortos: bloques de construcción simples de inspiración biológica para la fabricación de materiales funcionales". Chem. Soc. Rev. 45 ( 14): 3935–3953. doi :10.1039/C5CS00889A. PMID  27115033.
  25. ^ Tao, Kai; Wang, Jiqian; Zhou, Peng; Wang, Chengdong; Xu, Hai; Zhao, Xiubo; Lu, Jian R. (10 de febrero de 2011). "Autoensamblaje de péptidos Aβ(16−22) cortos: efecto de la protección terminal y el papel de la interacción electrostática". Langmuir . 27 (6): 2723–2730. doi :10.1021/la1034273. PMID  21309606.
  26. ^ Ian Hamley (2011). "Autoensamblaje de péptidos anfifílicos" (PDF) . Soft Matter . 7 (9): 4122–4138. Código Bibliográfico :2011SMat....7.4122H. doi :10.1039/C0SM01218A.
  27. ^ Kai Tao; Guy Jacoby; Luba Burlaka; Roy Beck; Ehud Gazit (26 de julio de 2016). "Diseño de autoensamblajes quiropticos bioinspirados controlables". Biomacromolecules . 17 (9): 2937–2945. doi :10.1021/acs.biomac.6b00752. PMID  27461453.
  28. ^ Kai Tao; Aviad Levin; Guy Jacoby; Roy Beck; Ehud Gazit (23 de agosto de 2016). "Transiciones de fase entrópicas con intermediarios retorcidos estables de autoensamblaje bioinspirado". Química. 22 ( 43): 15237–15241. doi :10.1002/chem.201603882. PMID  27550381.
  29. ^ Donghui Jia; Kai Tao; Jiqian Wang; Chengdong Wang; Xiubo Zhao; Mohammed Yaseen; Hai Xu; Guohe Que; John RP Webster; Jian R. Lu (16 de junio de 2011). "Adsorción dinámica y estructura de bicapas interfaciales adsorbidas a partir de surfactantes lipopeptídicos en la interfaz hidrofílica silicio/agua: efecto de la longitud del grupo de cabeza". Langmuir . 27 (14): 8798–8809. doi :10.1021/la105129m. PMID  21675796.
  30. ^ Heitz, Marc; Javor, Sacha; Darbre, Tamis; Reymond, Jean-Louis (21 de agosto de 2019). "Dendrímeros peptídicos estereoselectivos sensibles al pH para la transfección de ARNip". Química bioconjugada . 30 (8): 2165–2182. doi :10.1021/acs.bioconjchem.9b00403. ISSN  1043-1802. PMID  31398014. S2CID  199519310.
  31. ^ Boelsma E, Kloek J; Kloek (marzo de 2009). "Lactotripéptidos y efectos antihipertensivos: una revisión crítica". The British Journal of Nutrition . 101 (6): 776–86. doi : 10.1017/S0007114508137722 . PMID  19061526.
  32. ^ Xu JY, Qin LQ, Wang PY, Li W, Chang C (octubre de 2008). "Efecto de los tripéptidos de la leche en la presión arterial: un metaanálisis de ensayos controlados aleatorizados". Nutrition . 24 (10): 933–40. doi :10.1016/j.nut.2008.04.004. PMID  18562172.
  33. ^ Pripp AH (2008). "Efecto de los péptidos derivados de las proteínas alimentarias sobre la presión arterial: un metaanálisis de ensayos controlados aleatorios". Food & Nutrition Research . 52 : 10.3402/fnr.v52i0.1641. doi :10.3402/fnr.v52i0.1641. PMC 2596738 . PMID  19109662. 
  34. ^ Engberink MF, Schouten EG, Kok FJ, van Mierlo LA, Brouwer IA, Geleijnse JM (febrero de 2008). "Los lactotripéptidos no muestran ningún efecto sobre la presión arterial humana: resultados de un ensayo controlado aleatorio doble ciego". Hipertensión . 51 (2): 399–405. doi : 10.1161/HYPERTENSIONAHA.107.098988 . PMID  18086944.
  35. ^ Wu, Hongzhong; Ren, Chunyan; Yang, Fang; Qin, Yufeng; Zhang, Yuanxing; Liu, Jianwen (abril de 2016). "Extracción e identificación de péptidos derivados del colágeno con actividad hematopoyética de Colla Corii Asini". Revista de Etnofarmacología . 182 : 129–136. doi :10.1016/j.jep.2016.02.019. PMID  26911525.