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Estructura de una flipasa, mostrando las dos subunidades principales de la enzima.

Las flipasas son proteínas transportadoras de lípidos transmembrana ubicadas en la membrana celular . Son responsables de ayudar al movimiento de moléculas de fosfolípidos entre las dos capas, o folíolos, que componen la membrana (difusión transversal, también conocida como transición "flip-flop"). Las flipasas mueven lípidos a la capa citosólica, generalmente desde la capa extracelular. Las floppasas hacen lo contrario, moviendo lípidos a la capa extracelular. Tanto las flipasas como las floppasas se alimentan de la hidrólisis de ATP y son P4-ATPasas o transportadores de casete de unión a ATP . Las scramblasas son independientes de la energía y transportan lípidos en ambas direcciones. [1] [2] [3]

Movimientos laterales y transversales

En los organismos, la membrana celular consta de una bicapa de fosfolípidos. En la bicapa, la molécula de fosfolípido es móvil. Estos movimientos se clasifican en dos tipos, movimientos laterales y movimientos transversales (también llamados Flip-Flop). El primero es el movimiento lateral, donde el fosfolípido se mueve horizontalmente en el mismo lado de la membrana. El movimiento lateral es muy rápido, con una velocidad promedio de hasta 2 mm por segundo. [4] El movimiento transversal es el movimiento de la molécula de fosfolípido de un lado de la membrana al otro. El movimiento transversal es muy lento y, sin la ayuda de enzimas, puede ocurrir solo una vez al mes. [4] La razón es que los grupos de cabeza polar de la molécula de fosfolípido no pueden pasar fácilmente a través del centro hidrofóbico de la bicapa, lo que limita su difusión en esta dimensión.

Movimientos laterales y transversales de los lípidos.

Aunque el Flip-Flop es lento, este movimiento es necesario para continuar con su función normal de crecimiento y movilidad. [5] La posibilidad de mantenimiento activo de una distribución asimétrica de moléculas en la bicapa de fosfolípidos fue predicha a principios de la década de 1970 por Mark Bretscher . [6]  Se ha demostrado que la asimetría molecular de la membrana está relacionada con las amplias implicaciones fisiológicas de la asimetría lipídica, desde la determinación de la forma celular hasta procesos de señalización críticos como la coagulación sanguínea y la apoptosis. [7] Muchas células mantienen distribuciones asimétricas de fosfolípidos entre sus folíolos de membrana citoplasmáticos y exoplásmicos. La pérdida de asimetría, en particular la aparición del fosfolípido aniónico fosfatidilserina en la cara exoplásmica, puede servir como un indicador temprano de apoptosis [8] y como una señal para la eferocitosis . [9]

Diferentes clases de transportadores de lípidos

Los transportadores de lípidos transportan o hacen girar los lípidos a través de las bicapas. Existen tres clases principales de transportadores de lípidos:

Tres clases principales de transportadores de lípidos y diferentes funciones lipídicas de cada enzima. [10]
  1. Flippase tipo P
  2. ABC Flippase
  3. Revueltos

La flipasa de tipo P y la flipasa ABC son enzimas dependientes de energía (ATP) que pueden crear asimetría lipídica y transportar lípidos específicos. Las escramblasas son enzimas independientes de energía que pueden disipar la asimetría lipídica y tienen una amplia especificidad lipídica. [11] Las flipasas pertenecen a la flipasa de tipo P [10] y mueven lípidos desde la cara exoplásmica a la citosólica. [11]

Estructura y dominios de las flipasas de tipo P4

Dominios de la flipasa.

La flipasa de tipo P4 contiene un gran segmento transmembrana y dos subunidades principales, un dominio catalítico llamado subunidad alfa y un dominio accesorio llamado subunidad beta. [5] Los segmentos transmembrana contienen 10 hélices alfa transmembrana y este dominio junto con la subunidad beta desempeñan un papel importante en la estabilidad, localización y reconocimiento del sustrato (lípido) de la flipasa. [5] Las subunidades alfa incluyen los dominios A, P y N y cada uno de ellos corresponde a una función diferente de la flipasa. El dominio A es un segmento actuador de la flipasa que facilita la unión de fosfolípidos a través del cambio conformacional del complejo, aunque no se une al fosfolípido en sí. El dominio P es responsable de la unión del fosfato, un producto de la hidrólisis del ATP. El siguiente dominio es el dominio N, cuyo trabajo es unirse al sustrato (ATP). [5] Finalmente, se ha identificado un dominio autorregulador C-terminal, cuya función difiere entre las flipasas de tipo P4 de levadura y mamíferos. [12]

Mecanismo de las flipasas de tipo P4

Esquema del mecanismo de la flipasa. EP significa flipasas fosforiladas. PL representa el sustrato, que es un fosfolípido.

Para unirse a un lípido específico en la capa externa de la membrana, la flipasa de tipo P4 necesita ser fosforilada por ATP en su dominio P. Después de la hidrólisis y fosforilación del ATP, las flipasas de tipo P4 experimentan un cambio conformacional de E1 a E2 (E1 y E2 representan diferentes conformaciones de flipasas). [5] Un cambio conformacional adicional es inducido por la unión de un fosfolípido, lo que resulta en la conformación E2Pi.PL. [12] La flipasa en su conformación E2 puede luego ser desfosforilada en su dominio P, lo que permite que el lípido sea transportado a la capa interna de la membrana, donde se difunde lejos de la flipasa. A medida que el fosfolípido se disocia del complejo, se produce un cambio conformacional en la flipasa de E2 a E1, preparándola para el siguiente ciclo de transporte de lípidos. [5]

El dominio A se une al dominio N después de que este libere ADP. El dominio A puede unirse al dominio N mediante un motivo de cuatro aminoácidos TGES cuando el dominio P está fosforilado. La liberación de ADP del dominio N hace que el complejo pase del estado E1P-ADP al estado E2P, que podría estabilizarse aún más mediante la unión del dominio regulador C-terminal. La unión de un fosfolípido a los dos primeros segmentos transmembrana induce un cambio conformacional que hace girar el dominio A hacia afuera 22 grados, lo que permite la desfosforilación del dominio P. La desfosforilación del dominio P está acoplada energéticamente a la translocación de la cabeza polar del fosfolípido a través de las láminas de la membrana. [12]

Véase también

Referencias

  1. ^ Maxfield, Frederick R.; Menon, Anant K. (2016), "Transporte de lípidos intramembrana e intermembrana", Bioquímica de lípidos, lipoproteínas y membranas , Elsevier, págs. 415–436, doi :10.1016/b978-0-444-63438-2.00014-6, ISBN 978-0-444-63438-2, consultado el 4 de junio de 2024
  2. ^ Graham, Todd R. (20 de julio de 2021). "Tour de flippase". ASMBM Today . Consultado el 4 de junio de 2024 .
  3. ^ Andersen, Jens P.; Vestergaard, Anna L.; Mikkelsen, Stine A.; Mogensen, Louise S.; Chalat, Madhavan; Molday, Robert S. (8 de julio de 2016). "P4-ATPases como flipasas de fosfolípidos: estructura, función y enigmas". Frontiers in Physiology . 7 . doi : 10.3389/fphys.2016.00275 . ISSN  1664-042X. PMC 4937031 . PMID  27458383. 
  4. ^ ab Pace, RJ; Chan, Sunney I. (15 de abril de 1982). "Movimientos moleculares en bicapas lipídicas. III. Difusión lateral y transversal en bicapas". The Journal of Chemical Physics . 76 (8): 4241–4247. Bibcode :1982JChPh..76.4241P. doi :10.1063/1.443501. ISSN  0021-9606.
  5. ^ abcdef Nagata, Shigekazu; Sakuragi, Takaharu; Segawa, Katsumori (febrero de 2020). "Flippasa y scramblase para la exposición a fosfatidilserina". Opinión actual en inmunología . 62 : 31–38. doi : 10.1016/j.coi.2019.11.009 . PMID  31837595.
  6. ^ Bretscher, Mark S. (marzo de 1972). "Estructura de bicapa lipídica asimétrica para membranas biológicas". Nature New Biology . 236 (61): 11–12. doi :10.1038/newbio236011a0. ISSN  0090-0028. PMID  4502419.
  7. ^ Clarke, RJ; Hossain, KR; Cao, K. (octubre de 2020). "Funciones fisiológicas de la asimetría lipídica transversal de las membranas animales". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranas . 1862 (10): 183382. doi :10.1016/j.bbamem.2020.183382. PMID  32511979.
  8. ^ Castegna, Alessandra; Lauderback, Christopher M; Mohmmad-Abdul, Hafiz; Butterfield, D. Allan (abril de 2004). "Modulación de la asimetría de fosfolípidos en las membranas sinaptosómicas por los productos de peroxidación lipídica, 4-hidroxinonenal y acroleína: implicaciones para la enfermedad de Alzheimer". Brain Research . 1004 (1–2): 193–197. doi :10.1016/j.brainres.2004.01.036. PMID  15033435.
  9. ^ Nagata, Shigekazu; Segawa, Katsumori (febrero de 2021). "Detección y eliminación de células apoptóticas". Opinión actual en inmunología . 68 : 1–8. doi :10.1016/j.coi.2020.07.007. PMID  32853880.
  10. ^ ab Sharom, Frances J. (2011). "Flipping and flopping: lípidos en movimiento". IUBMB Life . 63 (9): 736–746. doi :10.1002/iub.515. PMID  21793163.
  11. ^ ab Hankins, Hannah M.; Baldridge, Ryan D.; Xu, Peng; Graham, Todd R. (enero de 2015). "El papel de las flipasas, las escramblasas y las proteínas de transferencia en la distribución subcelular de la fosfatidilserina". Traffic . 16 (1): 35–47. doi :10.1111/tra.12233. ISSN  1398-9219. PMC 4275391 . PMID  25284293. 
  12. ^ abc Hiraizumi M, Yamashita K, Nishizawa T, Nureki O (2019). "Las estructuras crio-EM capturan el ciclo de transporte de la flipasa P4-ATPasa". Science . 365 (6458): 1149–1155. Bibcode :2019Sci...365.1149H. doi :10.1126/science.aay3353. PMID  31416931.