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Función de reconocimiento molecular

Las características de reconocimiento molecular ( MoRF ) son regiones pequeñas (10-70 residuos) intrínsecamente desordenadas en proteínas que experimentan una transición de desorden a orden al unirse a sus parejas. Los MoRF están implicados en las interacciones proteína-proteína , que sirven como paso inicial en el reconocimiento molecular . Los MoRF están desordenados antes de unirse a sus socios, mientras que forman una estructura 3D común después de interactuar con sus socios. [1] [2] Como las regiones MoRF tienden a parecerse a proteínas desordenadas con algunas características de proteínas ordenadas, [2] pueden clasificarse como existentes en un estado semidesordenado extendido. [3]

Categorización

Los MoRF se pueden separar en 4 categorías según la forma que adoptan una vez unidos a sus socios. [2]

Las categorías son:


Predictores de MoRF

La determinación experimental de las estructuras de las proteínas es un proceso costoso y que requiere mucho tiempo. Por lo tanto, en los últimos años se ha centrado la atención en métodos computacionales para predecir la estructura y las características estructurales de las proteínas. Algunos aspectos de la estructura de las proteínas, como la estructura secundaria y el desorden intrínseco , se han beneficiado enormemente de las aplicaciones del aprendizaje profundo en una gran cantidad de datos anotados. Sin embargo, la predicción computacional de las regiones MoRF sigue siendo una tarea desafiante debido a la disponibilidad limitada de datos anotados y la rareza de la clase MoRF en sí. [4] La mayoría de los métodos actuales han sido entrenados y evaluados en los conjuntos publicados por los autores de MoRFPred [5] en 2012, así como en otro conjunto publicado por los autores de MoRFChibi [6] [7] [8] basado en métodos experimentales. datos MoRF anotados. La siguiente tabla detalla algunos métodos disponibles a partir de 2019 para la predicción de MoRF (también se abordan los problemas relacionados). [9]

Bases de datos

mpMoRFsDB [22]

Base de datos de plegado mutuo inducido por unión (MFIB) [23]

Referencias

  1. ^ van der Lee R, Buljan M, Lang B, Weatheritt RJ, Daughdrill GW, Dunker AK y col. (Julio de 2014). "Clasificación de regiones y proteínas intrínsecamente desordenadas". Reseñas químicas . 114 (13): 6589–631. doi :10.1021/cr400525m. PMC  4095912 . PMID  24773235.
  2. ^ abc Mohan A, Oldfield CJ, Radivojac P, Vacic V, Cortese MS, Dunker AK, Uversky VN (octubre de 2006). "Análisis de características de reconocimiento molecular (MoRF)". Revista de biología molecular . 362 (5): 1043–59. doi :10.1016/j.jmb.2006.07.087. PMID  16935303.
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  23. ^ Fichó E, Reményi I, Simon I, Mészáros B (noviembre de 2017). "MFIB: un depósito de complejos proteicos con plegamiento mutuo inducido por unión". Bioinformática . 33 (22): 3682–3684. doi : 10.1093/bioinformática/btx486. PMC 5870711 . PMID  29036655.