Las proteínas de anclaje de la A-quinasa o proteínas de anclaje de la A-quinasa ( AKAP ) son un grupo de proteínas estructuralmente diversas , que tienen la función común de unirse a la subunidad reguladora de la proteína quinasa A (PKA) y confinar la holoenzima a ubicaciones discretas dentro de la celúla. [1] [2] Se han clonado al menos 20 AKAP. [3] Hay al menos 50 miembros, a menudo nombrados según su masa molecular.
Las AKAP actúan como proteínas de andamio en las que se unen a PKA y otras proteínas de señalización y unen físicamente estos complejos multiproteicos a ubicaciones específicas, como el núcleo, en las células. [2] Esto permite que la focalización específica de sustratos se regule mediante la fosforilación (mediante PKA ) y la desfosforilación (mediante fosfatasas). [2] El dominio de dimerización y acoplamiento (D/D) del dímero de la subunidad reguladora de PKA se une al dominio de unión de A-quinasa (AKB) (una hélice anfipática ) de AKAP. Los AKAP también se unen a otros componentes, incluidos; fosfodiesterasas ( PDE ), que descomponen el AMPc, fosfatasas que desfosforilan objetivos de PKA posteriores y también otras quinasas ( PKC y MAPK ). Algunas AKAP pueden unirse a ambas subunidades reguladoras (RI y RII) de PKA y son AKAP de doble específica (D-AKAP1 y D-AKAP2).