La hidrólisis de ATP es el proceso de reacción catabólica por el cual la energía química que se ha almacenado en los enlaces fosfoanhídrido de alta energía en el trifosfato de adenosina (ATP) se libera después de dividir estos enlaces, por ejemplo en los músculos , al producir trabajo en forma de energía mecánica . El producto es difosfato de adenosina (ADP) y un fosfato inorgánico (P i ). El ADP puede hidrolizarse aún más para dar energía, monofosfato de adenosina (AMP) y otro fosfato inorgánico (P i ). [1] La hidrólisis de ATP es el vínculo final entre la energía derivada de los alimentos o la luz solar y el trabajo útil como la contracción muscular , el establecimiento de gradientes electroquímicos a través de las membranas y los procesos biosintéticos necesarios para mantener la vida.
Los enlaces anhídricos suelen denominarse " enlaces de alta energía" . Los enlaces PO son, de hecho, bastante fuertes (unos 30 kJ/mol más fuertes que los enlaces CN) [2] [3] y no son particularmente fáciles de romper. Como se indica a continuación, la energía se libera mediante la hidrólisis del ATP. Sin embargo, cuando se rompen los enlaces PO, se requiere un aporte de energía. Es la formación de nuevos enlaces y fosfato inorgánico de menor energía con una liberación de una mayor cantidad de energía lo que reduce la energía total del sistema y lo hace más estable. [1]
La hidrólisis de los grupos fosfato en el ATP es especialmente exergónica , porque el ion molecular de fosfato inorgánico resultante está muy estabilizado por múltiples estructuras de resonancia , lo que hace que los productos (ADP y P i ) tengan menos energía que el reactivo (ATP). La alta densidad de carga negativa asociada con las tres unidades de fosfato adyacentes del ATP también desestabiliza la molécula, lo que la hace más energética. La hidrólisis alivia algunas de estas repulsiones electrostáticas, liberando energía útil en el proceso al provocar cambios conformacionales en la estructura de la enzima.
En los seres humanos, aproximadamente el 60 por ciento de la energía liberada a partir de la hidrólisis del ATP produce calor metabólico en lugar de alimentar las reacciones reales que tienen lugar. [4] Debido a las propiedades ácido-base del ATP, el ADP y el fosfato inorgánico, la hidrólisis del ATP tiene el efecto de reducir el pH del medio de reacción. En determinadas condiciones, los niveles elevados de hidrólisis del ATP pueden contribuir a la acidosis láctica .
La hidrólisis del enlace fosfoanhídrido terminal es un proceso altamente exergónico. La cantidad de energía liberada depende de las condiciones de una célula particular. Específicamente, la energía liberada depende de las concentraciones de ATP, ADP y P i . A medida que las concentraciones de estas moléculas se desvían de los valores en equilibrio, el valor del cambio de energía libre de Gibbs (Δ G ) será cada vez más diferente. En condiciones estándar (las concentraciones de ATP, ADP y P i son iguales a 1 M, la concentración de agua es igual a 55 M) el valor de Δ G está entre -28 y -34 kJ/mol. [5] [6]
El rango del valor Δ G existe porque esta reacción depende de la concentración de cationes Mg2 + , que estabilizan la molécula de ATP. El entorno celular también contribuye a las diferencias en el valor Δ G , ya que la hidrólisis del ATP depende no solo de la célula estudiada, sino también del tejido circundante e incluso del compartimento dentro de la célula. Por lo tanto, es de esperar que haya variabilidad en los valores Δ G. [6]
La relación entre el cambio de energía libre de Gibbs estándar Δ r G o y el equilibrio químico es reveladora. Esta relación se define por la ecuación Δ r G o = - RT ln( K ), donde K es la constante de equilibrio , que es igual al cociente de reacción Q en equilibrio. El valor estándar de Δ G para esta reacción está, como se mencionó, entre -28 y -34 kJ/mol; sin embargo, las concentraciones determinadas experimentalmente de las moléculas involucradas revelan que la reacción no está en equilibrio. [6] Dado este hecho, una comparación entre la constante de equilibrio, K , y el cociente de reacción, Q , proporciona una idea. K tiene en cuenta las reacciones que tienen lugar en condiciones estándar, pero en el entorno celular las concentraciones de las moléculas involucradas (a saber, ATP, ADP y P i ) están lejos del estándar 1 M. De hecho, las concentraciones se miden más apropiadamente en mM, que es menor que M por tres órdenes de magnitud. [6] Usando estas concentraciones no estándar, el valor calculado de Q es mucho menor que uno. Al relacionar Q con Δ G mediante la ecuación Δ G = Δ r G o + RT ln( Q ), donde Δ r G o es el cambio estándar en la energía libre de Gibbs para la hidrólisis de ATP, se descubre que la magnitud de Δ G es mucho mayor que el valor estándar. Las condiciones no estándar de la célula en realidad dan como resultado una reacción más favorable. [7]
En un estudio particular, para determinar Δ G in vivo en humanos, se midió la concentración de ATP, ADP y P i utilizando resonancia magnética nuclear. [6] En células musculares humanas en reposo, se encontró que la concentración de ATP era de alrededor de 4 mM y la concentración de ADP era de alrededor de 9 μM. Al ingresar estos valores en las ecuaciones anteriores, se obtiene Δ G = -64 kJ/mol. Después de la isquemia , cuando el músculo se está recuperando del ejercicio, la concentración de ATP es tan baja como 1 mM y la concentración de ADP es de alrededor de 7 μM. Por lo tanto, el Δ G absoluto sería tan alto como -69 kJ/mol. [8]
Comparando el valor estándar de Δ G y el valor experimental de Δ G , se puede ver que la energía liberada de la hidrólisis de ATP, medida en humanos, es casi el doble de la energía producida en condiciones estándar. [6] [7]
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