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Proteína fijadora de retinol

Proteína fijadora de retinol (plasma), Humana.

Las proteínas fijadoras de retinol (RBP) son una familia de proteínas con diversas funciones. Son proteínas transportadoras que se unen al retinol . La evaluación de la proteína fijadora de retinol se utiliza para determinar la masa proteica visceral en estudios nutricionales relacionados con la salud.

El retinol y el ácido retinoico desempeñan funciones cruciales en la modulación de la expresión genética y el desarrollo general de un embrión. Sin embargo, el déficit o el exceso de cualquiera de estas sustancias puede causar mortalidad embrionaria temprana o malformaciones del desarrollo. La regulación del transporte y el metabolismo del retinol necesarios para un embarazo exitoso se logra mediante RBP. Se han identificado proteínas de unión a retinol dentro del útero, embrión y tejido extraembrionario de bovinos, ovinos y porcinos, lo que indica claramente que la RBP desempeña un papel en la exposición adecuada al retinol del embrión y en el transporte exitoso en la interfaz materno-fetal. Es necesaria más investigación para determinar los efectos exactos de la expresión deficiente de RBP en el embarazo y los niveles umbral para dicha expresión.

genes

PBR en el embarazo

El retinol juega un papel crucial en el crecimiento y diferenciación de diversos tejidos corporales, y previamente se ha caracterizado que los embriones son extremadamente sensibles a alteraciones en la concentración de retinol que pueden provocar abortos espontáneos y malformaciones que ocurren durante el desarrollo. [1] [2] En un animal maduro, el retinol se transporta desde el hígado a través del sistema circulatorio mientras se une a RBP al tejido objetivo deseado. La RBP también está unida a una proteína transportadora, la transtiretina. [3] El proceso por el cual RBP libera retinol para su disponibilidad celular aún se desconoce y no se ha determinado de manera concisa. [4] [5] [6]

Sitios de síntesis

Tradicionalmente, la RBP se sintetiza en el hígado y la secreción depende de las concentraciones de retinol. Sin embargo, los niveles de concentración no parecen tener efecto sobre la transcripción del ARN mensajero (ARNm) de RBP, que permanece constante. [7] [8] La literatura revela que el endometrio bovino también ha sido identificado como un lugar de síntesis de RBP, así como el feto y los tejidos extraembrionarios de varias especies de ganado. [9] [10] [11] [12]

Tipos

  1. Proteína fijadora de retinol en plasma , el vehículo de transporte de retinol en el suero. [13]
  2. CRBP I/II , proteínas de unión celular implicadas en el transporte de retinol y metabolitos a ésteres de retinilo para su almacenamiento o al ácido retinoico. [14]
  3. CRABP , proteínas celulares fijadoras de ácido retinoico capaces de unir retinol y ácido retinoico con alta afinidad. [15] [16] [17] También se ha caracterizado que las CRABP están involucradas en muchos aspectos de la vía de señalización del ácido retinoico, como la regulación y disponibilidad del ácido retinoico para los receptores nucleares. [18]

Presencia en especies ganaderas durante la gestación.

Bovino/Ovino

Se ha identificado RBP, idéntica a la que se encuentra en el plasma, en los tejidos placentarios tanto de ovinos como de bovinos, lo que sugiere que la RBP puede estar muy implicada en el transporte y el metabolismo del retinol durante el embarazo. [2] [10] Sin embargo, aún no se había identificado el momento exacto de la expresión. Se ha utilizado un antisuero específico para la RBP del concepto bovino y se ha utilizado inmunohistoquímica para identificar la presencia de RBP en diferentes etapas del embarazo temprano. [2] Se observaron fuertes inmunotinciones e hibridación en el trofectodermo de blastocistos tubulares, pero no esféricos, en el día 13. El ARNm de RBP se localizó en células epiteliales del corion, alantoides y amnios en el día 45 de embarazo. [2] Por último, se detectó ARNm de RBP en los cotiledones, la contribución fetal a la placenta y el sitio de unión al epitelio uterino para el intercambio fetal/materno. [2] La expresión de RBP en los conceptos en desarrollo, las membranas extraembrionarias y en la interfaz fetal-materna indica que puede haber cierta regulación del transporte y metabolismo del retinol que se produce debido a la RBP por parte de las membranas extraembrionarias. [10] Dentro del útero de bovinas preñadas, se ha descubierto que la síntesis de RBP en el epitelio luminal y glandular es bastante similar a la de un animal cíclico; sin embargo, al llegar al día 17 del ciclo estral, los niveles de RBP permanecen constantes y continúan aumentando gradualmente durante la gestación. [19] También se ha sugerido que los esteroides ováricos pueden desempeñar un papel en la regulación de la expresión de RBP uterina. [19]

Porcino

Los tres tipos de proteínas de unión a retinol mencionados anteriormente (RBP, CRBP, CRABP) se han identificado dentro de la placenta porcina durante el embarazo mediante inmunohistoquímica. [14] Como se mencionó anteriormente, el retinol y el ácido retinoico son moduladores de la expresión genética y son necesarios para el desarrollo y crecimiento adecuados del feto. [14] Los porcinos exhiben una placenta de tipo difuso que tiene subunidades de glándula areolar que permiten el transporte de moléculas más grandes entre la madre y el feto. Se han identificado RBP y CRBP en las glándulas endometriales y en los trofoblastos areolares, lo que sugiere que RBP es crucial en el transporte de retinol desde la glándula hasta el trofectodermo del feto. [14] La expresión de RBP también se ha identificado dentro del saco vitelino, el miometrio, el oviducto y muchos otros tejidos fetales. [9]

Ver también

Referencias

  1. ^ Lobo G (julio de 1984). "Múltiples funciones de la vitamina A". Revisiones fisiológicas . 64 (3): 873–937. doi :10.1152/physrev.1984.64.3.873. PMID  6377341.
  2. ^ abcde Liu KH, Doré JJ, Roberts MP, Krishnan R, Hopkins FM, Godkin JD (agosto de 1993). "Expresión y localización celular del ácido ribonucleico mensajero de la proteína de unión a retinol en blastocistos y membranas extraembrionarias bovinas". Biología de la Reproducción . 49 (2): 393–400. doi : 10.1095/biolreprod49.2.393 . PMID  8373966.
  3. ^ Hendriks HF, Brouwer A, Knook DL (1987). "El papel de las células hepáticas almacenadoras de grasa (estrelladas) en el metabolismo de los retinoides". Hepatología . 7 (6): 1368–71. doi : 10.1002/hep.1840070630 . PMID  3315935. S2CID  44339135.
  4. ^ Hodam JR, St Hilaire P, Creek KE (agosto de 1991). "Comparación de la tasa de absorción y los efectos biológicos del retinol agregado a los queratinocitos humanos directamente al medio de cultivo o unido a la proteína de unión al retinol sérico". La Revista de Dermatología de Investigación . 97 (2): 298–304. doi :10.1111/1523-1747.ep12480562. PMID  2071940.
  5. ^ MacDonald PN, Bok D, Ong DE (junio de 1990). "Localización de la proteína de unión a retinol celular y de la proteína de unión a retinol en células que comprenden la barrera hematoencefálica de ratas y humanos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 87 (11): 4265–9. Código bibliográfico : 1990PNAS...87.4265M. doi : 10.1073/pnas.87.11.4265 . PMC 54089 . PMID  2190219. 
  6. ^ van Bennekum AM, Blaner WS, Seifert-Bock I, Moukides M, Brouwer A, Hendriks HF (febrero de 1993). "La absorción de retinol de la proteína de unión a retinol (RBP) por las células parenquimatosas hepáticas in vitro no depende específicamente de su unión a RBP". Bioquímica . 32 (7): 1727–33. doi :10.1021/bi00058a005. PMID  8439537.
  7. ^ Blaner WS, Hendriks HF, Brouwer A, de Leeuw AM, Knook DL, Goodman DS (octubre de 1985). "Retinoides, proteínas de unión a retinoides y distribuciones de palmitato hidrolasa de retinilo en diferentes tipos de células de hígado de rata". Revista de investigación de lípidos . 26 (10): 1241–51. doi : 10.1016/S0022-2275(20)34272-3 . PMID  4067418.
  8. ^ Soprano DR, Soprano KJ, Goodman DS (febrero de 1986). "Niveles de ARN mensajero de la proteína de unión a retinol en el hígado y en los tejidos extrahepáticos de la rata". Revista de investigación de lípidos . 27 (2): 166–71. doi : 10.1016/S0022-2275(20)38843-X . PMID  3754273.
  9. ^ ab Harney JP, Smith LC, Simmen RC, Fliss AE, Bazer FW (mayo de 1994). "Proteína fijadora de retinol: inmunolocalización de proteínas y abundancia de ácido ribonucleico mensajero en el tejido del feto y de la madre durante la gestación en cerdos". Biología de la Reproducción . 50 (5): 1126–35. doi : 10.1095/biolreprod50.5.1126 . PMID  8025169.
  10. ^ abc Liu KH, Godkin JD (diciembre de 1992). "Caracterización e inmunolocalización de la proteína fijadora de retinol uterino bovino". Biología de la Reproducción . 47 (6): 1099–104. doi : 10.1095/biolreprod47.6.1099 . PMID  1493174.
  11. ^ Liu KH, Gao KX, Baumbach GA, Godkin JD (enero de 1992). "Purificación e inmunolocalización de la proteína fijadora de retinol placentario ovino". Biología de la Reproducción . 46 (1): 23–9. doi : 10.1095/biolreprod46.1.23 . PMID  1547313.
  12. ^ Thomas DG, James SL, Fudge A, Odgers C, Teubner J, Simmer K (junio de 1991). "Suministro de vitamina A a partir de soluciones de nutrición parenteral en recién nacidos". Revista de Pediatría y Salud Infantil . 27 (3): 180–3. doi :10.1111/j.1440-1754.1991.tb00382.x. PMID  1909535. S2CID  9670196.
  13. ^ Soprano DR, Gyda M, Jiang H, Harnish DC, Ugen K, Satre M, Chen L, Soprano KJ, Kochhar DM (marzo de 1994). "Se produce una elevación sostenida del ARNm y la proteína del receptor beta 2 del ácido retinoico durante la dismorfogénesis fetal inducida por el ácido retinoico". Mecanismos de Desarrollo . 45 (3): 243–53. doi :10.1016/0925-4773(94)90011-6. PMID  8011556. S2CID  46392586.
  14. ^ abcd Johansson S, Dencker L, Dantzer V (enero de 2001). "Localización inmunohistoquímica de proteínas de unión a retinoides en la interfaz materno-fetal de la placenta epiteliocorial porcina". Biología de la Reproducción . 64 (1): 60–8. doi : 10.1095/biolreprod64.1.60 . PMID  11133659.
  15. ^ Li E, Norris AW (1996). "Estructura / función de las proteínas citoplasmáticas de unión a vitamina A". Revista Anual de Nutrición . 16 : 205–34. doi :10.1146/annurev.nutr.16.1.205. PMID  8839926.
  16. ^ Napoli JL, Boerman MH, Chai X, Zhai Y, Fiorella PD (junio de 1995). "Enzimas y proteínas de unión que afectan las concentraciones de ácido retinoico". La Revista de Bioquímica de Esteroides y Biología Molecular . 53 (1–6): 497–502. doi :10.1016/0960-0760(95)00096-i. PMID  7626500. S2CID  10670925.
  17. ^ Nápoles, JL (1996). "Biosíntesis y metabolismo del ácido retinoico". La Revista FASEB . 10 (9): 993–1001. doi : 10.1096/fasebj.10.9.8801182 . PMID  8801182. S2CID  26008872.
  18. ^ Gustafson AL, Donovan M, Annerwall E, Dencker L, Eriksson U (agosto de 1996). "Importación nuclear de proteína celular de unión al ácido retinoico tipo I en células embrionarias de ratón". Mecanismos de Desarrollo . 58 (1–2): 27–38. doi : 10.1016/s0925-4773(96)00554-0 . PMID  8887314. S2CID  18772488.
  19. ^ ab MacKenzie SH, Roberts MP, Liu KH, Doré JJ, Godkin JD (diciembre de 1997). "Secreción de proteína de unión a retinol endometrial bovino, expresión de ácido ribonucleico mensajero y localización celular durante el ciclo estral y el embarazo temprano". Biología de la Reproducción . 57 (6): 1445–50. doi : 10.1095/biolreprod57.6.1445 . PMID  9408253.

Otras lecturas

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