La liotropía (de lyo- "disolver" y -trópico "cambiar") se refiere a efectos físicos dependientes de la concentración en soluciones y, a menudo más específicamente, al comportamiento específico de los iones en soluciones acuosas .
Los iones en soluciones acuosas muestran un comportamiento específico que se ejemplifica comúnmente con la serie de Hofmeister . A partir de las observaciones de Franz Hofmeister en la década de 1870 con lisozima de clara de huevo , los efectos liotrópicos llevaron a una clasificación de los iones según su capacidad para incorporar o eliminar sales de las proteínas. [1]
Debido a la carga positiva de la lisozima, la serie original resultó ser diferente a la serie de la mayoría de las proteínas. Por lo tanto, la serie puede cambiar dependiendo de la proteína en solución y de las concentraciones de iones en solución. La liotropía, al igual que la serie de Hofmeister, clasifica los iones y sus capacidades para introducir o extraer sales de las proteínas.
En 1936, Voet investigó el comportamiento liotrópico para cuantificar los efectos de la acción de la sal sobre las moléculas y predecir el comportamiento utilizando modelos matemáticos. Utilizando agar y gelatina , formuló una ecuación para predecir la acción de desestabilización de diferentes iones para otros coloides . Los números liotrópicos, N lyo , basados en este trabajo parecen estar relacionados con la densidad de carga de los iones. [2]
La actividad liotrópica también influye en el hinchamiento de los geles, la tensión superficial , la velocidad de los procesos de saponificación , la viscosidad de las soluciones salinas y los calores de hidratación. [3] [4]
La comprensión actual de los equilibrios de apareamiento iónico en un entorno acuoso también se puede rastrear hasta el modelo Eigen-Tamm que introdujo el uso de dos estados de equilibrio para pares de iones: el par de iones de contacto (CIP, pares de iones en contacto cercano) y el par de iones separados (SIP, pares de iones separados entre sí). [5] Como una aplicación temprana de los equilibrios de apareamiento iónico, Kester y Pytkowicz estudiaron el papel del apareamiento iónico de sulfato y catión divalente en agua de mar. [6]
Este comportamiento específico de los iones también se dilucidó a través de la Ley de afinidades de agua coincidentes de Collin, que describe la fuerza del apareamiento de iones en términos de tamaño de iones y contraión , al tiempo que incorpora el estado de coordinación y la entropía. [7] [8] Los enfoques computacionales modernos para la simulación del apareamiento de iones involucran simulaciones dinámicas moleculares y cálculos ab initio que a menudo incorporan modelos de solventes continuos polarizables. [9]
Siguiendo la ley de afinidades de agua coincidentes, los pares de iones caótropo -caótropo y cosmótropo -cosmótropo prefieren el estado CIP; mientras que los pares de iones caótropo-cosmótropo prefieren estados SIP o no apareados. [5] Otro efecto liotrópico importante es el apareamiento de iones con grupos de cabeza cargados de moléculas biológicas. Vlachy et al. propusieron que desde grupos de cabeza caotrópicos a cosmótropos, el orden sigue los grupos carboxilato , sulfato y sulfonato . En este contexto, un ion sodio (Na+) preferirá un carboxilato, y un ion potasio (K+) preferirá un sulfonato, que tiene importantes efectos de partición en sistemas biológicos. [10] La solubilidad de las proteínas depende del pH y la concentración de sal, donde pequeños cambios en el entorno local pueden conducir a inversiones de la serie de Hofmeister. [9]
En soluciones acuosas de glicanos , los efectos de apareamiento de iones liotrópicos a menudo dominan las interacciones moleculares al controlar la unión del puente salino . [11] Los enfoques computacionales modernos en la formación de puentes salinos en proteínas demuestran mecanismos subyacentes al apareamiento favorable arginina -arginina que se debe a la reducción de la repulsión electrostática debido a las interacciones de apilamiento pi . [12]
En los carbohidratos , el apareamiento electrostático y de iones son los mecanismos dominantes para las interacciones moleculares. Los enfoques computacionales modernos en la formación de puentes salinos en proteínas demuestran que el apareamiento favorable arginina-arginina (es decir, arginina conservada) se debe a la reducción de la repulsión electrostática. [12]
La electroliotropía incorpora gradientes espaciales de potencial de Donnan y emparejamiento específico de iones, y se utiliza para determinar la distribución de los iones y el potencial eléctrico modelando cargas como fijas o libres. [13] Un ejemplo canónico es un cepillo de polielectrolito atado a la superficie con una variedad de diferentes grupos cargados fijos que interactúan con iones libres y pares de iones para minimizar la energía libre de Gibbs .
Utilizando mediciones de corriente continua en un sistema electrocinético de microrranura (MES), la teoría electroliotrópica se puede utilizar para determinar las constantes de disociación estequiométrica del apareamiento iónico. [14] Este enfoque resulta útil para caracterizar polielectrolitos complejos y mezclas de iones en soluciones como las que se encuentran en los sistemas biológicos. De hecho, el pH y las concentraciones de sal afectan directamente las constantes de disociación estequiométrica. La aplicación de la teoría electroliotrópica se ha propuesto como un modelo de tejido mucoso . [13] [15]