lipasa

Clase de enzimas que escinden las grasas mediante hidrólisis.

Una imagen generada por computadora de un tipo de lipasa pancreática (PLRP2) del conejillo de indias. PDB : 1GPL .

En bioquímica , la lipasa ( / ˈl aɪ p eɪ s , ˈ l aɪ p eɪ z / LY -payss, LY -payz ) se refiere a una clase de enzimas que cataliza la hidrólisis de grasas . Algunas lipasas muestran una amplia gama de sustratos, incluidos ésteres de colesterol , fosfolípidos y vitaminas liposolubles ^{[1] [2]} y esfingomielinasas ; ^[3] sin embargo, estas normalmente se tratan por separado de las lipasas "convencionales". A diferencia de las esterasas , que funcionan en agua, las lipasas "se activan sólo cuando se adsorben en una interfaz aceite-agua". ^[4] Las lipasas desempeñan funciones esenciales en la digestión , el transporte y el procesamiento de los lípidos dietéticos en la mayoría, si no en todos, los organismos .

Estructura y mecanismo catalítico.

Clásicamente, las lipasas catalizan la hidrólisis de los triglicéridos:

$${\displaystyle {\begin{aligned}{\text{triglyceride}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{diacylglycerol}}\\[4pt]{\text{diacylglycerol}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{monacylglycerol}}\\[4pt]{\text{monacylglycerol}}+{\ce {H2O}}&\longrightarrow {\text{fatty acid}}+{\text{glycerol}}\end{aligned}}}$$

Las lipasas son serina hidrolasas , es decir, funcionan mediante transesterificación generando un intermedio de acilserina. La mayoría de las lipasas actúan en una posición específica del esqueleto de glicerol de un sustrato lipídico (A1, A2 o A3). Por ejemplo, la lipasa pancreática humana (HPL), ^[5] convierte los sustratos de triglicéridos que se encuentran en los aceites ingeridos en monoglicéridos y dos ácidos grasos .

En la naturaleza se encuentra una amplia gama de enzimas lipasa genéticamente distintas y representan varios tipos de pliegues proteicos y mecanismos catalíticos. Sin embargo, la mayoría se construyen sobre un pliegue alfa/beta hidrolasa ^{[6] [7] [8] [9]} y emplean un mecanismo de hidrólisis similar a la quimotripsina utilizando una tríada catalítica que consiste en un nucleófilo de serina , una base de histidina y un residuo ácido . , generalmente ácido aspártico . ^{[10] [11]}

Distribución fisiológica

Las lipasas participan en diversos procesos biológicos que van desde el metabolismo rutinario de los triglicéridos de la dieta hasta la señalización celular ^[12] y la inflamación . ^[13] Por lo tanto, algunas actividades de la lipasa se limitan a compartimentos específicos dentro de las células , mientras que otras funcionan en espacios extracelulares.

• En el ejemplo de la lipasa lisosomal , la enzima está confinada dentro de un orgánulo llamado lisosoma .
• Otras enzimas lipasas, como las lipasas pancreáticas , se secretan en espacios extracelulares donde sirven para procesar los lípidos de la dieta en formas más simples que pueden absorberse y transportarse más fácilmente por todo el cuerpo.
• Los hongos y las bacterias pueden secretar lipasas para facilitar la absorción de nutrientes del medio externo (o en ejemplos de microbios patógenos, para promover la invasión de un nuevo huésped).
• Ciertos venenos de avispas y abejas contienen fosfolipasas que mejoran los efectos de las lesiones y la inflamación provocadas por una picadura.
• Como las membranas biológicas son parte integral de las células vivas y están compuestas en gran medida por fosfolípidos , las lipasas desempeñan funciones importantes en la biología celular .
• Malassezia globosa , un hongo que se cree que es la causa de la caspa humana , utiliza lipasa para descomponer el sebo en ácido oleico y aumentar la producción de células de la piel, lo que provoca la caspa. ^[14]

Incluso en ciertos virus están presentes genes que codifican lipasas . ^{[15] [16]}

Algunas lipasas son expresadas y secretadas por organismos patógenos durante una infección . En particular, Candida albicans tiene muchas lipasas, lo que posiblemente refleja una amplia actividad lipolítica , que puede contribuir a la persistencia y virulencia de C. albicans en el tejido humano. ^[17]

lipasas humanas

Otras lipasas incluyen LIPH , LIPI , LIPJ , LIPK , LIPM , LIPN , MGLL , DAGLA , DAGLB y CEL .

Usos

En el ámbito comercial, las lipasas se utilizan ampliamente en detergentes para ropa. Para esta función se producen varios miles de toneladas al año. ^[4]

Las lipasas son catalizadores para la hidrólisis de ésteres y son útiles fuera de la célula, un testimonio de su amplio alcance de sustrato y su robustez. La actividad de hidrólisis de éster de lipasas ha sido bien evaluada para la conversión de triglicéridos en biocombustibles o sus precursores. ^{[24] [25] [26] [27]}

Las lipasas son quirales, lo que significa que pueden usarse para la hidrólisis enantioselectiva de diésteres proquirales. ^[28] Se han informado varios procedimientos para aplicaciones en la síntesis de productos químicos finos. ^{[29] [30] [31]}

Las lipasas generalmente son de origen animal, pero también pueden obtenerse de forma microbiana ^{[ cita necesaria ]} .

Biomedicina

Los análisis de sangre para detectar lipasa se pueden utilizar para ayudar a investigar y diagnosticar la pancreatitis aguda y otros trastornos del páncreas. ^[32] Los valores medidos de lipasa sérica pueden variar según el método de análisis. ^{[ cita necesaria ]}

La lipasa ayuda en la descomposición de las grasas en quienes se someten a una terapia de reemplazo de enzimas pancreáticas (PERT). Es un componente de Sollpura (liprotamasa) . ^{[33] [34]}

Ver también

• Toxina alfa
• Patología
• Deficiencia de lipasa ácida lisosomal
• Proteínas de membrana periférica
• Fosfolipasa A
• Fosfolipasa C
• lipasa de triglicéridos
• Fosfolipasa A2
• Fosfolipasa A1 de membrana externa
• Fosfolipasa tipo patatina

Referencias

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2. Díaz, BL; Brazo JP. (2003). "Fosfolipasa A (2)". Prostaglandinas Leukot Essent Ácidos Grasos . 69 (2–3): 87–97. doi :10.1016/S0952-3278(03)00069-3. PMID  12895591.
3. Goñi F, Alonso A (2002). "Esfingomielinasas: enzimología y actividad de membrana". FEBS Lett . 531 (1): 38–46. doi :10.1016/S0014-5793(02)03482-8. PMID  12401200.
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6. Winkler FK; D'Arcy A; W Hunziker (1990). "Estructura de la lipasa pancreática del seno humano". Naturaleza . 343 (6260): 771–774. doi :10.1038/343771a0. PMID  2106079. S2CID  37423900.
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enlaces externos

• Lipasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.