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Enlace fosfodiéster

Diagrama de enlaces fosfodiéster ( PO3−4) entre tres nucleótidos . El extremo 5' tiene un carbono 5' unido a un fosfato, y el otro extremo, el extremo 3', tiene un carbono 3' unido a un grupo hidroxilo.

En química , un enlace fosfodiéster se produce cuando exactamente dos de los grupos hidroxilo ( −OH ) del ácido fosfórico reaccionan con grupos hidroxilo de otras moléculas para formar dos enlaces éster . El "enlace" implica este enlace C−O−PO2O−C . [1] La discusión de los fosfodiésteres está dominada por su prevalencia en el ADN y el ARN , pero los fosfodiésteres se encuentran en otras biomoléculas, por ejemplo , las proteínas transportadoras de acilo , los fosfolípidos y las formas cíclicas de GMP y AMP (cGMP y cAMP). [2]

Estructura fosfodiéster del ADN y el ARN

Los enlaces fosfodiéster forman la estructura principal del ADN y el ARN . En los enlaces fosfodiéster de los ácidos nucleicos, un fosfato se une al carbono 5' de un nucleósido y al carbono 3' del nucleósido adyacente. Específicamente, son los enlaces fosfodiéster los que unen el átomo de carbono 3' de una molécula de azúcar y el átomo de carbono 5' de otra (de ahí el nombre de enlace fosfodiéster 3', 5' utilizado con referencia a este tipo de enlace en las cadenas de ADN y ARN). [3] Los grupos sacáridos involucrados son la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN. Para que se forme el enlace fosfodiéster , uniendo los nucleósidos , las formas trifosfato o difosfato de los bloques de construcción de nucleótidos se rompen para emitir la energía necesaria para impulsar la reacción catalizada por la enzima . [4] En la replicación del ADN, por ejemplo, la formación de los enlaces fosfodiéster es catalizada por una enzima ADN polimerasa , utilizando un par de cationes de magnesio y otras estructuras de soporte. [3] La formación del enlace ocurre no solo en la replicación del ADN y el ARN, sino también en la reparación y recombinación de ácidos nucleicos, y puede requerir la participación de varias polimerasas, cebadores y/o ligasas. Durante la replicación del ADN, por ejemplo, la ADN polimerasa I deja un agujero entre los fosfatos en la estructura principal recién formada. La ADN ligasa es capaz de formar un enlace fosfodiéster entre los nucleótidos a cada lado del hueco. [2]

Los fosfodiésteres tienen carga negativa a pH 7. [5] La carga negativa atrae histonas , cationes metálicos como magnesio y poliaminas [necesita cita]. La repulsión entre estas cargas negativas influye en la conformación de los ácidos polinucleicos.

Rompiendo el enlace fosfodiéster

La hidrólisis (ruptura) de los enlaces fosfodiéster se puede promover de varias maneras. Las fosfodiesterasas son enzimas que catalizan la hidrólisis del enlace fosfodiéster. Estas enzimas están involucradas en la reparación de secuencias de ADN y ARN, la recuperación de nucleótidos y en la conversión de cGMP y cAMP a GMP y AMP, respectivamente. [2] La hidrólisis del enlace fosfodiéster también ocurre químicamente y espontáneamente, sin la ayuda de enzimas. Por ejemplo, la ribosa simple (en ARN) tiene un grupo hidroxilo más que la desoxirribosa (en ADN), lo que hace que la primera sea menos estable y más susceptible a la hidrólisis alcalina , en la que las condiciones de pH relativamente altas inducen la ruptura del enlace fosfodiéster entre dos ribonucleótidos . La inestabilidad relativa del ARN bajo el ataque de hidroxilo de sus enlaces fosfodiéster lo hace inadecuado para el almacenamiento de información genómica, pero contribuye a su utilidad en la transcripción y la traducción . [2]

Véase también

Referencias

  1. ^ "Enlace fosfodiéster". Wiki de la Facultad de Ciencias Biomédicas . Archivado desde el original el 2017-06-30 . Consultado el 2014-10-29 .
  2. ^ abcd Miesfeld, Roger L.; McEvoy, Megan M. (2021). Bioquímica (2.ª ed.). Nueva York: WW Norton & Company. págs. 110, 397, 941, 1034–1058. ISBN 9780393690453.
  3. ^ ab Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2013). Principios de bioquímica de Lehninger (6.ª ed.). Nueva York: WH Freeman and Company. págs. 284-286, 1014-1018. ISBN 978-1-4292-3414-6.
  4. ^ Kulkarni; et al. (2008). Bioquímica . Pragati Books. págs. 57–60.
  5. ^ Plaisance, Laplace (2007). Bioquímica fundamental (3.ª ed.). McGraf Educational. págs. 331–334.