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Selenoproteína P

En biología molecular , el dominio proteico selenoproteína P ( SelP ) es la única selenoproteína eucariota conocida que contiene múltiples residuos de selenocisteína (Sec). Es una glicoproteína secretada , que se encuentra a menudo en el plasma . Su función precisa aún está por dilucidar; sin embargo, se cree que tiene propiedades antioxidantes . [1] Esta proteína en particular contiene dos dominios: el dominio C terminal y el dominio N terminal . El dominio N-terminal es más grande que el C terminal [2] y se cree que el N-terminal está glicosilado . [3]

Función

La SelP puede tener propiedades antioxidantes . Puede unirse a las células epiteliales y puede proteger a las células endoteliales vasculares contra la toxicidad del peroxinitrito . [1] El alto contenido de selenio de la SelP sugiere que puede estar involucrada en el transporte o almacenamiento intercelular de selenio . [3] La estructura promotora de la SelP bovina sugiere que puede estar involucrada en contrarrestar la intoxicación por metales pesados ​​y también puede tener una función de desarrollo. [4]

Estructura

La región N-terminal siempre contiene un residuo Sec, y este está separado de la región C-terminal (9-16 residuos Sec) por una secuencia rica en histidinas . [3] La gran cantidad de residuos Sec en la porción C-terminal de SelP sugiere que puede estar involucrada en el transporte o almacenamiento de selenio. Sin embargo, también es posible que esta región tenga una función redox . [3]

Dominio N-terminal

Función

El dominio N-terminal permite la conservación de selenio en todo el cuerpo y parece suministrar selenio al riñón [5]

Estructura

La estructura del dominio N-terminal es más grande y contiene menos selenio. Sin embargo, se cree que está muy glicosilado [5].

Dominio C terminal

Función

Se sabe que la función del dominio C-terminal es vital para mantener los niveles de selenio en el tejido cerebral y testicular , pero no para el mantenimiento del selenio en todo el cuerpo. [5]

Estructura

El dominio C-terminal es de menor tamaño pero mucho más rico en selenio. [5]

Interacciones de proteínas

Se une a la heparina de manera dependiente del pH [2]

Referencias

  1. ^ ab Mostert V (abril de 2000). "Selenoproteína P: propiedades, funciones y regulación". Arch. Biochem. Biophys . 376 (2): 433–8. doi :10.1006/abbi.2000.1735. PMID  10775431.
  2. ^ ab Burk RF; Hill KE (2009). "Expresión, funciones y roles de la selenoproteína P en mamíferos". Biochim Biophys Acta . 1790 (11): 1441–7. doi :10.1016/j.bbagen.2009.03.026. PMC 2763998 . PMID  19345254. 
  3. ^ abcd Kryukov GV; Gladyshev VN (diciembre de 2000). "Metabolismo del selenio en el pez cebra: multiplicidad de genes de selenoproteína y expresión de una proteína que contiene 17 residuos de selenocisteína". Genes Cells . 5 (12): 1049–60. doi : 10.1046/j.1365-2443.2000.00392.x . PMID  11168591. S2CID  31432708.
  4. ^ Fujii M; Saijoh K; Kobayashi T; Fujii S; Lee MJ; Sumino K (octubre de 1997). "Análisis del gen de la proteína similar a la selenoproteína P bovina y disponibilidad del elemento sensible a metales (MRE) ubicado en su promotor". Gene . 199 (1–2): 211–7. doi :10.1016/S0378-1119(97)00369-7. PMID  9358058.
  5. ^ abcd Hill KE, Zhou J, Austin LM, Motley AK, Ham AJ, Olson GE, et al. (2007). "El dominio C-terminal rico en selenio de la selenoproteína P de ratón es necesario para el suministro de selenio al cerebro y los testículos, pero no para el mantenimiento del selenio en todo el cuerpo". J Biol Chem . 282 (15): 10972–80. doi : 10.1074/jbc.M700436200 . PMID  17311913.
Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR007672