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Zyxina

La zixina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ZYX . [5] [6] [7]

Función

Las adhesiones focales son estructuras ricas en actina que permiten que las células se adhieran a la matriz extracelular y en las que se ensamblan los complejos proteicos implicados en la transducción de señales. La zixina es una fosfoproteína que se une al zinc y que se concentra en las adhesiones focales y a lo largo del citoesqueleto de actina. La zixina tiene un dominio rico en prolina en la terminal N y tres dominios LIM en su mitad C-terminal. El dominio rico en prolina puede interactuar con los dominios SH3 de las proteínas implicadas en las vías de transducción de señales, mientras que los dominios LIM probablemente estén implicados en la unión proteína-proteína. La zixina puede funcionar como un mensajero en la vía de transducción de señales que media los cambios estimulados por la adhesión en la expresión génica y puede modular la organización del citoesqueleto de los haces de actina. El empalme alternativo da como resultado múltiples variantes de transcripción que codifican la misma isoforma. [7]

Interacciones

Se ha demostrado que Zyxin interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc ENSG00000285443 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000159840, ENSG00000285443 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000029860 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Zumbrunn J, Trueb B (enero de 1997). "Una proteína relacionada con la zixina cuya síntesis se reduce en fibroblastos transformados por virus". Eur J Biochem . 241 (2): 657–63. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.00657.x . PMID  8917469.
  6. ^ Macalma T, Otte J, Hensler ME, Bockholt SM, Louis HA, Kalff-Suske M, Grzeschik KH, von der Ahe D, Beckerle MC (enero de 1997). "Caracterización molecular de la zixina humana". J Biol Chem . 271 (49): 31470–8. doi : 10.1074/jbc.271.49.31470 . PMID:  8940160.
  7. ^ ab "Entrez Gene: ZYX zyxin".
  8. ^ Reinhard M, Zumbrunn J, Jaquemar D, Kuhn M, Walter U, Trueb B (mayo de 1999). "Un sitio de unión de alfa-actinina de la zixina es esencial para la localización subcelular de la zixina y el reclutamiento de alfa-actinina". J. Biol. Chem . 274 (19): 13410–8. doi : 10.1074/jbc.274.19.13410 . PMID  10224105.
  9. ^ Li B, Trueb B (septiembre de 2001). "Análisis de la interacción alfa-actinina/zixina". J. Biol. Chem . 276 (36): 33328–35. doi : 10.1074/jbc.M100789200 . PMID  11423549.
  10. ^ Tani K, Sato S, Sukezane T, Kojima H, Hirose H, Hanafusa H, Shishido T (junio de 2003). "El interactor Abl 1 promueve la fosforilación de la tirosina 296 de la proteína habilitada para mamíferos (Mena) por la quinasa c-Abl". J. Biol. Chem . 278 (24): 21685–92. doi : 10.1074/jbc.M301447200 . PMID  12672821.
  11. ^ ab Drees B, Friederich E, Fradelizi J, Louvard D, Beckerle MC, Golsteyn RM (julio de 2000). "Caracterización de la interacción entre la zixina y miembros de la familia de proteínas de fosfoproteína estimulada por vasodilatadores/Ena". J. Biol. Chem . 275 (29): 22503–11. doi : 10.1074/jbc.M001698200 . PMID  10801818.
  12. ^ Li B, Zhuang L, Trueb B (mayo de 2004). "Zyxin interactúa con los dominios SH3 de las proteínas citoesqueléticas LIM-nebulette y Lasp-1". J. Biol. Chem . 279 (19): 20401–10. doi : 10.1074/jbc.M310304200 . PMID  15004028.
  13. ^ Hirota T, Morisaki T, Nishiyama Y, Marumoto T, Tada K, Hara T, Masuko N, Inagaki M, Hatakeyama K, Saya H (mayo de 2000). "Zyxin, un regulador del ensamblaje de filamentos de actina, se dirige al aparato mitótico al interactuar con el supresor de tumores h-warts/LATS1". J. Biol celular . 149 (5): 1073–86. doi :10.1083/jcb.149.5.1073. PMC 2174824 . PMID  10831611. 
  14. ^ Harbeck B, Hüttelmaier S, Schluter K, Jockusch BM, Illenberger S (octubre de 2000). "La fosforilación de la fosfoproteína estimulada por vasodilatadores regula su interacción con la actina". J. Biol. Chem . 275 (40): 30817–25. doi : 10.1074/jbc.M005066200 . PMID  10882740.

Lectura adicional

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