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Nucleotidiltransferasa

Regulación de la glutamina sintasa bacteriana (GlnA) por adenililación e (indirectamente) por uridilación . La uridililación de la proteína reguladora PII (GlnB) determina si la adenililtransferasa (GlnE) adenilila o desadeniliza la glutamina sintasa. La GlnD es una enzima bifuncional que une y elimina UMP de la GlnB. La GlnD se activa con α-cetoglutarato y ATP (verde), pero se inhibe con glutamina y fosfato inorgánico (P i , en rojo). Los nombres de las proteínas son los de E. coli . Los homólogos en otras bacterias pueden tener nombres diferentes. [1]

Las nucleótidos transferasas son enzimas transferasas de grupos que contienen fósforo, por ejemplo, sustituyentes de ácidos nucleotidílicos o simplemente nucleósidos monofosfatos . La reacción general de transferencia de una fracción de nucleósido monofosfato de A a B se puede escribir como:

A- PN + B A + B- PN

Por ejemplo, en el caso de las polimerasas, A es el pirofosfato y B es el polinucleótido naciente. Están clasificadas con el número CE 2.7.7 y se pueden clasificar en:

  1. Uridililtransferasas , que transfieren grupos uridil -
  2. Adenililtransferasas , que transfieren grupos adenililo
  3. Guanililtransferasas , que transfieren grupos guanililo
  4. Cititidililtransferasas, que transfieren grupos citidililo
  5. Timidiltransferasas, que transfieren grupos timidililo

Papel en el metabolismo

Muchas enzimas metabólicas son modificadas por las nucleotidiltransferasas. La unión de un AMP (adenilación) o UMP (uridilación) puede activar o inactivar una enzima o cambiar su especificidad ( ver figura ). Estas modificaciones pueden dar lugar a redes reguladoras intrincadas que pueden ajustar con precisión las actividades enzimáticas para que solo se produzcan los compuestos necesarios (aquí: glutamina). [1]

Papel en los mecanismos de reparación del ADN

La nucleotidil transferasa es un componente de la vía de reparación de la escisión de bases de un solo nucleótido. Este mecanismo de reparación comienza cuando la ADN glicosilasa reconoce que un solo nucleótido no coincide correctamente o ha sido mutado de alguna manera (luz ultravioleta, mutágeno químico, etc.) y lo elimina. Posteriormente, se utiliza una nucleotidil transferasa para rellenar el hueco con la base correcta, utilizando la cadena molde como referencia. [2]

Referencias

  1. ^ ab Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). Fundamentos de bioquímica (3.ª ed.). John Wiley & Sons, págs. 767
  2. ^ Yuan Liu; Rajendra Prasad; William A. Beard; Padmini S. Kedar; Esther W. Hou; David D. Shock; Samuel H. Wilson (4 de mayo de 2007). "Coordinación de pasos en la reparación por escisión de bases de un solo nucleótido mediada por la endonucleasa 1 apurínica/apirimidínica y la ADN polimerasa β". Journal of Biological Chemistry . 282 (18): 13532–13541. doi : 10.1074/jbc.M611295200 . PMC 2366199 . PMID  17355977. Las enzimas y los factores accesorios involucrados en las subvías BER en células de mamíferos han recibido considerable atención. Como se resumió anteriormente, cinco reacciones enzimáticas distintas están involucradas durante la SN-BER. Estas son 1) eliminación de una base modificada por una ADN N-glicosilasa monofuncional específica de la lesión, 2) incisión 5' del sitio abásico por una enzima de incisión de cadena hidrolítica, 3) síntesis de ADN por una nucleotidiltransferasa, 4) eliminación del grupo 5'-dRP por una reacción de eliminación a', y 5) sellado de la mella por la ADN ligasa (36, 37). 

Enlaces externos