Peroxidasa de lignina

En enzimología , una lignina peroxidasa ( EC 1.11.1.14) es una enzima que cataliza la reacción química

1,2-bis(3,4-dimetoxifenil)propano-1,3-diol + H ₂ O ₂ 3,4-dimetoxibenzaldehído + 1-(3,4-dimetoxifenil)etano-1,2-diol + H ₂ O ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Así, los dos sustratos de esta enzima son 1,2-bis(3,4-dimetoxifenil)propano-1,3-diol y H ₂ O ₂ , mientras que sus 3 productos son 3,4-dimetoxibenzaldehído , 1-(3,4-dimetoxifenil)etano-1,2-diol y H ₂ O .

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente aquellas que actúan sobre un peróxido como aceptor (peroxidasas) y puede incluirse en la amplia categoría de las ligninasas . El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1,2-bis(3,4-dimetoxifenil)propano-1,3-diol:peróxido de hidrógeno oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen diarilpropano oxigenasa , ligninasa I , diarilpropano peroxidasa , LiP , diarilpropano:oxígeno,peróxido de hidrógeno oxidorreductasa (escisión de enlace CC) . Emplea un cofactor , el hemo .

Fondo

La lignina es muy resistente a la biodegradación y sólo los hongos superiores y algunas bacterias son capaces de degradar el polímero mediante un proceso oxidativo. Este proceso se ha estudiado ampliamente en los últimos veinte años, pero el mecanismo aún no se ha dilucidado por completo.

Se ha descubierto que la lignina se degrada mediante enzimas lignin peroxidasas producidas por algunos hongos como Phanerochaete chrysosporium . El mecanismo por el cual la lignin peroxidasa (LiP) interactúa con el polímero de lignina involucra al alcohol veratrol , que es un metabolito secundario de los hongos de podredumbre blanca que actúa como cofactor de la enzima.

Estudios estructurales

A finales de 2007, se han resuelto tres estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1B80, 1B82 y 1B85.

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