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monooxigenasa

Las monooxigenasas son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo (-OH) en sustratos en muchas vías metabólicas. En esta reacción, los dos átomos de dioxígeno se reducen a un grupo hidroxilo y una molécula de H2O mediante la oxidación concomitante de NAD(P)H . [2] [3] Las células utilizan un subconjunto importante de monooxigenasas, las omega hidroxilasas del citocromo P450 , para metabolizar el ácido araquidónico (es decir, ácido eicosatetraenoico) en las moléculas de señalización celular , el ácido 20-hidroxieicosatetraenoico , o para reducir o inactivar totalmente la activación. moléculas de señalización, por ejemplo, hidroxilando leucotrieno B4 a 20-hidroxi-leucotrieno B5, ácido 5-hidroxieicosatetraenoico a ácido 5,20-dihidroxieicosatetraenoico, ácido 5-oxo-eicosatetraenoico a ácido 5-oxo-20-hidroxieicosatetraenoico, ácido 12-hidroxieicosatetraenoico a 12 ácido 20-dihidroxieicosatetraenoico y ácidos epoxieicosatrienoicos a ácidos 20-hidroxi-epoxieicosatrienoicos.

Clasificación

Se clasifican como enzimas oxidorreductasas que catalizan una transferencia de electrones.

Estructuras relacionadas

2XDO 2XYO 2Y6R

Proteínas humanas que contienen este dominio.

COQ6 ; CYP450 ; MICAL1 ; MICAL2 ; MICAL2PV1; MICAL2PV2; MICAL3 ;

Ver también

Referencias

  1. ^ AP : 2Y6Q ​; Volkers G, Palm GJ, Weiss MS, Wright GD, Hinrichs W (abril de 2011). "Base estructural de un nuevo mecanismo de resistencia a la tetraciclina basado en la monooxigenasa TetX". FEBS Lett . 585 (7): 1061–6. doi : 10.1016/j.febslet.2011.03.012 . PMID  21402075. S2CID  26967337.
  2. ^ Harayama S, Kok M, Neidle EL (1992). "Relaciones funcionales y evolutivas entre diversas oxigenasas". Año. Rev. Microbiol . 46 : 565–601. doi : 10.1146/annurev.mi.46.100192.003025. PMID  1444267.
  3. ^ Schreuder HA, van Berkel WJ, Eppink MH, Bunthol C (1999). "Variantes Phe161 y Arg166 de p-hidroxibenzoato hidroxilasa. Implicaciones para el reconocimiento de NADPH y la estabilidad estructural". FEBS Lett . 443 (3): 251–255. doi :10.1016/S0014-5793(98)01726-8. PMID  10025942. S2CID  21305517.

enlaces externos

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