Proteína principal que se encuentra en la clara de huevo.
La ovoalbúmina (abreviada OVA [1] ) es la proteína principal que se encuentra en la clara de huevo y constituye aproximadamente el 55% de la proteína total. [2] La ovoalbúmina muestra homología de secuencia y tridimensional con la superfamilia de las serpinas , pero a diferencia de la mayoría de las serpinas, no es un inhibidor de la serina proteasa . [3] Se desconoce la función de la ovoalbúmina, aunque se presume que es una proteína de almacenamiento . [4]
Investigación
La ovoalbúmina es una proteína importante en varias áreas diferentes de investigación, entre ellas:
- estudios generales de la estructura y propiedades de las proteínas (porque está disponible en grandes cantidades).
- estudios de la estructura y función de las serpinas (el hecho de que la ovoalbúmina no inhiba las proteasas significa que comparando su estructura con la de las serpinas inhibidoras, se pueden determinar las características estructurales necesarias para la inhibición).
- proteómica (la ovoalbúmina de huevo de gallina se utiliza comúnmente como marcador de peso molecular para calibrar geles de electroforesis ).
- inmunología (comúnmente utilizada para estimular una reacción alérgica en sujetos de prueba; p. ej., alérgeno modelo establecido para hiperreactividad de las vías respiratorias , AHR).
(Para estudios in vivo e in vitro basados en ovoalbúmina es importante que el contenido de endotoxinas sea inferior a 1 EU/mg.) [ cita requerida ] [ necesita contexto ]
Estructura
La proteína ovoalbúmina de los pollos consta de 385 aminoácidos , su masa molecular relativa es42,7 kDa , [5] y adopta una estructura similar a la de la serpina . [6] La ovoalbúmina también tiene varias modificaciones, incluida la acetilación N-terminal (G1), la fosforilación (S68, S344) y la glicosilación (N292). [5] Tiene tres isoformas, A1, A2 y A3, que varían según el número de residuos de fosfato unidos. [7] Se secreta de la célula, dirigida por una secuencia de señal interna (residuos 21-47), en lugar de la secuencia de señal N-terminal que se encuentra comúnmente en otras proteínas secretadas. La secuencia de señal de la ovoalbúmina no se escinde, sino que permanece como parte de la proteína madura. [8]
Cambio al calentar
Cuando se calienta, la ovoalbúmina sufre un cambio conformacional desde su estructura soluble de serpina a una estructura insoluble de lámina β con regiones hidrofóbicas expuestas . Esto hace que la proteína se agregue y cause la solidificación asociada con la clara de huevo cocida. [9]
Véase también
Referencias
- ^ Sano K, Haneda K, Tamura G, Shirato K (junio de 1999). "La ovoalbúmina (OVA) y los bacilos de Mycobacterium tuberculosis polarizan cooperativamente las células T auxiliares (Th) anti-OVA hacia un fenotipo Th1 dominante y mejoran la eosinofilia traqueal murina". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 20 (6): 1260–7. doi :10.1165/ajrcmb.20.6.3546. PMID 10340945. S2CID 22811888.
- ^ Sugino H, Nitoda T, Juneja LR (13 de diciembre de 1996). "Capítulo 2: Composición química general de los huevos de gallina". En Yamamoto T, Juneja LR, Hatta H, Kim M (eds.). Huevos de gallina . Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4005-5.
- ^ Hu HY, Du HN (abril de 2000). "Transformación estructural de alfa a beta de la ovoalbúmina: efectos del calor y el pH". Journal of Protein Chemistry . 19 (3): 177–83. doi :10.1023/A:1007099502179. PMID 10981809. S2CID 82745511.
- ^ Gettins PG (diciembre de 2002). "Estructura, mecanismo y función de la serpina". Chemical Reviews . 102 (12): 4751–804. doi :10.1021/cr010170. PMID 12475206.
- ^ ab Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE (abril de 1981). "La secuencia completa de aminoácidos de la ovoalbúmina de gallina". Revista Europea de Bioquímica . 115 (2): 335–45. doi : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x . PMID 7016535.
- ^ Stein PE, Leslie AG, Finch JT, Carrell RW (octubre de 1991). "Estructura cristalina de ovoalbúmina no escindida a una resolución de 1,95 A". Journal of Molecular Biology . 221 (3): 941–59. doi :10.1016/0022-2836(91)80185-W. PMID 1942038.
- ^ Sugimoto, Yasushi (abril de 1999). "La ovoalbúmina en los huevos de gallina en desarrollo migra desde la clara del huevo a los órganos embrionarios mientras cambia su conformación y estabilidad térmica*". Journal of Biological Chemistry . 274 (16).
- ^ Robinson A, Meredith C, Austen BM (julio de 1986). "Aislamiento y propiedades de la región señal de la ovoalbúmina". FEBS Letters . 203 (2): 243–6. doi : 10.1016/0014-5793(86)80751-7 . PMID 3732511. S2CID 10064866.
- ^ Hu HY, Du HN (abril de 2000). "Transformación estructural de alfa a beta de la ovoalbúmina: efectos del calor y el pH". Journal of Protein Chemistry . 19 (3): 177–83. doi :10.1023/A:1007099502179. PMID 10981809. S2CID 82745511.
Enlaces externos
