La enzima lisofosfolipasa (EC 3.1.1.5) cataliza la reacción
- 2-lisofosfatidilcolina + H 2 O glicerofosfocolina + un carboxilato
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , específicamente aquellas que actúan sobre enlaces éster carboxílicos . Esta familia consta de la lisofosfolipasa / fosfolipasa B (EC 3.1.1.5) y la fosfolipasa citosólica A 2 que también tiene un dominio C2 InterPro : IPR000008 . Las enzimas fosfolipasa B catalizan la liberación de ácidos grasos de los lisofosfolípidos y son capaces in vitro de hidrolizar todos los fosfolípidos extraíbles de las células de levadura. [1] La fosfolipasa A 2 citosólica se asocia con membranas naturales en respuesta a aumentos fisiológicos de Ca 2+ e hidroliza selectivamente los fosfolípidos araquidonil, [2] la región alineada corresponde al dominio catalítico independiente de Ca 2+ carboxi-terminal de la proteína como se analiza en. [2]
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 2-lisofosfatidilcolina acilhidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen lecitinasa B, lisolecitinasa, fosfolipasa B, lisofosfatidasa, lecitolipasa, fosfatidasa B, lisofosfatidilcolina hidrolasa, lisofosfolipasa A1, lisofosfolipasa L2, lisofosfolipasa transacilasa, esterasa diana de la neuropatía, NTE, NTE-LysoPLA y NTE-lisofosfolipasa. Esta enzima participa en el metabolismo de los glicerofosfolípidos .
Ejemplos
Los genes humanos que codifican proteínas que contienen este dominio incluyen:
Véase también
Referencias
- ^ Nalefski EA, Sultzman LA, Martin DM, Kriz RW, Towler PS, Knopf JL, Clark JD (1994). "Delineación de dos dominios funcionalmente distintos de la fosfolipasa A2 citosólica, un dominio regulador de unión a lípidos dependiente de Ca2+ y un dominio catalítico independiente de Ca2+". J. Biol. Chem . 269 (27): 18239–18249. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32440-7 . PMID 8027085.
- ^ ab Lee KS, Patton JL, Fido M, Hines LK, Kohlwein SD, Paltauf F, Henry SA, Levin DE (1994). "El gen PLB1 de Saccharomyces cerevisiae codifica una proteína necesaria para la actividad de la lisofosfolipasa y la fosfolipasa B". J. Biol. Chem . 269 (31): 19725–19730. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32081-1 . PMID 8051052.
Lectura adicional
- Abe M, Ohno K, Sato R (1974). "Posible identidad de la lisolecitina acil-hidrolasa con lisolecitina-lisolecitina acil-transferasa en la fracción soluble de pulmón de rata". Biochim. Biophys. Acta . 369 (3): 361–370. doi :10.1016/0005-2760(74)90150-7.
- Contardi A, Ercoli A (1933). "La escisión enzimática de la lecitina y la lisolecitina". Biochem. Z. 261 : 275–302.
- Dawson RMC (1958). "Estudios sobre la hidrólisis de lecitina mediante la preparación de fosfolipasa B de Penicillium notatum". Biochem. J . 70 (4): 559–570. doi :10.1042/bj0700559. PMC 1196709 . PMID 13607409.
- Fairbairn D (1948). "La preparación y propiedades de una lisofosfolipasa de Penicillium notatum". J. Biol. Chem . 173 (2): 705–714. doi : 10.1016/S0021-9258(18)57441-X . PMID 18910725.
- SHAPIRO B (1953). "Purificación y propiedades de una lisolecitinasa del páncreas". Biochem. J . 53 (4): 663–6. doi :10.1042/bj0530663. PMC 1198209 . PMID 13032127.
- van den Bosch H, Aarsman AJ, de Jong JG, van Deenem LL (1973). "Estudios sobre lisofosfolipasas. I. Purificación y algunas propiedades de una lisofosfolipasa del páncreas de vacuno". Biochim. Biophys. Acta . 296 (1): 94–104. doi :10.1016/0005-2760(73)90048-9. PMID 4693514.
- van den Bosch H, Vianen GM, van Heusden GP (1981). "Lisofosfolipasa: transacilasa de pulmón de rata". Lípidos Parte C. Métodos en enzimología. vol. 71, págs. 513–21. doi :10.1016/0076-6879(81)71061-9. ISBN 978-0-12-181971-2. Número de identificación personal 7278668.
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- Winrow CJ, Hemming ML, Allen DM, Quistad GB, Casida JE, Barlow C (2003). "La pérdida de la esterasa diana de la neuropatía en ratones vincula la exposición a organofosforados con la hiperactividad". Nat. Genet . 33 (4): 477–85. doi : 10.1038/ng1131 . PMID 12640454.
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