En bioquímica , una liasa es una enzima que cataliza la ruptura (una reacción de eliminación ) de diversos enlaces químicos por medios distintos de la hidrólisis (una reacción de sustitución ) y la oxidación , formando a menudo un nuevo doble enlace o una nueva estructura de anillo . [1] La reacción inversa también es posible (llamada reacción de Michael ). Por ejemplo, una enzima que catalizó esta reacción sería una liasa:
Las liasas se diferencian de otras enzimas en que requieren solo un sustrato para la reacción en una dirección, pero dos sustratos para la reacción inversa.
Los nombres sistemáticos se forman como " grupo sustrato liasa ". Los nombres comunes incluyen descarboxilasa , deshidratasa , aldolasa , etc. Cuando el producto es más importante, se puede utilizar sintasa en el nombre, por ejemplo, fosfosulfolactato sintasa (EC 4.4.1.19, Michael, adición de sulfito al fosfoenolpiruvato). Se observa una combinación de eliminación y adición de Michael en la O-succinilhomoserina (tiol)-liasa (MetY o MetZ), que cataliza primero la eliminación γ de O-succinilhomoserina (con succinato como grupo saliente) y luego la adición de sulfuro al intermediario vinílico, esta reacción se clasificó primero como liasa (EC 4.2.99.9), pero luego se reclasificó como transferasa (EC 2.5.1.48).
Las liasas se clasifican como EC 4 en la clasificación de enzimas con números EC . Las liasas se pueden clasificar en siete subclases:
Algunas liasas se asocian con membranas biológicas como proteínas de membrana periféricas o ancladas a través de una única hélice transmembrana . [2]
