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Mabinlín

Las mabinlinas son proteínas de sabor dulce extraídas de la semilla de mabinlang ( Capparis masaikai Levl. ), una planta que crece en la provincia de Yunnan , China. Hay cuatro homólogos. La mabinlina-2 se aisló por primera vez en 1983 [1] y se caracterizó en 1993 [2] , y es la más estudiada de las cuatro. Las otras variantes de mabinlina-1, -3 y -4 se descubrieron y caracterizaron en 1994 [3].

Estructuras de proteínas

Las 4 mabinlinas son muy similares en sus secuencias de aminoácidos (ver más abajo).

Cadena A
M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD
M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Cadena B M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2 : QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW La secuencia de aminoácidos de los homólogos de Mabinlins está adaptada de la base de datos biológica de proteínas Swiss-Prot . [4] [5] [6] [7]








Los pesos moleculares de Mabinlin-1, Mabinlin-3 y Mabinlin-4 son 12,3 kDa , 12,3 kDa y 11,9 kDa, respectivamente. [3]

Con un peso molecular de 10,4 kDa, la mabinlina-2 es más ligera que la mabinlina-1. Es un heterodímero que consta de dos cadenas diferentes, A y B, producidas por escisión postraduccional. La cadena A está compuesta por 33 residuos de aminoácidos y la cadena B está compuesta por 72 residuos de aminoácidos. La cadena B contiene dos enlaces disulfuro intramoleculares y está conectada a la cadena A a través de dos puentes disulfuro intermoleculares. [2] [8]

Mabinlin-2 es la proteína de sabor dulce con la termoestabilidad más alta conocida , [9] lo que se debe a la presencia de los cuatro puentes disulfuro. [10] También se ha sugerido que la diferencia en la estabilidad térmica de los diferentes homólogos de mabinlin se debe a la presencia de un residuo de arginina (homólogo termoestable) o una glutamina (homólogo termoinestable) en la posición 47 de la cadena B. [3]

Las secuencias de Mabilins se agrupan con Napins ( InterProIPR000617 ).

Propiedades de dulzura

Se estimó que la dulzura de las mabinlinas era aproximadamente entre 100 y 400 veces la de la sacarosa en términos molares, y 10 veces la de la sacarosa en términos de peso, [2] [3] lo que las hace menos dulces que la taumatina (3000 veces) pero producen un perfil de dulzura similar. [11]

La dulzura de mabinlin-2 no cambia después de 48 horas de incubación a 80 °C. [2]

La dulzura de mabinlin-3 y -4 se mantuvo sin cambios después de 1 hora a 80 °C, mientras que mabinlin-1 pierde dulzura después de 1 hora en la misma condición. [3] [12]

Como edulcorante

Las mabinlinas, como proteínas, son fácilmente solubles en agua y se consideran muy dulces; sin embargo, la mabinlina-2, con su alta estabilidad térmica, tiene las mejores posibilidades de ser utilizada como edulcorante .

Durante la última década, se han hecho intentos para producir mabinlin-2 industrialmente. La proteína de sabor dulce se ha sintetizado con éxito mediante un método de fase sólida por etapas en 1998, sin embargo, la proteína sintética tenía un sabor astringente y dulce. [8]

La mabinlina-2 se ha expresado en tubérculos de papa transgénicos , pero aún no se han publicado resultados explícitos. [13] Sin embargo, se han emitido patentes para proteger la producción de mabinlina recombinante mediante clonación y secuenciación de ADN. [14]

Véase también

Referencias

  1. ^ Hu Z, He M (1983). "Estudios sobre mabinlin, una proteína dulce de las semillas de Capparis masaikai levl. I. Extracción, purificación y ciertas características". Acta Botan. Yunnan. (5): 207–212.
  2. ^ abcd Liu X, Maeda S, Hu Z, Aiuchi T, Nakaya K, Kurihara Y (enero de 1993). "Purificación, secuencia completa de aminoácidos y caracterización estructural de la proteína dulce termoestable, mabinlin II". Revista Europea de Bioquímica . 211 (1–2): 281–7. doi :10.1111/j.1432-1033.1993.tb19896.x. PMID  8425538.
  3. ^ abcde Nirasawa S, Nishino T, Katahira M, Uesugi S, Hu Z, Kurihara Y (agosto de 1994). "Estructuras de homólogos termoestables e inestables de la proteína dulce mabinlina. La diferencia en la estabilidad térmica se debe a la sustitución de un único residuo de aminoácido". Revista Europea de Bioquímica . 223 (3): 989–95. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb19077.x . PMID  8055976.
  4. ^ Número de acceso al recurso proteico universal P80351 para "Proteína dulce mabinlin-1" en UniProt .
  5. ^ Número de acceso al recurso proteico universal P30233 para "Proteína dulce mabinlin-2" en UniProt .
  6. ^ Número de acceso al recurso proteico universal P80352 para "Proteína dulce mabinlin-3" en UniProt .
  7. ^ Número de acceso al recurso proteico universal P80353 para "Proteína dulce mabinlin-4" en UniProt .
  8. ^ ab Kohmura M, Ariyoshi Y (octubre de 1998). "Síntesis química y caracterización de la proteína dulce mabinlin II". Biopolímeros . 46 (4): 215–23. doi :10.1002/(SICI)1097-0282(19981005)46:4<215::AID-BIP3>3.0.CO;2-S. PMID  9715665.
  9. ^ Guan RJ, Zheng JM, Hu Z, Wang DC (julio de 2000). "Cristalización y análisis preliminar de rayos X de la proteína dulce termoestable mabinlin II". Acta Crystallographica Sección D. 56 ( Parte 7): 918–9. doi :10.1107/S0907444900005850. PMID  10930844.
  10. ^ Nirasawa S, Liu X, Nishino T, Kurihara Y (octubre de 1993). "Estructura del puente disulfuro de la proteína dulce termoestable mabinlin II". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1202 (2): 277–80. doi :10.1016/0167-4838(93)90016-K. PMID  8399391.
  11. ^ Kurihara Y (1992). "Características de las sustancias antidulces, proteínas dulces y proteínas inductoras de dulzor". Critical Reviews in Food Science and Nutrition . 32 (3): 231–52. doi :10.1080/10408399209527598. PMID  1418601.
  12. ^ Kurihara Y, Nirasawa S (1997). "Estructuras y actividades de las sustancias que inducen el dulzor (miraculina, curculina, strogin) y la proteína dulce termoestable, mabinlin" (PDF) . Foods and Food Ingredients Journal of Japan (174): 67–74. Archivado desde el original (PDF) el 2013-09-12 . Consultado el 2007-10-01 .
  13. ^ Xiong LW, Sun S (1996). "Clonación molecular y expresión transgénica de la proteína dulce mabinlina en tubérculos de patata". Fisiología vegetal . 111 (2): 147.
  14. ^ Patente estadounidense 6051758, Sun, Samuel SM; Xiong, Liwen y Hu, Zhong et al., "Proteína dulce recombinante Mabinlin", expedida el 18 de abril de 2000, asignada a la Universidad de Hawái 

Enlaces externos