En biología molecular, el dominio LisH (dominio de homología lis) es un dominio proteico que se encuentra en una gran cantidad de proteínas eucariotas , de metazoos , hongos y plantas , y que tiene una amplia gama de funciones. La estructura recientemente resuelta del dominio LisH en la región N-terminal de LIS1 lo describió como un nuevo motivo de dimerización , y que es probable que otros elementos estructurales desempeñen un papel importante en la dimerización. [1] [2] [3]
El dominio LisH se encuentra en la proteína SIF2 de Saccharomyces cerevisiae , un componente del complejo SET3 que es responsable de reprimir los genes meióticos . En SIF2, se ha demostrado que el dominio LisH media la formación de dímeros y tetrámeros. [4] Se ha demostrado que el dominio LisH ayuda a mediar la interacción con los componentes del complejo SET3. [4]
Referencias
- ^ Kim MH, Cooper DR, Oleksy A, Devedjiev Y, Derewenda U, Reiner O, Otlewski J, Derewenda ZS (junio de 2004). "La estructura del dominio N-terminal del producto del gen de la lisencefalia Lis1 y sus implicaciones funcionales". Structure . 12 (6): 987–98. doi : 10.1016/j.str.2004.03.024 . PMID 15274919.
- ^ Mateja A, Cierpicki T, Paduch M, Derewenda ZS, Otlewski J (marzo de 2006). "El mecanismo de dimerización de LIS1 y su implicación para las proteínas que contienen el motivo LisH". J. Mol. Biol . 357 (2): 621–31. doi :10.1016/j.jmb.2006.01.002. PMID 16445939.
- ^ Gerlitz G, Darhin E, Giorgio G, Franco B, Reiner O (noviembre de 2005). "Nuevas características funcionales del dominio Lis-H: papel en la dimerización de proteínas, vida media y localización celular". Ciclo celular . 4 (11): 1632–40. doi : 10.4161/cc.4.11.2151 . PMID 16258276.
- ^ ab Cerna D, Wilson DK (2005). "La estructura de Sif2p, una proteína de repetición WD que funciona en el complejo correpresor SET3". J Mol Biol . 351 (4): 923–35. doi :10.1016/j.jmb.2005.06.025. PMID 16051270.
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