Proteína quinasa D1

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La serina/treonina-proteína quinasa D1 es una enzima que en los humanos está codificada por el gen PRKD1 . ^{[5] [6] [7]}

Función

Los miembros de la familia de la proteína quinasa D (PKD) actúan en muchas vías de transducción de señales mediadas por receptores extracelulares. El gen PRKCM codifica una serina-treonina quinasa citosólica que se une a la red trans-Golgi y regula la fisión de los transportadores destinados específicamente a la superficie celular. [suministrado por OMIM] ^[7]

Interacciones

Se ha demostrado que la proteína quinasa D1 interactúa con:

• Tirosina quinasa de Bruton , ^[8]
• C1QBP , ^[9]
• Centaurina, alfa 1 , ^[10]
• Metalotioneína 2A , ^[11] y
• YWHAQ . ^{[9] [12]}

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000184304 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000002688 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
5. Johannes FJ, Prestle J, Eis S, Oberhagemann P, Pfizenmaier K (abril de 1994). "PKCu es un miembro nuevo y atípico de la familia de la proteína quinasa C". J Biol Chem . 269 (8): 6140–8. doi : 10.1016/S0021-9258(17)37580-4 . PMID  8119958.
6. Owczarek CM, Portbury KJ, Kola I, Hertzog PJ (septiembre de 2000). "Asignación de la proteína quinasa C mu (PRKCM) a la banda cromosómica humana 14q11 con híbridos de células somáticas e híbridos de radiación". Cytogenet Cell Genet . 89 (3–4): 240–1. doi :10.1159/000015624. PMID  10965134. S2CID  26620985.
7. "Entrez Gene: PRKD1 proteína quinasa D1".
8. Johannes FJ, Hausser A, Storz P, Truckenmüller L, Link G, Kawakami T, Pfizenmaier K (noviembre de 1999). "La tirosina quinasa de Bruton (Btk) se asocia con la proteína quinasa C mu". FEBS Lett . 461 (1–2): 68–72. doi : 10.1016/s0014-5793(99)01424-6 . PMID  10561498.
9. Storz P, Hausser A, Link G, Dedio J, Ghebrehiwet B, Pfizenmaier K, Johannes FJ (agosto de 2000). "La proteína quinasa C [micro] está regulada por la proteína chaperona multifuncional p32". J. Biol. Chem . 275 (32): 24601–7. doi : 10.1074/jbc.M002964200 . PMID  10831594.
10. Zemlickova E, Dubois T, Kerai P, Clokie S, Cronshaw AD, Wakefield RI, Johannes FJ, Aitken A (agosto de 2003). "La centaurina-alfa(1) se asocia con isoformas de la proteína quinasa C y es fosforilada por ellas". Biochem. Biophys. Res. Commun . 307 (3): 459–65. doi :10.1016/s0006-291x(03)01187-2. PMID  12893243.
11. Rao PS, Jaggi M, Smith DJ, Hemstreet GP, Balaji KC (octubre de 2003). "La metalotioneína 2A interactúa con el dominio quinasa de PKCmu en el cáncer de próstata". Biochem. Biophys. Res. Commun . 310 (3): 1032–8. doi :10.1016/j.bbrc.2003.09.118. PMID  14550308.
12. Hausser A, Storz P, Link G, Stoll H, Liu YC, Altman A, Pfizenmaier K, Johannes FJ (abril de 1999). "La proteína quinasa C mu está regulada negativamente por las proteínas de transducción de señales 14-3-3". J. Biol. Chem . 274 (14): 9258–64. doi : 10.1074/jbc.274.14.9258 . PMID  10092600.

Lectura adicional

• Van Lint J, Rykx A, Maeda Y, Vantus T, Sturany S, Malhotra V, Vandenheede JR, Seufferlein T (2002). "Proteína quinasa D: un regulador del tráfico intracelular en movimiento". Trends Cell Biol . 12 (4): 193–200. doi :10.1016/S0962-8924(02)02262-6. PMID  11978539.
• Busch H, Eisenhart-Rothe BV (1976). "[Peligros antiguos y nuevos de la transfusión de sangre (traducción del autor)]". Münchener medizinische Wochenschrift . 118 (22): 713–8. PMID  5668.
• Jakobovits A, Rosenthal A, Capon DJ (1990). "La transactivación de la expresión génica dirigida por LTR del VIH-1 por tat requiere la proteína quinasa C". EMBO J . 9 (4): 1165–70. doi :10.1002/j.1460-2075.1990.tb08223.x. PMC  551792 . PMID  2182321.
• Davis RJ, diputado checo (1985). "Los diésteres de forbol promotores de tumores provocan la fosforilación de los receptores del factor de crecimiento epidérmico en fibroblastos humanos normales en la treonina-654". Proc. Natl. Sci. USA . 82 (7): 1974–8. Bibcode :1985PNAS...82.1974D. doi : 10.1073/pnas.82.7.1974 . PMC  397463 . PMID  2984676.
• Davis RJ, diputado checo (1985). "El factor de crecimiento derivado de plaquetas imita la acción del diéster de forbol en la fosforilación del receptor del factor de crecimiento epidérmico en la treonina-654". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 82 (12): 4080–4. Bibcode :1985PNAS...82.4080D. doi : 10.1073/pnas.82.12.4080 . PMC  397938 . PMID  2987962.
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• Storz P, Hausser A, Link G, Dedio J, Ghebrehiwet B, Pfizenmaier K, Johannes FJ (2000). "La proteína quinasa C [micro] está regulada por la proteína chaperona multifuncional p32". J. Biol. Chem . 275 (32): 24601–7. doi : 10.1074/jbc.M002964200 . PMID  10831594.
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• Vertommen D, Rider M, Ni Y, Waelkens E, Merlevede W, Vandenheede JR, Van Lint J (2000). "Regulación de la proteína quinasa D mediante fosforilación multisitio. Identificación de sitios de fosforilación mediante espectrometría de masas y caracterización mediante mutagénesis dirigida al sitio". J. Biol. Chem . 275 (26): 19567–76. doi : 10.1074/jbc.M001357200 . PMID  10867018.