Quinurenina: oxoglutarato transaminasa

En enzimología , una quinurenina-oxoglutarato transaminasa ( EC 2.6.1.7) es una enzima que cataliza la reacción química.

L -quinurenina + 2-oxoglutarato ⇌ 4-(2-aminofenil)-2,4-dioxobutanoato + L -glutamato

Así, los dos sustratos de esta enzima son la L -quinurenina y el 2-oxoglutarato , mientras que sus dos productos son el 4-(2-aminofenil)-2,4-dioxobutanoato y el L -glutamato . El primer producto es un α-oxoácido inestable que rápidamente sufre ciclación intramolecular para formar ácido quinurénico . ^[1]

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , en concreto a las transaminasas , que transfieren grupos nitrogenados. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L -quinurenina:2-oxoglutarato aminotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen quinurenina transaminasa (ciclizante) , quinurenina 2-oxoglutarato transaminasa , quinurenina aminotransferasa y L -quinurenina aminotransferasa . Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano . Emplea un cofactor , el fosfato de piridoxal .

KYAT1 , AADAT (también conocido como KYAT2) y KYAT3 son ejemplos de enzimas de esta clase. También se cree que GOT2 (también conocido como KYAT4) cataliza la reacción anterior. ^[2]

Estudios estructurales

A principios de 2009, se han resuelto 18 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1X0M, 1YIY, 1YIZ, 1W7L, 1W7M, 1W7N, 3E2F, 3E2Y, 3E2Z, 2ZJG, 2YGZ, 2Z61, 2R5C, 2R2N, 2R5E, 3B46, 3DC1 y 2QLN.

Referencias

1. Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (agosto de 2008). "Especificidad de sustrato y estructura de la aminoadipato aminotransferasa / quinurenina aminotransferasa II humana". Informes de biociencias . 28 (4): 205-15. doi :10.1042/BSR20080085. PMC  2559858 . PMID  18620547.
2. Guidetti P, Amori L, Sapko MT, Okuno E, Schwarcz R (julio de 2007). "Aspartato aminotransferasa mitocondrial: una tercera enzima productora de quinurenato en el cerebro de los mamíferos". Revista de neuroquímica . 102 (1): 103–11. doi :10.1111/j.1471-4159.2007.04556.x. PMID  17442055. S2CID  20413002.

Otras lecturas

• Bonner DM, Jakoby WB (agosto de 1956). "Quinurenina transaminasa de neurospora". La Revista de Química Biológica . 221 (2): 689–95. PMID  13357462.
• Mason M (julio de 1957). "Quinurenina transaminasa de riñón de rata; un estudio de disociación de coenzimas". La Revista de Química Biológica . 227 (1): 61–8. PMID  13449053.
• Rossi F, Han Q, Li J, Li J, Rizzi M (noviembre de 2004). "Estructura cristalina de la quinurenina aminotransferasa I humana". La Revista de Química Biológica . 279 (48): 50214–20. doi : 10.1074/jbc.M409291200 . PMID  15364907.
• Chon H, Matsumura H, Koga Y, Takano K, Kanaya S (noviembre de 2005). "Estructura cristalina de un homólogo de quinurenina aminotransferasa II humana de Pyrococcus horikoshii OT3 con una resolución de 2,20 A". Proteínas . 61 (3): 685–8. doi : 10.1002/prot.20614 . PMID  16138312. S2CID  35477005.
• Han Q, Gao YG, Robinson H, Ding H, Wilson S, Li J (mayo de 2005). "Estructuras cristalinas de la quinurenina aminotransferasa de Aedes aegypti". El Diario FEBS . 272 (9): 2198–206. doi :10.1111/j.1742-4658.2005.04643.x. PMID  15853804. S2CID  38329597.
• Han Q, Robinson H, Cai T, Tagle DA, Li J (febrero de 2009). "Propiedades bioquímicas y estructurales de la quinurenina aminotransferasa III de ratón". Biología Molecular y Celular . 29 (3): 784–93. doi :10.1128/MCB.01272-08. PMC  2630683 . PMID  19029248.
• Han Q, Robinson H, Li J (febrero de 2008). "Estructura cristalina de la quinurenina aminotransferasa II humana". La Revista de Química Biológica . 283 (6): 3567–73. doi : 10.1074/jbc.M708358200 . PMID  18056995.
• Rossi F, Garavaglia S, Montalbano V, Walsh MA, Rizzi M (febrero de 2008). "Estructura cristalina de la quinurenina aminotransferasa II humana, un fármaco diana para el tratamiento de la esquizofrenia". La Revista de Química Biológica . 283 (6): 3559–66. doi : 10.1074/jbc.M707925200 . PMID  18056996.
• Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (agosto de 2008). "Especificidad de sustrato y estructura de la aminoadipato aminotransferasa / quinurenina aminotransferasa II humana". Informes de biociencias . 28 (4): 205-15. doi :10.1042/BSR20080085. PMC  2559858 . PMID  18620547.
• Han Q, Gao YG, Robinson H, Li J (febrero de 2008). "Visión estructural del mecanismo de especificidad de sustrato de la quinurenina aminotransferasa de Aedes". Bioquímica . 47 (6): 1622–30. doi :10.1021/bi701800j. PMC  2858008 . PMID  18186649.
• Wogulis M, Chew ER, Donohoue PD, Wilson DK (febrero de 2008). "Identificación de formil quinurenina formamidasa y quinurenina aminotransferasa de Saccharomyces cerevisiae mediante evidencia cristalográfica, bioinformática y bioquímica". Bioquímica . 47 (6): 1608–21. doi :10.1021/bi701172v. PMID  18205391.