En bioquímica , las proteínas globulares o esferoproteínas son proteínas esféricas ("en forma de globo") y son uno de los tipos de proteínas comunes (las otras son proteínas fibrosas , desordenadas y de membrana ). Las proteínas globulares son algo solubles en agua (forman coloides en agua), a diferencia de las proteínas fibrosas o de membrana. [1] Existen múltiples clases de pliegues de proteínas globulares, ya que existen muchas arquitecturas diferentes que pueden plegarse en una forma aproximadamente esférica.
El término globina puede referirse más específicamente a proteínas que incluyen el pliegue de globina . [2]
El término proteína globular es bastante antiguo (probablemente data del siglo XIX) y ahora es algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y el vocabulario de motivos estructurales más elegante y descriptivo . La naturaleza globular de estas proteínas puede determinarse sin necesidad de técnicas modernas, sino únicamente mediante el uso de ultracentrífugas o técnicas de dispersión dinámica de luz .
La estructura esférica es inducida por la estructura terciaria de la proteína . Los aminoácidos apolares (hidrófobos) de la molécula están unidos hacia el interior de la molécula, mientras que los aminoácidos polares (hidrófilos) están unidos hacia el exterior, lo que permite interacciones dipolo-dipolo con el disolvente , lo que explica la solubilidad de la molécula.
Las proteínas globulares son sólo marginalmente estables porque la energía libre liberada cuando la proteína se pliega en su conformación nativa es relativamente pequeña. Esto se debe a que el plegamiento de proteínas requiere un costo entrópico. Como una secuencia primaria de una cadena polipeptídica puede formar numerosas conformaciones, la estructura globular nativa restringe su conformación a unas pocas solamente. Da como resultado una disminución de la aleatoriedad, aunque las interacciones no covalentes, como las hidrofóbicas, estabilizan la estructura.
Aunque todavía se desconoce cómo se pliegan las proteínas de forma natural, nueva evidencia ha ayudado a avanzar en la comprensión. Parte del problema del plegamiento de proteínas es que se forman varias interacciones débiles no covalentes, como los enlaces de hidrógeno y las interacciones de Van der Waals . Actualmente se está estudiando el mecanismo de plegamiento de las proteínas mediante varias técnicas. Incluso en el estado desnaturalizado de la proteína, se puede plegar en la estructura correcta.
Las proteínas globulares parecen tener dos mecanismos para el plegamiento de proteínas, ya sea el modelo de difusión-colisión o el modelo de condensación de nucleación, aunque hallazgos recientes han demostrado que las proteínas globulares, como PTP-BL PDZ2, se pliegan con rasgos característicos de ambos modelos. Estos nuevos hallazgos han demostrado que los estados de transición de las proteínas pueden afectar la forma en que se pliegan. El plegamiento de proteínas globulares también se ha relacionado recientemente con el tratamiento de enfermedades, y se han desarrollado ligandos anticancerígenos que se unen a la proteína plegada, pero no a la natural. Estos estudios han demostrado que el plegamiento de las proteínas globulares afecta su función. [3]
Según la segunda ley de la termodinámica , la diferencia de energía libre entre los estados desplegados y plegados se debe a los cambios de entalpía y entropía. Como la diferencia de energía libre en una proteína globular que resulta del plegamiento a su conformación nativa es pequeña, es marginalmente estable, proporcionando así una tasa de recambio rápida y un control eficaz de la degradación y síntesis de proteínas.
A diferencia de las proteínas fibrosas que sólo desempeñan una función estructural, las proteínas globulares pueden actuar como:
Entre las proteínas globulares más conocidas se encuentra la hemoglobina , un miembro de la familia de proteínas globinas . Otras proteínas globulares son la globulina alfa , beta y gamma (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM). Consulte electroforesis de proteínas para obtener más información sobre las diferentes globulinas. Casi todas las enzimas con funciones metabólicas importantes tienen forma globular, al igual que muchas proteínas de transducción de señales .
Las albúminas también son proteínas globulares, aunque, a diferencia del resto de proteínas globulares, son completamente solubles en agua. No son solubles en aceite.