Las glutaredoxinas [1] [2] [3] (también conocidas como tioltransferasas) son pequeñas enzimas redox de aproximadamente cien residuos de aminoácidos que utilizan glutatión como cofactor. En los seres humanos, esta enzima de reparación de la oxidación también participa en muchas funciones celulares, incluida la señalización redox y la regulación del metabolismo de la glucosa. [4] [5] Las glutaredoxinas son oxidadas por sustratos y reducidas de forma no enzimática por el glutatión. A diferencia de las tiorredoxinas , que son reducidas por la tiorredoxina reductasa , no existe ninguna oxidorreductasa que reduzca específicamente las glutaredoxinas. En cambio, las glutaredoxinas se reducen por la oxidación del glutatión. El glutatión reducido luego es regenerado por la glutatión reductasa . Juntos, estos componentes componen el sistema del glutatión. [6]
Al igual que la tiorredoxina , que funciona de manera similar, la glutaredoxina posee un enlace disulfuro en el centro activo. [7] Existe en forma reducida u oxidada donde los dos residuos de cisteína están unidos en un enlace disulfuro intramolecular. Las glutaredoxinas funcionan como transportadores de electrones en la síntesis dependiente de glutatión de desoxirribonucleótidos por la enzima ribonucleótido reductasa . [6] Además, GRX actúa en la defensa antioxidante al reducir el deshidroascorbato , las peroxirredoxinas y la metionina sulfóxido reductasa. Además de su función en la defensa antioxidante, se ha demostrado que GRX bacteriana y vegetal se une a grupos de hierro-azufre y entrega el grupo a las enzimas a demanda. [8]
La glutaredoxina ha sido secuenciada en una variedad de virus . Sobre la base de una amplia similitud de secuencias, se ha propuesto [9] que la proteína O2L del virus Vaccinia es, al parecer, una glutaredoxina. La tiorredoxina del bacteriófago T4 parece estar relacionada con la evolución. En la posición 5 del patrón T4, la tiorredoxina tiene Val en lugar de Pro.
Se han descrito aproximadamente 30 isoformas de GRX en la planta modelo Arabidopsis thaliana y 48 en Oryza sativa L. Según su centro redox activo, se subagrupan en seis clases de tipo CSY[C/S], CGFS, CC y 3 grupos con dominio adicional de función desconocida. Las GRX de tipo CC solo se encuentran en plantas superiores . En Arabidopsis, las GRX están implicadas en el desarrollo de las flores y la señalización del ácido salicílico . [8]
GLRX ; GLRX2 ; GLRX3 ; GLRX5 ; PTGES2
