Clase de enzimas
En enzimología , una salicilato 1-monooxigenasa ( EC 1.14.13.1) es una enzima que cataliza la reacción química
- salicilato + NADH + 2 H + + O 2 catecol + NAD + + H 2 O + CO 2
Los 4 sustratos de esta enzima son salicilato , NADH , H + y O2 , mientras que sus 4 productos son catecol , NAD + , H2O y CO2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente aquellas que actúan sobre donantes pareados, con O2 como oxidante e incorporación o reducción de oxígeno. El oxígeno incorporado no necesita derivar de O2 con NADH o NADPH como un donante, e incorporación de un átomo de oxígeno en el otro donante. Esta enzima participa en 3 vías metabólicas : degradación de 1- y 2-metilnaftaleno, degradación de naftaleno y antraceno, y degradación de fluoreno. Emplea un cofactor , FAD .
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es salicilato, NADH:oxidorreductasa de oxígeno (1-hidroxilante, descarboxilante).
Otros nombres de uso común incluyen:
- salicilato hidroxilasa,
- salicilato 1-hidroxilasa,
- salicilato monooxigenasa, y
- salicilato hidroxilasa (descarboxilante)
Referencias
- Suzuki K, Takemori S, Katagiri M (1969). "Mecanismo de la reacción de la salicilato hidroxilasa. IV. Análisis fluorimétrico de la formación de complejos". Biochim. Biophys. Acta . 191 : 77–85. doi :10.1016/0005-2744(69)90316-7.
- Takemori S, Yasuda H, Mihara K, Suzuki K, Katagiri M (1969). "Mecanismo de la reacción de la salicilato hidroxilasa. II. El complejo enzima-sustrato". Biochim. Biophys. Acta . 191 (1): 58–68. doi :10.1016/0005-2744(69)90314-3. PMID 4898626.
- Takemori S, Yasuda H, Mihara K, Suzuki K, Katagiri M (1969). "Mecanismo de la reacción de la salicilato hidroxilasa. 3 Caracterización y reactividad de la enzima flavina reducida química o fotoquímicamente". Biochim. Biophys. Acta . 191 (1): 69–76. doi :10.1016/0005-2744(69)90315-5. PMID 4309912.
- Yamamoto S, Katagiri M, Maeno H, Hayaishi O (1965). "Salicilato hidroxilasa, una monooxigenasa que requiere flavina adenina dinucleótido". J. Biol. Chem . 240 : 3408–3413. PMID 14321380.
